Ақпарат

Бұлшық ет талшығының жартылай жиырылуы

Бұлшық ет талшығының жартылай жиырылуы


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Маған мынаны үйретеді: бұлшықет талшығы бастапқы сіңірден бастап кірістіретін сіңірге дейін бұлшықеттің бүкіл ұзындығын қамтиды.

Мәселе мынада, бұлшық ет талшығы ішінара ғана жиырылуы мүмкін бе? Айтыңызшы, егер талшықтың ұзындығы 1 м болса, қалған бөлігі жиырылмай тек алғашқы 10 см қысқара алады ма?

Сонымен қатар, маған жақсырақ түсінуге көмектесу үшін: нейрон бұлшықет талшығын нервтендіргенде, ол мұны тек бір жерде жасай ма, әлде бұлшықет талшығы бірнеше нүктеде нервациялануы мүмкін бе? Бірнеше нейрондар бір бұлшықет талшығын нервтей алады ма?


Скелеттік бұлшықет талшықтарының түрі: жиырылу және метаболикалық қасиеттерге әсері

Авторлық құқық: © 2004 Джулин Р. Зиерат және Джон А. Хоули. Бұл Creative Commons Attribution License шарттары бойынша таратылатын ашық қол жетімді мақала, ол түпнұсқа жұмыс дұрыс сілтеме жасалған жағдайда кез келген ортада шектеусіз пайдалануға, таратуға және көбейтуге рұқсат береді.

Қысқартулар: FT, жылдам FTа, аэробты FT талшықты FTб, анаэробты FT талшықты HIF-1α, гипоксия индукциялық факторы-1α MAPK, митогенмен белсендірілген протеинкиназа MEF2, миоциттерді күшейтетін фактор 2 PGC-1, пероксисома пролифераторы γ коактиваторы 1 PPARδ, пероксисома пролифераторымен белсендірілген STδ-рецепторы баяу.2максимум, максималды О2 қабылдау

Қаңқа бұлшықеті әртүрлі сыртқы тітіркендіргіштерге (Booth and Thomason 1991 Chibalin et al. 2000 Hawley 2002 Flück and Hoppeler 2003) бейімделетін керемет пластика көрсетеді, оның ішінде жиырылу белсенділігінің үйреншікті деңгейіне (мысалы, төзімділік жаттығулары жаттығулары), жүктеме күйіне (мысалы,). , қарсылық жаттығуларын жаттықтыру), субстраттың қолжетімділігі (мысалы, макронутриенттермен қамтамасыз ету) және басым қоршаған орта жағдайлары (мысалы, термиялық стресс). Бұл пластикалық құбылыс барлық омыртқалыларға тән (Schiaffino және Reggiani 1996). Дегенмен, түрлер арасында және түр ішіндегі даралар арасында бейімделу шамасында үлкен вариация бар. Мұндай өзгермелілік жеке адамдар арасындағы төзімділік немесе күш сияқты физикалық өнімділік аспектілеріндегі айтарлықтай айырмашылықтарды, сондай-ақ қаңқа бұлшықет талшықтары түрінің құрамының белгілі бір созылмалы ауруларға, соның ішінде семіздік пен инсулинге төзімділікке қатынасын ішінара түсіндіреді.

Сүтқоректілердің көпшілігінде қаңқа бұлшықеттері жеке дене массасының шамамен 55% құрайды және қозғалыста, суық стресс кезеңдерінде жылу өндіруде және жалпы метаболизмде маңызды рөл атқарады (1-сурет). Осылайша, қаңқа бұлшықеттерінің пластикасын реттейтін молекулалық және жасушалық оқиғаларды білу өнімділік пен метаболизмдегі бейімделу әлеуетін анықтай алады, сондай-ақ жалпы клиникалық ауру жағдайларында жаңа гендер мен жолдарды ашуға әкелуі мүмкін.

Бұлшық ет талшықтарының жеке шоғырлары фасцикулалар деп аталады. Бұлшық ет жасушасын қоршап тұрған жасуша қабығы – сарколемма, ал сарколемманың астында жасушалық белоктар, органеллалар мен миофибрилдер бар саркоплазма жатыр. Миофибрилдер белок жіптерінің екі негізгі түрінен тұрады: жіңішке актин жіпше және қалың миозин жіпше. Бұл екі ақуыз жіптерінің орналасуы қаңқа бұлшықетіне жолақты көрініс береді.


Қаңқа бұлшықет талшықтарының құрылымы

Миоциттер, кейде бұлшықет талшықтары деп аталады, бұлшықет тінінің негізгі бөлігін құрайды. Олар бір-бірімен дәнекер тіннің қабығы болып табылатын перимизиямен байланысады, фасцикулалар деп аталатын шоқтарға айналады, олар өз кезегінде бұлшықет тінін қалыптастыру үшін біріктіріледі. Миоциттерде олардың, демек, тұтас бұлшықеттің жиырылуын жеңілдететін көптеген арнайы жасушалық құрылымдар бар.

Миоциттердің жоғары мамандандырылған құрылымы оларды жануарлардың жалпы жасушаларынан ажырататын терминологияны жасауға әкелді.

Жасуша мембранасы > Сарколемма

Тегіс эндоплазмалық ретикулум > Саркоплазмалық ретикулум


ATP және бұлшықеттің жиырылуы

Жіңішке жіпшелер бұлшықет жиырылуы кезінде қалың жіптердің жанынан жылжуды жалғастыруы үшін миозин бастары актинді байланыстыру орындарында тартуы, ажыратуы, қайта соғуы, көбірек байланыстыратын жерлерге бекітілуі, тартуы, ажыратылуы, қайта ілінісуі және т.б. қажет. Бұл қайталанатын қозғалыс. кросс-көпір циклі ретінде белгілі. Миозин бастарының бұл қозғалысы жеке адам қайықпен жүзген кездегі ескектерге ұқсайды: ескектердің қалақшасы (миозин бастары) тартылып, судан көтеріледі (ажыратады), орнын ауыстырады (қайта соғады), содан кейін қайтадан суға батырылады. тартыңыз (4-сурет). Әрбір цикл энергияны қажет етеді және саркомерлердегі миозин бастарының жұқа жіптерді қайта-қайта тартатын әрекеті де АТФ қамтамасыз ететін энергияны қажет етеді.

Сурет 4. Қаңқа бұлшықетінің жиырылуы. (а) Актиннің белсенді жері кальций тропонинмен байланысқан кезде ашылады. б) Миозин басы актинге тартылады, ал миозин актинді актинмен байланыстыратын жерінде байланыстырып, көлденең көпір құрайды. (c) Күшті инсульт кезінде алдыңғы жиырылу циклінде түзілген фосфат бөлінеді. Бұл миозин басының саркомердің ортасына қарай бұрылуына әкеледі, содан кейін бекітілген ADP және фосфат тобы бөлінеді. (г) АТФ жаңа молекуласы миозин басына бекітіліп, көлденең көпірдің ажырауына әкеледі. (д) Миозин басы АТФ-ны АДФ және фосфатқа дейін гидролиздейді, ол миозинді иілген күйге қайтарады.

Көлденең көпірдің түзілуі миозин басы актинге бекітілгенде, аденозин дифосфат (АДФ) және бейорганикалық фосфат (P) пайда болады.мен) әлі де миозинмен байланысады (4а,б-сурет). Пмен содан кейін шығарылады, бұл миозинді актинге күштірек бекітуді тудырады, содан кейін миозин басы М-сызығына қарай жылжиды, актинді өзімен бірге тартады. Актин тартылған кезде жіптер М-сызығына қарай шамамен 10 нм жылжиды. Бұл қозғалыс деп аталады қуат соққысы, өйткені жіңішке жіптің қозғалысы осы қадамда жүреді (4c-сурет). АТФ болмаған кезде миозиннің басы актиннен ажырамайды.

Миозин басының бір бөлігі актиндегі байланыстырушы орынға бекітіледі, бірақ басында АТФ үшін басқа байланыстырушы орын бар. АТФ байланысуы миозин басының актиннен ажырауын тудырады (4d-сурет). Осыдан кейін ATP ADP және P-ге айналадымен ішкі табиғаты бойынша АТФаза миозиннің белсенділігі. АТФ гидролизі кезінде бөлінетін энергия миозин басының бұрышын иілген күйге өзгертеді (4е-сурет). Миозиннің басы енді әрі қарай қозғалатын күйде.

Миозиннің басы иілген кезде, миозин жоғары энергия конфигурациясында болады. Бұл энергия миозиннің басы қуат соққысы арқылы қозғалған кезде жұмсалады, ал күшті соққының соңында миозин басы төмен энергиялы күйде болады. Күшті соққыдан кейін ADP босатылады, алайда қалыптасқан кросс-көпір әлі де орнында, актин мен миозин бір-бірімен байланысады. ATP қол жетімді болғанша, ол миозинге оңай қосылады, кросс-көпір циклі қайталануы мүмкін және бұлшықеттің жиырылуы жалғасуы мүмкін.

Шамамен 300 миозин молекуласынан тұратын әрбір қалың жіптің бірнеше миозин бастары бар екенін және бұлшықет жиырылуы кезінде көптеген көлденең көпірлер түзіліп, үзіліссіз үзілетінін ескеріңіз. Мұны бір миофибрилдегі барлық саркомерлермен, бір бұлшықет талшығындағы барлық миофибрилдермен және бір қаңқа бұлшықетіндегі барлық бұлшықет талшықтарымен көбейтіңіз, сонда қаңқа бұлшықеттерінің жұмысын қамтамасыз ету үшін неге сонша энергия (АТФ) қажет екенін түсіне аласыз. Шындығында, бұл біреу қайтыс болғаннан кейін көп ұзамай байқалатын қатаң өлімге әкелетін АТФ жоғалуы. Әрі қарай ATP өндірісі мүмкін болмаса, миозин бастары актинді байланыстыратын жерлерден ажырайтын АТФ жоқ, сондықтан көлденең көпірлер орнында қалады, бұл қаңқа бұлшықеттерінің қаттылығын тудырады.


БАЛЫҚТАРДАҒЫ ҚАЛҚЫМ, ТҰРҒАЛУ ЖӘНЕ ҚОЗҒАЛУ | Толқынды жүзу

Миотомальды бұлшықет қасиеттерінің аймақтық өзгеруі

Миотомальды бұлшықеттердің жиырылу қасиеттері талшықтардың түрлеріне, дене осіндегі орналасуына және даму кезеңдеріне байланысты өзгереді. Қаңқа бұлшықетінің күш өндіруі және қысқаруы миозиннің кросс-көпір циклінен туындайды. Бұл үшін аденозинтрифосфат (АТФ) энергиясы және қалың миозин жіпшесінің ақуыздық құрамдас бөлігі болып табылатын тропонин С-дан Са 2+ байланысуы және босатылуы қажет. Миозин-АТФаза мөлшерінің төмендеуімен бірге бұлшық еттердің қысқару жылдамдығы ақ және қызғылт және қызыл түсте төмендейді. Тропонинді байланыстыру орындарының Ca 2+ орналасуына әсер ететін факторлар және көлденең көпірлердің қосылуы мен ажырау жылдамдығы бұлшықеттердің белсендіру, қысқару және босаңсу жылдамдығын өзгертеді. Белсендіру, қысқарту және релаксация жылдамдығындағы айырмашылықтар жеке бұлшықет ақуыздары әсер ететіндіктен тәуелсіз болуы мүмкін.

Бірқатар телеост түрлеріндегі қызыл және ақ бұлшықет талшықтары дене осі бойымен алдыңғыдан артқыға қарай қозғалатын белсендіру және/немесе релаксация жылдамдығы төменірек. Бұл айырмашылықтар үш бұлшықет ақуызының экспрессиясындағы бойлық өзгерістермен корреляцияланды: парвалбумин, тропонин T және миозин жеңіл тізбегі (MLC, атап айтқанда, реттеуші жеңіл тізбек MLC2). Аймақтық айырмашылықтар осы белоктардың салыстырмалы санында және/немесе балама белок изоформаларының салыстырмалы пропорцияларында анықталды:

Ca 2+ тропонин С-мен байланысуы кросс-көпір циклін және бұлшықет жиырылуын ынталандыратын маңызды қадам болып табылады. Парвальбумин миоплазмадағы бос Са 2+-ны байланыстырады, тропонин С-мен бәсекелеседі. Сондықтан парвальбумин миоплазмадағы бос Са 2+ концентрациясын төмендету арқылы бұлшықет релаксациясына әсер етеді. Парвальбуминнің жоғары концентрациясы бұлшықеттердің жылдам релаксациясымен байланысты болуы керек. Форельде парвальбуминнің мөлшері алдыңғыдан артқа қарай төмендейді (Oncorhynchus mykiss), қой басы (Архосаргус пробатоцефалия) және король балық (Menticirrhus americanus) қызыл жолақ ақ бұлшықет, ал трескада (Гадус морхуа) және үлкен ауызды бас (Микроптерус салмоидтары) ақ бұлшық ет, бұл түрлерде алдыңғыдан артқа қарай қозғалатын релаксация уақытының ұлғаюының факторы болуы мүмкін.

Тропонин Т – бұлшықет жіңішке жіпшелерінің құрамдас бөлігі (да қараңыз ЖҮРЕКТІҢ ДИЗАЙНЫ ЖӘНЕ ФИЗИОЛОГИЯСЫ | Жүрек қозуы – жиырылу қосылысы: кальций және жиырылғыш элемент). Бұл Ca 2+ тропонин С-ден диссоциациялану жылдамдығына, демек бұлшықеттердің босаңсу жылдамдығына әсер етеді деп есептеледі. Екі тропонин Т изоформасының салыстырмалы пропорциялары трескада алдыңғыдан артқыға ауысады (Г.морхуа) және үлкен ауызды бас (M. salmoides), басым алдыңғы пішінде балама изоформаға қарағанда жылдамырақ кинетика болуы мүмкін.

MLC2 - Ca 2+ сезімталдығын бақылау арқылы кросс-көпір кинетикасын модуляциялай алатын қалың жіп компоненті. Баяу MLC2 изоформасының мөлшері кемпірқосақ форельінің баяу және жылдам бұлшықетінде алдыңғыдан артқа қарай жылжиды (O. mykiss).

Миотомальды бұлшықеттердің жиырылу қасиеттеріне әсер ететін аймақтық айнымалы ақуыздардың тізімі көбірек деректер қол жетімді болған сайын өсуі мүмкін. Элазмобранхтар үшін деректер азырақ, бірақ жиырылу қасиеттерінде ұқсас аймақтық айырмашылықтар әлі анықталған жоқ.

Аймақтық механикалық айырмашылықтардан басқа, балық бұлшықет талшықтарының жиырылу үшін энергиямен қамтамасыз ету үшін аэробты немесе анаэробты метаболикалық жолдарға сүйену дәрежесінде де әртүрлілік бар. Митохондриялар алып жатқан қызыл талшықтардың көлемдік үлесі әдетте 25% -дан астам, ақ бұлшықеттерде 10% -дан аз. Тиісінше, цитохромоксидаза және цитратсинтаза сияқты аэробты метаболизммен байланысты митохондриялық ферменттердің белсенділігі ақ бұлшықетке қарағанда қызыл түсте жоғары. Қызғылт бұлшықет бұл ферменттер үшін аралық белсенділікті көрсетеді. Ақ бұлшықет, ең алдымен, энергиямен қамтамасыз ету үшін анаэробты гликолизге сүйенеді, бұл қызыл немесе қызғылт бұлшықетке қарағанда, фосфофруктокиназа сияқты гликолитикалық ферменттердің жоғары деңгейімен көрсетілген.


Жиырылу үшін энергия

Бұлшықет жиырылуына арналған энергия бұлшықет талшығындағы АТФ молекулаларынан келеді. Еске салайық, АТФ жасушалық тыныс алу өнімі болып табылады. Дегенмен, әрбір бұлшықет талшығында АТФ аз ғана мөлшері бар. Ол таусылғаннан кейін қосымша жиырылулар пайда болу үшін көбірек АТФ түзілуі керек.

Бұлшық ет талшығы босаңсыған кезде ол қоректік заттардан энергияны босату үшін жасушалық тыныс алуды пайдаланады және бұл энергияны АТФ жоғары энергиялы фосфаттық байланыстарына береді. Бұлшық ет талшығында жеткілікті мөлшерде АТФ болған кезде, жоғары энергиялы фосфат түзу үшін креатинге ауысады. креатинфосфаты (CP), ол оңай қол жетімді энергияны сақтау нысаны ретінде қызмет етеді. Содан кейін алынған АДФ жасушалық тыныс алу арқылы АТФ-ға қайта айналады.

Бұлшықеттің жиырылуы АТФ деңгейін тез төмендетеді, нәтижесінде жоғары энергиялы фосфат тобы креатин фосфатынан ADP-ге қайта ауысады, содан кейін қосымша жиырылуын қуаттандыру үшін пайдаланылуы мүмкін ATP түзеді.

Бұлшықет талшығында креатин фосфаты АТФ-тен төрт-алты есе көп, сондықтан ол жасушалық тыныс алудың баяу процесін күтпей-ақ АТФ түзілуінің маңызды көзі болып табылады. Дегенмен, ол қайта-қайта жиырылатын бұлшықетте 10 секундтан аз уақыт ішінде таусылуы мүмкін.

Оттегі және жасушалық тыныс алу

Жасушалық тыныс алу глюкозаның екі сатыда ыдырау процесі: (1) цитозольдегі анаэробты тыныс алу және (2) митохондриядағы аэробты тыныс алу. ATP генерациялау үшін глюкозаны тұрақты түрде қамтамасыз ету қажеттілігіне байланысты бұлшықет талшықтары глюкозаның көп мөлшерін сақтайды. бұлшықет гликогені. Бұлшық ет талшығы тек анаэробты тыныс алуды қолдана ма, әлде аэробты тыныс алуды қоса ма, ол оттегінің болуына байланысты. Салмақ көтеру сияқты ауыр жаттығулар кезінде бұлшықет талшықтары негізінен анаэробты тыныс алуды пайдаланады, өйткені тыныс алу және жүрек-қантамыр жүйелері аэробты тыныс алуды қамтамасыз ету үшін бұлшықет талшықтарын жеткілікті жылдам оттегімен қамтамасыз ете алмайды. Бұлшықет талшықтары гликогенді глюкозаға, ал глюкозаны пирожүзім қышқылына дейін ыдыратады, бұл гликолиз деп аталатын процесте глюкозаның бір молекуласына АТФ аз ғана мөлшерін құрайды.

Бұлшық ет талшықтарында анаэробты тыныс алу қолайлы болмағандықтан, бұлшықет ұлпасы аэробты тыныс алуды жеңілдетуге бейімделген. Бұлшықет тінінде көптеген қан тамырлары бар және қаннан оттегінің көп мөлшерін алады. гемоглобин, қызыл қан жасушаларындағы қызыл пигмент. Бұлшық ет талшықтарында да ұқсас пигмент бар, миоглобин, саркоплазмада оттегін сақтайды және оттегін митохондрияға тасымалдауға көмектеседі. Креатин фосфаты бұлшықет әрекетсіздігі кезінде қосымша энергияны сақтайтындай, бұлшықет талшықтарына тасымалданатын оттегінің бір бөлігі гемоглобиннен миоглобинге тасымалданады және бұлшықет белсенділігі кезеңінде кейінірек пайдалану үшін сақталады. Миоглобиннің бұл қызметі бұлшықет талшығының жаттығудың басында қан арқылы тасымалданатын оттегіге тәуелділігін азайтады. Әрекетсіздік немесе жеңіл және орташа физикалық белсенділік (мысалы, төзімділік жаттығулары) кезінде бұлшықет талшықтары аэробты тыныс алуды жалғастыру үшін жеткілікті оттегін алады. Бұл процесс гликолизде түзілетін пирожүзім қышқылының немесе басқа органикалық қоректік заттардың көмірқышқыл газы мен суға ыдырауын қамтиды. Анаэробты тыныс алудан айырмашылығы, аэробты тыныс алу глюкозаның бір молекуласына АТФ көп мөлшерін береді.

Жаттығудан кейінгі оттегінің артық тұтынылуы (Epoc)

Бұлшықет талшығы анаэробты тыныс алуды пайдаланған кезде, мысалы, күшті жаттығулар кезінде, ол сүт қышқылын жинайды және оның ATP, CP және оттегі қорларын жояды. Белсенділік тоқтатылғаннан кейін бұлшықет талшығында демалу жағдайын қалпына келтіру үшін тыныс алу және жүрек соғу жиілігі жоғары болып қалады. жаттығудан кейінгі оттегінің артық тұтынуы немесе EPOC (бұрынғы оттегі қарызы). EPOC – миоглобинді толтыруға және бауырдағы, жүректегі және қаңқа бұлшықеттеріндегі сүт қышқылының метаболизмі және бұлшықет талшықтарындағы АТФ және креатинфосфатты қалпына келтіру үшін қажетті АТФ өндіру үшін қажетті оттегінің мөлшері.

Шаршау

Егер бұлшық ет ұзақ уақыт бойы жиырылуын ынталандырса, оның жиырылулары ынталандыруға жауап бермейінше бірте-бірте азаяды. Бұл шарт деп аталады шаршау. Нақты механизмі белгісіз болғанымен, бұлшықеттердің шаршауына бірнеше факторлар жауап береді. Ұзақ мерзімді бұлшықет белсенділігінің шаршауының ең ықтимал себебі - бұл ATP өндіру үшін пайдалану үшін бұлшықет гликогені мен май қышқылдары сияқты қол жетімді қоректік заттардың жетіспеушілігі.

Жаттығудың бұлшықетке әсері

Жаттығу қаңқа бұлшықеттеріне қатты әсер етеді. Салмақ көтеру сияқты қарсылық жаттығуларын қамтитын күш жаттығулары бұлшықет талшығының максималды жиырылуына қайта-қайта ынталандырылуын тудырады. Уақыт өте келе қайталанатын ынталандыру пайда болады гипертрофия- бұлшықет талшығының мөлшері мен күшін арттыру. Туылғаннан кейін бұлшықет талшықтарының санын көбейту мүмкін емес. Оның орнына, гипертрофия бұлшықет талшықтарындағы миофибрилдер санының көбеюінен туындайды, бұл бұлшықет талшықтарының және бүкіл бұлшықеттің диаметрі мен күшін арттырады. Салыстырмалы түрде, максималды күшке қайталанатын ынталандырудың болмауы бұлшықетті тудырады атрофия, бұл миофибрилдердің жоғалуына байланысты бұлшықет мөлшері мен күшінің төмендеуі. Атрофия бұлшықетті ынталандыратын нервтің зақымдануынан немесе қолданудың болмауынан туындауы мүмкін, мысалы, аяқ-қол гипсте болған кезде. Аэробты жаттығулар немесе төзімділік жаттығулары гипертрофияны тудырмайды. Оның орнына (1) митохондриялар санын, (2) қаннан оттегін алу тиімділігін және (3) миоглобин концентрациясын арттыру арқылы бұлшықет талшықтарындағы аэробты тыныс алудың тиімділігін арттырады.

Жылу өндірісі

Бұлшықет қызметі арқылы жылу өндіру қалыпты дене температурасын сақтаудың маңызды механизмі болып табылады. Бұлшықеттер дене салмағының көп бөлігін құрайтын белсенді органдар болып табылады. Бұлшықеттер шығаратын жылу жасушалық тыныс алу және бұлшықет талшықтарындағы басқа химиялық реакциялар нәтижесінде пайда болады. Жасушалық тыныс алу арқылы бөлінетін энергияның 60% жылу энергиясы екенін еске түсірейік. Бұлшықет соншалықты көп жылу шығарады, бұл жаттығу дене температурасының жоғарылауына әкеледі, бұл денеден жылуды кетіруге көмектесу үшін терлеуді қажет етеді. Екінші жағынан, дене температурасының төмендеуіне негізгі жауап - бұл діріл, бұл бұлшықеттердің еріксіз жиырылуы.


Болашақ перспективалар

ТТ жүйесі бойымен таралатын электрлік импульс қалай Са 2+ бөлінуін тудырады? Шнайдер мен Чандлердің қоздырғыш сигналы ТТ мембранасында қозғалатын зарядтар арқылы ТТ-дан SR мембранасына өтеді деген гипотезасы SR Ca 2+ босату арнасының түйіспе табандарымен байланысып, бұл сұраққа жауап беру жолын бастады. Дегенмен, Cav1.1-де пайда болған зарядтың бұл қозғалысы Ca 2+ босатуды іске қосу үшін сигналды RyR1 (фут) арқылы қалай тасымалдайтыны әлі белгісіз. Бұл сұрақ екі түрлі мембраналық жүйелердегі, TT (Cav1.1 кернеу сенсорлары) және SR (RyR1 Ca 2+ босату арналары) осы құрамдастардың арасындағы әлі белгісіз молекулалық құрылым-функция қатынасына байланысты ерекше қызықты. Cryo-EM Cav1.1 (жабық конфигурацияда) және RyR1 (жабық және лиганд-индукцияланған ашық конформацияларда) құрылымының таңғажайып мәліметтерін ашты. Ажыратымдылығы жоғары крио-ЭМ келесі буыны химерикалық құрылымдарды немесе учаскеге бағытталған мутагенезді пайдаланатын электрофизиологиялық талдаулармен бірге олардың сәйкес мембраналарындағы Cav1.1 және RyR1 арасындағы өзара әрекеттесудің неғұрлым толық молекулалық бейнесін бере алады.


Миастения Гравис және миастениялық синдромдар

Анджела Винсент MA (MB, BS, MSc Lond.), FRCPath, FMedSci, аурулардың нейробиологиясы, 2007

1. Тарих

Нейромиотония (NMT) немесе Исаакс синдромы - бұлшықет талшықтарының өздігінен және үздіксіз жиырылуы синдромы. Клиникалық белгілеріне бұлшықеттердің қатаюы, құрысулар, миокемия (бұлшықеттің көрінетін толқындары), псевдомиотония (жиырылғаннан кейін баяу релаксация) және аяқ-қолдар мен денеде ең көрнекті әлсіздік жатады. Терлеудің жоғарылауы жиі кездеседі. Миокемия ұйқы кезінде және тіпті жалпы анестезия кезінде де жалғасады, бұл оның перифериялық шығуын көрсетеді. Диагноз көбінесе ерекше дублеттерде, үштіктерде немесе ұзағырақ жүгірулерде пайда болатын өздігінен жүретін мотор блоктарының разрядтарының клиникалық және электромиографиялық нәтижелерінің жиынтығына негізделген. Бұл нейромиотоникалық разрядтар жоғары жарылыс жиілігіне ие және әдетте 1-ден 30 секундқа дейінгі тұрақты емес аралықтарда пайда болады. Кейбір науқастарда сенсорлық белгілер болады, ал ұйқысыздық, елестеулер, адасулар және тұлғаның өзгеруі сияқты орталық жүйке жүйесінің белгілері сирек емес. Бұрын басқа ауру деп есептелетін крамп фасцикуляция синдромы бір спектрдің бір бөлігін көрсетуі мүмкін [33, 34]. Бұл жағдайлар әдетте 25 пен 60 жаста басталады.


Балалар неврологиясы III бөлім

Норма Беатриз Ромеро, Найджел Ф. Кларк, Клиникалық неврология анықтамалығында, 2013 ж.

Миозинді сақтау миопатиясы

Бұл миопатия алғаш рет гиалинді дене миопатиясы деп аталды, бірақ миозинді сақтау миопатиясы (МСМ) қазір қолайлы атау болып табылады. Ол гематоксилин мен эозинде бозғылт, Гомори трихром дақтарында бозғылт жасыл, тотығу ферменттерінің белсенділігі жоқ аймақтар ретінде көрінетін 1 типті бұлшықет талшықтарында субсарколеммалық гиалинді денелердің болуымен анықталады. Қосындылар негізінен аморфты миозин шөгінділерінен тұрады, олар баяу миозинге қарсы антиденелермен интенсивті түрде иммундық боялады, бірақ сирек басқа ақуыздар (Tajsharghi et al., 2003 Goebel and Laing, 2009). ЭМ-де гиалинді шөгінділер біркелкі консистенциялы аморфты түйіршікті материал ретінде көрінеді, олар кейде саркомерлермен өтетін қоршаған қабықсыз көлдер құрайды. Көптеген отбасыларда доминантты (гетерозиготалы) мутациялар бар MYH7 1 типті (баяу тартылатын) бұлшықет талшықтарында да, жүрек бұлшықетінде де негізгі миозин изоформасын кодтайтын ген және кейбір отбасыларда жалғыз балада жаңадан доминантты мутация (Tajsharghi et al., 2003 Bohlega et al., 2004). Бір MYH7 мутация рецессивті MSM тудыруы мүмкін (Tajsharghi және басқалар, 2007b). Бүгінгі күнге дейін барлығы MYH7 MSM мутациялары миозиннің құйрық аймағындағы жалғыз аминқышқылдарын өзгертеді. Ауырлықтың кең клиникалық спектрі бар, ол тек ішінара әртүрлі мутациялармен түсіндіріледі (Гебель және Лаинг, 2009), өйткені клиникалық симптомдар мен ағым белгілі бір отбасында өзгеруі мүмкін (Бохлега және т.б., 2003). Пациенттердің көпшілігінде балалық шақта басталатын баяу үдемелі жалпыланған әлсіздік бар, бірақ олар ересектерге дейін байқалмауы мүмкін. Ең ауыр зардап шеккен науқастарда туа біткен немесе прогрессивті балалық әлсіздік, сколиоз және контрактуралар бар және олар амбулацияны жоғалтуы мүмкін және ерте ересек жаста вентиляциялық қолдауды қажет етеді (Bohlega және басқалар, 2003 Dye және т.б., 2006). Жалпы клиникалық белгілерге скапулоперонеальды немесе аяқ-қол белдеуінің әлсіздігі, аяқтың түсуі, балтырдың гипертрофиясы, сколиоз және тыныс алу жеткіліксіздігі жатады. Кардиомиопатия және аритмия кейбіреулермен байланысты болуы мүмкін MYH7 MSM мутациялары (Tajsharghi және басқалар, 2007b, c). CK деңгейі әдетте қалыпты немесе шамалы жоғарылайды. құрамындағы мутациялар MHY7 ген сонымен қатар кардиомиопатияны (гипертрофиялық және кеңейтілген) (Олдфорс, 2007) және Лаинг дистальды миопатиясын (Мередит және т.б., 2004) тудырады.


Тетаникалық жиырылуы

А тетаникалық жиырылуы (сонымен қатар деп аталады тетанизацияланған күй, сіреспе, немесе физиологиялық сіреспе, соңғысын сіреспе деп аталатын аурудан ажырату үшін) бұл қаңқа бұлшықетін нервтендіретін қозғалтқыш нерві өте жоғары жылдамдықпен әрекет потенциалын шығарған кезде туындайтын тұрақты бұлшықет жиырылуы [1]. [2] [3] Бұл күйде моторлық блок өзінің қозғалтқыш нейронымен максималды түрде ынталандырылды және біраз уақыт сол күйінде қалады. Бұл бұлшықеттің қозғалтқыш бөлігі жеткілікті жоғары жиілікте бірнеше импульстармен ынталандырылған кезде пайда болады. Әрбір ынталандыру тітіркенуді тудырады. Тітіркендіргіштер жеткілікті баяу жеткізілсе, бұлшықеттің кернеуі дәйекті созылулар арасында босаңсытады. Егер тітіркендіргіштер жоғары жиілікте берілсе, тартылулар бір-біріне сәйкес келеді, нәтижесінде тетаникалық жиырылады. Тетаникалық жиырылу ерімеген (толық емес) немесе балқытылған (толық) болуы мүмкін. [4] Біріктірілмеген сіреспе – бұлшық ет талшықтары келесі тітіркендіргішке дейін толық босаңсымауы, себебі олар жылдам қозғалады, бірақ бұлшық ет талшықтарының бұлшық еттері арасында ішінара босаңсуы болады. [4] Біріктірілген сіреспе - бұл тітіркендіргіштер арасында бұлшықет талшықтарының босаңсымауы және ол қозудың жоғары жылдамдығы кезінде пайда болады. [4] Біріктірілген тетаникалық жиырылу жиырылу кезіндегі ең күшті бір бірліктен тұратын жиырылу болып табылады. [5] Тетанизация кезінде бұлшықеттің жиырылу кернеуі тұрақты күйде тұрақты болып қалады. Бұл максималды ықтимал жиырылу. [2] Тетаникалық жиырылу кезінде бұлшықеттер қысқарады, ұзарады немесе тұрақты ұзындықта қалады. [6]

Тетаникалық жиырылу әдетте қалыпты (мысалы, ауыр қорапты көтергенде). Бұлшықеттер позаны сақтау үшін [7] жиі бұлшықет тонусына әкелетін тетаникалық белсенділіктің кейбір деңгейін көрсетеді [7], мысалы, еңкейген күйде кейбір бұлшықеттер бұл позицияны ұстау үшін тұрақты жиырылуын қажет етеді. Тетаникалық жиырылу әртүрлі күйлерде болуы мүмкін, соның ішінде изотоникалық және изометриялық формалар - мысалы, ауыр қорапты еденнен көтеру изотоникалық, бірақ оны жоғары күйде ұстау изометриялық болып табылады. Изотоникалық жиырылу бұлшықеттерді тұрақты кернеуде орналастырады, бірақ бұлшықет ұзындығы өзгереді, ал изометриялық жиырылу тұрақты бұлшықет ұзындығын ұстайды.

Ерікті тұрақты жиырылу қалыпты (физиологиялық) процесс (бүгілу немесе қорапты ұстау мысалдарындағы сияқты), бірақ еріксіз тұрақты жиырылу физиологиялықтан бұзылғанға дейін (патологиялық) спектрде болады. Бұлшықет тонусы - еріксіз тұрақтылықтың сау түрі ішінара жиырылуы. Изометриялық күйдегі тетаникалық жиырылумен салыстырғанда (мысалы, ауыр қорапты бірнеше минут бойы ұстау) ол кез келген сәтте қатысатын мотор бөлімшелерінің пайызында және жүйке сигналдарының жиілігінде ғана ерекшеленеді, бірақ сау адамда төмен пайыздық және төмен жиілікте. тонус оны сау (тетаникалық емес) деп анықтайтын негізгі факторлар болып табылады. Алайда гипертониялық түрдегі еріксіз тұрақты жиырылу патологиялық процесс болып табылады. Спектрдің жұмсақ бөлігінде құрысулар, спазмтар және тіпті тетания жиі уақытша және ауыр емес. Спектрдің орташа және ауыр бөліктерінде дистония, тризм, патологиялық сіреспе және қаңқа бұлшықетінің еріксіз тұрақты күшті жиырылуымен сипатталатын басқа қозғалыс бұзылыстары бар.


Алғыс

Біз Dr. М.Икура, М.Дж.Лохсе, RY. Циен мен М. Бриниге плазмидтер мен антиденелердің жомарт сыйлары үшін және Др. М. Монгилло, М. Закколо, Д. Сандона, Э. Дамиани және А. Маргрет жемісті пікірталас үшін.

Р.Рудольфты Падуа университеті мен Deutsche Forschungsgemeinschaft (RU 923/1-1) гранттары қолдады. Т.Поззанға берілген келесі гранттар да бұл жұмысқа ішінара қолдау көрсетті: итальяндық телетон (грант 1226), итальяндық онкологиялық зерттеулер қауымдастығы, Италияның университеттер министрлігі (Арнайы жобалар Prin RBNE01ERXR-001 және 20033054449-001 және FIRB 20020053318-), Денсаулық сақтау министрлігі және CARIPARO қоры.


Бейнені қараңыз: Кеуденің беткей бұлшық еттері (Желтоқсан 2022).