Ақпарат

7.4: Химиялық тепе-теңдік—2-бөлім: Бос энергия – Биология

7.4: Химиялық тепе-теңдік—2-бөлім: Бос энергия – Биология


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Химиялық тепе -теңдік - 2 -бөлім: Гиббс энергиясы

Алдыңғы бөлімде біз тура және кері жылдамдықтар контекстінде химиялық тепе-теңдікті сипаттауды бастадық. Үш негізгі идея ұсынылды:

  1. Тепе -теңдік жағдайында қайтымды реакциядағы әрекеттесуші заттар мен өнімдердің концентрациясы өзгермейді уақытында.
  2. Тепе-теңдіктегі қайтымды реакция статикалық емес — әрекеттесуші заттар мен өнімдер тепе-теңдікте өзара айналуды жалғастырады, бірақ тура және кері реакциялардың жылдамдықтары бірдей.
  3. Біз химиялық тепе-теңдік әрекеттесуші заттар мен өнімдердің концентрациялары тепе-теңдікте тең болады дегенді болжайтын жалпы студенттік тұзаққа түспейтін едік.

Бұл жерде біз талқылауымызды кеңейтеміз және тепе-теңдік тұжырымдамасын Гиббс энергиясының контекстіне енгіземіз, сонымен қатар реакцияның «алдыңғы/басталуы» және «кейін/соңы» күйлерін (соның ішінде уақыттың өзіне тән өтуін) қарастыру бойынша Энергия тарихы жаттығуын күшейтеміз. .

1-сурет. Жалпы экзергоникалық қайтымды реакцияның координаталық диаграммасы. Гиббс энергиясы мен тепе -теңдік константасына қатысты теңдеулер: R = 8.314 Дж моль-1 Қ-1 немесе 0,008314 кДж моль-1 Қ-1; T - Кельвиндегі температура. Атрибуциясы: Марк Т.Факчиотти (түпнұсқа жұмыс)

Жоғарыдағы суретте ∆G° және Keq арасындағы жиі келтірілген қатынас көрсетілген:

[∆G^o = -RT ln K_ {eq}. ]

Мұнда G° стандартты жағдайларда (мысалы, қысымның 1 атмосферасы, 298 К) Гиббс энергиясын көрсетеді. Бұл теңдеу тепе-теңдіктегі реакцияда өнімдерге айналатын реагенттер үшін Гиббс энергиясының өзгеруін сипаттайды. Сондықтан ∆G° мәнін әрекеттесуші заттар мен өнімдердің өздеріне тән деп санауға болады. ∆G° әрекеттесуші заттар мен өнімдер арасындағы потенциалдық энергия айырмашылығы сияқты. Бұл тұжырымдаманы негізге ала отырып, «бастапқы» күй тепе-теңдіктен тыс жерде болатын реакцияны да қарастыруға болады. Бұл жағдайда тепе-теңдіктен тыс бастапқы күймен байланысты қосымша «потенциал» болуы мүмкін. Бұл «қосылған» компонент реакцияның ∆G үлесін қосады және Гиббс энергиясының өрнекіне төмендегідей тиімді қосылуы мүмкін:

[∆G = ∆G° + RTln Q, ]

мұндағы (Q) реакция коэффициенті деп аталады. BIS2A тұрғысынан біз қарапайым (аздап толық емес, бірақ функционалды) анықтаманы қолданамыз.

[Q = dfrac{[Өнімдер]_{st}}{[реактивтер]_{st}} ]

анықталған тепе-тең емес жағдайда, ст. Бұл идеяны кеңейтуге және екі тепе-теңдік емес күйлер арасындағы Гиббс энергиясының айырмашылығын есептеуге болады, егер олар дұрыс анықталған болса және осылайша арнайы анықталған тепе-теңдіктен тыс күйлер арасындағы Гиббс энергиясының өзгерістерін есептейді. Бұл соңғы нүкте көбінесе биологиялық жүйелерде кездесетін реакцияларға қатысты, өйткені бұл реакциялар жеке реакцияларды тепе-теңдіктен тыс күйде тиімді ұстайтын көп сатылы жолдарда жиі кездеседі.

Бұл бізді кейбіреулер үшін түсініксіз жағдайға алып келеді. Көптеген биология кітаптарында тепе-теңдікті талқылау тура және кері реакция жылдамдығын талқылауды ғана емес, сонымен қатар тепе-теңдікте ∆G = 0 болатын мәлімдемені қамтиды. Бұл шатастыруы мүмкін, себебі дәл осы талқылаулар көбінесе тепе-теңдік контекстіндегі нөлге тең емес ∆G° мәндерін талқылаудан кейін жүреді (∆G° = -RTlnKeq). Айта кету керек, ∆G ° тек реагенттер мен өнімдер арасындағы химиялық түрленуге тән Гиббстің энергетикалық әлеуетін білдіреді. Бұл сипатталған тепе-теңдік күйден шыққан реакцияның жүру барысын қарастырудан ерекшеленеді

[∆G = ∆G^o + RT ln Q.]

Бұл өрнекті келесідей кеңейтуге болады:

[∆G = -RTln K_{eq} + RTln Q]

нюансты айқын фокусқа келтіру үшін. Бұл жағдайда Q Keq-ке жақындаған сайын ∆G реакциясы нөлге жақындайтынын және Q = Keq болғанда нөлге жететінін ескеріңіз. Бұл реакцияның Гиббс энергиясы (∆G) тепе-теңдікте нөлге жетеді дегенді білдіреді, бұл субстраттар мен өнімдер арасындағы потенциалдар айырымы (∆G°) нөлге жетпейді.


Фармацевтика өнеркәсібіндегі полиморфизм: қатты пішін және дәрілік заттардың дамуы

Рольф Хилфикер Кайзераугст, Швейцариядағы Solvias AG компаниясының вице-президенті және Solid-State Development департаментінің басшысы. Ол «40Швейцария» Базель университетінде физикалық химия бойынша PhD дәрежесін алды, содан кейін «Нью-Йорк» Стони Брук университетінде постдокторлық жұмыс жасады. Ол Базель университетіне ғылыми қызметкер ретінде оралды, содан кейін Базельдегі Ciba-Geigy (now Novartis)-ге көшті. 1997 жылы Novartis -те Stability & Kinetics тобының жетекшісі болды. 1999 жылы ол Solvias AG құру үшін басқаруды сатып алуға қатысты. Ол Нью-Йорк пен Базельде физикалық химиядан сабақ берді, сонымен қатар Еуропада, Азияда және АҚШ-та қатты денелерді дамыту бойынша көптеген курстарды оқыды.

Маркус фон Раумер Allschwil, Швейцариядағы Idorsia Pharmaceuticals Ltd. Ол физикалық химия бойынша PhD докторлық диссертациясын Швейцариядағы № 40 Фрибург университетінде алды, содан кейін Уорвик университетінде массалық спектрометрия саласында постдокторлық жұмыс жасады. 1997 жылы Швейцарияның Базель қаласындағы Новартистегі физикалық химия зертханасының меңгерушісі болды. Екі жылдан кейін ол Базельдегі Solvias AG компаниясына көшті, онда ол 2008 жылға дейін Solid-State Development жобасының менеджері болды. Содан кейін ол Allschwil қаласындағы Actelion Pharmaceuticals Ltd. компаниясына қосылды және 2017 жылға дейін Материалтану зертханасын құрды және басқарды.


16.4 Бос энергия

Процесс өздігінен жүретінін анықтау үшін термодинамиканың екінші заңын қолданудағы қиындықтардың бірі жүйе үшін энтропияның өзгеруін өлшеуді қажет етеді. және қоршаған орта үшін энтропияның өзгеруі. Баламалы тәсілді қамтитын жаңа термодинамикалық қасиет, тек жүйе қасиеттері бойынша анықталған, ХІХ ғасырдың аяғында американдық математик Джозия Уиллард Гиббс енгізді. Бұл жаңа қасиет Гиббстің бос энергиясы деп аталады (Г) (немесе жай ғана бос энергия) және ол жүйенің энтальпиясы мен энтропиясы тұрғысынан келесідей анықталады:

Бос энергия күй функциясы болып табылады, ал тұрақты температура мен қысымда бос энергия өзгереді (ΔГ) келесі түрде көрсетілуі мүмкін:

(Қарапайым болу үшін бұдан былай «sys» жазылуы алынып тасталады.)

Жүйенің осы қасиеті мен процестің стихиялылығы арасындағы байланысты бұрын алынған екінші заң өрнегін еске түсіру арқылы түсінуге болады:

Бірінші заң соны талап етеді qсурр = −qsys, және тұрақты қысымда qsys = ΔХ, сондықтан бұл өрнек келесі түрде қайта жазылуы мүмкін:

Бұл теңдеудің екі жағын да көбейту:Т., және қайта реттеу келесі нәтиже береді:

Бұл теңдеуді бұрынғымен еркін энергияның өзгеруі үшін салыстыру келесі қатынасты көрсетеді:

Демек, бос энергияның өзгерісі процестің өздігінен жүруінің сенімді көрсеткіші болып табылады, ол бұрын анықталған Δ спонтандылық көрсеткішімен тікелей байланысты.С.университет. 16.3-кестеде процестің спонтандылығы мен осы көрсеткіштердің арифметикалық белгілері арасындағы байланыс жинақталған.

«Тегін» деген не?Г?

Еркін энергияның өзгеруі стихиялылықты көрсетумен қатар, пайдалы жұмыс көлеміне қатысты ақпарат береді (w) бұл стихиялық процесс арқылы жүзеге асуы мүмкін. Бұл тақырыпты мұқият қарастыру кіріспе химия мәтінінің ауқымынан тыс болса да, қысқаша талқылау осы маңызды термодинамикалық қасиетке жақсырақ көзқарас алу үшін пайдалы.

Осы мақсатта энтропияның төмендеуін қамтитын стихиялық, экзотермиялық процесті қарастырайық. арқылы анықталған бос энергия

процесс арқылы өндірілетін энергия арасындағы айырмашылықты білдіретін Δ ретінде түсіндірілуі мүмкінХ, және айналадағы энергия жоғалады, Т.ΔС.. Өндірілген энергия мен жоғалған энергияның арасындағы айырмашылық процесте пайдалы жұмысты орындау үшін қол жетімді (немесе «бос») энергия болып табылады, ΔГ. Егер процесті термодинамикалық қайтымдылық жағдайында қандай да бір жолмен жүзеге асыруға болатын болса, орындалатын жұмыс көлемі максималды болады:

Алайда, осы тарауда бұрын айтылғандай, мұндай шарттар шындыққа сәйкес келмейді. Сонымен қатар, өздігінен жүретін процесстен жұмысты алу үшін қолданылатын технологиялар (мысалы, автомобиль қозғалтқышы, бу турбинасы) ешқашан 100% тиімді болмайды, сондықтан бұл процестермен орындалатын жұмыс әрқашан теориялық максимумнан аз болады. Дәлелдеу еркін энергияның өзгеруін білдіретін риясыз процеске қолданылуы мүмкін минимум атқарылуы тиіс жұмыс көлемі қосулы процесті жүзеге асыруға арналған жүйе.

Еркін энергияның өзгеруін есептеу

Бос энергия күй функциясы болып табылады, сондықтан оның мәні тек жүйенің бастапқы және соңғы күйлерінің шарттарына байланысты. Физикалық және химиялық реакциялар үшін бос энергия өзгерістерін есептеудің ыңғайлы және кең таралған тәсілі стандартты күйдегі термодинамикалық мәліметтердің кең қол жетімді жинақтарын пайдалану болып табылады. Бір әдіс стандартты бос энергияның өзгеруін есептеу үшін стандартты энтальпиялар мен энтропияларды қолдануды қамтидыГ° , келесі қатынасқа сәйкес.

16.7-мысал

Standard есептеу үшін стандартты энтальпия мен энтропия өзгерістерін қолдануГ°

Шешім

Бос энергияның стандартты өзгерісін келесі теңдеу арқылы есептеуге болады:

Стандартты энтальпия мен энтропия өзгерістерін есептеу үшін қосымша деректерін пайдалану нәтиже береді:

Еркін энергияның стандартты теңдеуін алмастырады:

Сіздің біліміңізді тексеріңіз

Жауап:

Реакция үшін бос энергияның стандартты өзгеруін formation стандартты бос энергия есебінен де есептеуге боладыГf° әрекеттесуші заттар мен реакцияға қатысатын өнімдердің мәндері. Түзілудің стандартты бос энергиясы - стандартты күйдегі элементтерден бір моль заттың түзілуімен бірге жүретін еркін энергияның өзгеруі. Стандартты түзілу энтальпиясына ұқсас, Δ G f ° Δ G f ° стандартты күйдегі элементтік заттар үшін анықтамасы бойынша нөлге тең. Δ G f ° Δ G f ° мәндерінен реакция үшін Δ G ° Δ G ° есептеу үшін қолданылатын тәсіл бұрын энтальпия және энтропия өзгерістері үшін көрсетілген әдіспен бірдей. Реакция үшін

бөлме температурасындағы бос энергияның стандартты өзгерісі келесідей есептелуі мүмкін

16.8-мысал

Δ есептеу үшін түзілудің стандартты бос энергияларын пайдалануГ°

Шешім

а) бос энергияның көмегімен:

(b) түзілу энтальпиялары мен энтропияларын қолдану:

25 °C температурадағы стандартты бос энергия өзгерісін есептеудің екі жолы бірдей сандық мән береді (үш маңызды цифрға) және екеуі де процестің өздігінен жүретінін болжайды (емес өздігінен) бөлме температурасында.

Оқуыңызды тексеріңіз

Жауап:

(а) 140,8 кДж/моль, өздігінен емес

(b) 141,5 кДж/моль, өздігінен емес

Қосылған реакциялар үшін энергияның еркін өзгерістері

Жоғарыда сипатталған реакциялар үшін бос энергия өзгерістерін есептеу үшін түзілудің бос энергияларын пайдалану мүмкін, өйткені ΔГ күй функциясы болып табылады және әдіс энтальпия өзгерістерін есептеуде Гесс заңын қолдануға ұқсас (термохимия тарауын қараңыз). Мысал ретінде судың булануын қарастырайық:

Бұл процесті көрсететін теңдеу судың екі фазасы үшін түзілу реакцияларын қосу арқылы шығарылуы мүмкін (міндетті түрде сұйық фаза үшін реакцияны кері қайтару). Қосынды реакция үшін бос энергия өзгерісі қосылатын екі реакция үшін бос энергия өзгерістерінің қосындысы:

Бұл тәсіл өздігінен емес реакция оны өздігінен болатын реакцияға қосу арқылы іске қосылған жағдайларда да қолданылуы мүмкін. Мысалы, мырыш сульфидінен элементтік мырыш алу термодинамикалық жағынан қолайсыз, бұл Δ үшін оң мәнмен көрсетілген.Г°:

Күкіртті рудалардан мырыш алудың өнеркәсіптік процесі осы ыдырау реакциясын күкірттің термодинамикалық қолайлы тотығуына байланыстыруды қамтиды:

Қосылған реакция теріс бос энергия өзгерісін көрсетеді және өздігінен жүреді:

Бұл процесс әдетте жоғары температурада жүзеге асырылады, сондықтан стандартты бос энергия мәндерін пайдалану арқылы алынған бұл нәтиже тек болжам болып табылады. Есептің мәні шындыққа сәйкес келеді.

16.9-мысал

Қосылған реакция үшін бос энергияның өзгеруін есептеу

Шешім

Қосылған реакция бос энергияның оң өзгерісін көрсетеді және осылайша өздігінен болмайды.

Оқуыңызды тексеріңіз

Жауап:

Температураның риясыздыққа тәуелділігі

Осы тараудың энтропия бөлімінде бұрын көрсетілгендей, процестің өздігінен жүруі жүйенің температурасына байланысты болуы мүмкін. Мысалы, фазалық ауысулар қарастырылатын заттың температурасына байланысты бір бағытта немесе басқа бағытта өздігінен жүреді. Сол сияқты, кейбір химиялық реакциялар да температураға тәуелді спонтандылықтарды көрсете алады. Бұл концепцияны суреттеу үшін бос энергия өзгерісін процесс үшін энтальпия мен энтропия өзгерістеріне байланысты теңдеу қарастырылады:

Процестің спонтандылығы, оның бос энергиясының өзгеруінің арифметикалық белгісінде көрінетіндей, содан кейін энтальпия мен энтропия өзгерістерінің белгілерімен және кейбір жағдайларда абсолютті температурамен анықталады. бері Т. абсолютті (кельвин) температура, оның тек оң мәндері болуы мүмкін. Энтальпия мен энтропияның өзгеру белгілеріне қатысты төрт мүмкіндік бар:

  1. Екеуі де ΔХ және ΔС. оң. Бұл жағдай жүйе энтропиясының жоғарылауын қамтитын эндотермиялық процесті сипаттайды. Бұл жағдайда ΔГ шамасы болған жағдайда теріс болады Т.ΔС. термин Δ-дан үлкенХ. Егер Т.ΔС. мерзімі Δ-дан азХ, бос энергияның өзгеруі оң болады. Мұндай процесс жоғары температурада өздігінен және төмен температурада өздігінен емес.
  2. Екеуі де ΔХ және ΔС. теріс. Бұл шарт жүйе энтропиясының төмендеуін қамтитын экзотермиялық процесті сипаттайды. Бұл жағдайда ΔГ шамасы теріс болады, егер Т.ΔС. мерзімі Δ -дан азХ. Егер Т.ΔС. Терминнің шамасы Δ-дан үлкенХ, бос энергияның өзгеруі оң болады. Мұндай процесс төмен температурада өздігінен және жоғары температурада өздігінен емес.
  3. ΔХ оң және ΔС. теріс. Бұл жағдай жүйелік энтропияның төмендеуін қамтитын эндотермиялық процесті сипаттайды. Бұл жағдайда ΔГ температураға қарамастан оң болады. Мұндай процесс барлық температурада спонтанды емес.
  4. ΔХ теріс және ΔС. оң болып табылады. Бұл шарт жүйе энтропиясының жоғарылауын қамтитын экзотермиялық процесті сипаттайды. Бұл жағдайда ΔГ температураға қарамастан теріс болады. Мұндай процесс барлық температурада өздігінен жүреді.

Бұл төрт сценарий 16.12-суретте жинақталған.

Мысал 16.10

Температураның стихиялылыққа тәуелділігін болжау

Бұл процестің өздігінен жүруі температураға қалай тәуелді?

Шешім

Сіздің біліміңізді тексеріңіз

Бұл процестің өздігінен жүруі температураға қалай тәуелді?

Жауап:

ΔХ және ΔС. теріс реакция төмен температурада өздігінен жүреді.

Спонтандылықтың температураға тәуелділігіне қатысты жасалған қорытындыларды қарастырған кезде «жоғары» және «төмен» терминдерінің нені білдіретінін есте ұстаған жөн. Бұл терминдер сын есім болғандықтан, қарастырылатын температуралар кейбір анықтамалық температураға қатысты жоғары немесе төмен болып саналады. Бір температурада өздігінен емес, бірақ екінші температурада өздігінен жүретін процесс міндетті түрде «стихиялылық» өзгерісіне ұшырайды (оның Δ шағылысатындай).Г) температура өзгеретіндіктен. Бұл еркін энергияның өзгеру теңдеуінің графикалық көрсетілімі арқылы анық көрінеді, онда ΔГ графигіне салынған ж оське қарсы Т. үстінде x ось:

Мұндай сюжет 16.13-суретте көрсетілген. Энтальпиясы мен энтропиясының өзгерістері бірдей арифметикалық таңбаға ие болатын процесс графиктегі екі сары сызықпен бейнеленген температураға тәуелді спонтандылықты көрсетеді. Әр жол бір риясыздық доменінен өтеді (оң немесе теріс Δ)Г) басқа процесске тән температурада. Бұл температура мынамен көрсетіледі x-сызықтың кесіндісі, яғни мәні Т. ол үшін ΔГ нөл:

Сонымен, «жоғары» немесе «төмен» температурада процестің өздігінен жүруі температураның сәйкесінше temperature болатын температурадан жоғары немесе төмен екенін білдіреді.Г процесс нөлге тең. Жоғарыда айтылғандай, ΔG = 0 шарты тепе -теңдік күйдегі жүйені сипаттайды.

16.11-мысал

Фазалық ауысуға арналған тепе-теңдік температурасы

Шешім

Бұл процесс тепе-теңдікте болғанда, ΔГ = 0, сондықтан келесілер дұрыс:

G қосымшасындағы стандартты термодинамикалық деректерді пайдалана отырып,

Судың қалыпты қайнау температурасы үшін қабылданған мән 373,2 К (100,0 °C) болып табылады, сондықтан бұл есептеу ақылға қонымды. Пайдаланылған энтальпия және энтропия өзгерістері деректерінің мәндері 298 К стандартты деректерден алынғанын ескеріңіз (Қосымша G). Қажет болса, нақты қайнау нүктесінде (немесе кем дегенде жақынырақ) анықталған энтальпия мен энтропия өзгерістерін пайдалану арқылы дәлірек нәтижелерге қол жеткізуге болады.

Оқуыңызды тексеріңіз

Жауап:

313 К (қабылданған мән 319 К)

Бос энергия және тепе-теңдік

Процесс үшін бос энергияның өзгеруі оның қозғаушы күшінің өлшемі ретінде қарастырылуы мүмкін. Δ үшін теріс мәнГ алдыңғы бағыттағы процестің қозғаушы күшін білдіреді, ал оң мән кері бағыттағы процестің қозғаушы күшін білдіреді. Қашан ΔГ нөлге тең, алға және кері қозғаушы күштер тең, және процесс екі бағытта бірдей жылдамдықпен жүреді (жүйе тепе -теңдікте).

Тепе-теңдік тарауында реакция коэффициенті, Q, тепе -теңдік жүйесінің күйінің ыңғайлы өлшемі ретінде енгізілді. Еске салайық Q жүйе үшін массалық әрекет өрнегі сандық мәні болып табылады және оның мәнін тепе-теңдікке жету үшін реакция жүретін бағытты анықтау үшін пайдалануға болады. Қашан Q тепе -теңдік константасынан кем, Қ, реакция тепе-теңдікке жеткенше алға бағытта жүреді және Q = Қ. Керісінше, егер Q > Қ, процесс тепе-теңдікке жеткенше кері бағытта жүреді.

Бос энергияның өзгеруі реакцияға түсетін заттар мен олардың құрамында болатын өнімдермен жүреді стандартты емес жағдайлар (1 М-ден басқа 1 бар концентрациядан басқа қысымдар) осы теңдеу бойынша стандартты бос энергия өзгерісімен байланысты:

R газ тұрақтысы (8,314 Дж/К моль), Т. келвин немесе абсолютті температура, және Q реакция коэффициенті болып табылады. Газ фазасының тепе-теңдігі үшін қысымға негізделген реакция коэффициенті, QП, пайдаланылады. Реакцияның концентрацияға негізделген коэффициенті, QC, конденсацияланған фазалық тепе-теңдік үшін қолданылады. Бұл теңдеу 16.12-мысалда көрсетілгендей кез келген берілген шарттар жиынтығында процестің өздігінен болуын болжау үшін пайдаланылуы мүмкін.

16.12 мысал

ЕсепГ стандартты емес шарттарда

Шешім

Δ үшін есептелген мән болғандықтанГ оң болса, реакция бұл жағдайда өздігінен жүреді.

Оқуыңызды тексеріңіз

Жауап:

Тепе-теңдіктегі жүйе үшін, Q = Қ және ΔГ = 0, ал алдыңғы теңдеу былай жазылуы мүмкін

Теңдеудің бұл түрі осы екі маңызды термодинамикалық қасиеттер арасындағы пайдалы байланысты қамтамасыз етеді және оны стандартты еркін энергия өзгерістерінен тепе-теңдік константаларын алу үшін пайдалануға болады және керісінше. Стандартты еркін энергия өзгерістері мен тепе-теңдік константалары арасындағы байланыстар 16.4-кестеде жинақталған.

Қ ΔГ° Тепе-теңдік қоспасының құрамы
> 1 < 0 Өнімдер көбірек
< 1 > 0 Реактивтер көбірек
= 1 = 0 Реактивтер мен өнімдер салыстырмалы түрде көп

16.13-мысал

Стандартты еркін энергияны өзгерту арқылы тепе-теңдік тұрақтысын есептеу

Шешім

Бұл реакция үшін стандартты бос энергия өзгерісі алдымен оның реагенттері мен өнімдері үшін стандартты еркін түзілу энергиялары арқылы есептеледі:

Реакцияның тепе-теңдік константасы оның стандартты бос энергия өзгерісінен алынуы мүмкін:

Бұл нәтиже J қосымшасында келтірілген мәнге негізделген.

Сіздің біліміңізді тексеріңіз

Жауап:

Осы екі маңызды термодинамикалық концепциялар арасындағы байланысты одан әрі көрсету үшін реакциялардың өздігінен тепе-теңдік орнататын бағытта жүретінін бақылауды қарастырыңыз. Бос энергияны реакцияның көлеміне қарсы графигін салу арқылы көрсетуге болады (мысалы, мәнде көрсетілгендей Q), тепе-теңдік жүйенің бос энергиясы азайған кезде орнатылады (16.14-сурет). Егер жүйе реакцияға түсетін заттар мен тепе-тең емес мөлшердегі өнімдерден тұрса (QҚ), реакция тепе-теңдік орнату үшін қажетті бағытта өздігінен жүреді.

Amazon Associate ретінде біз талаптарға сай сатып алулардан пайда аламыз.

Осы кітапты келтіргіңіз, бөліскіңіз немесе өзгерткіңіз келе ме? Бұл кітап Creative Commons Attribution License 4.0 болып табылады және сіз OpenStax атрибуты қажет.

    Егер сіз бұл кітаптың барлығын немесе бір бөлігін басып шығару форматында қайта тарататын болсаңыз, онда әрбір физикалық бетте келесі атрибуцияны қосу қажет:

  • Дәйексөз жасау үшін төмендегі ақпаратты пайдаланыңыз. Осы сияқты дәйексөз құралын пайдалануды ұсынамыз.
    • Авторлар: Пол Флорс, Клаус Теопольд, Ричард Лэнгли, Уильям Р. Робинсон, PhD
    • Баспагер/веб-сайт: OpenStax
    • Кітап атауы: Химия 2e
    • Жарияланған күні: 14 ақпан 2019 жыл
    • Орналасқан жері: Хьюстон, Техас
    • Кітаптың URL мекенжайы: https://openstax.org/books/chemistry-2e/pages/1-introduction
    • Бөлімнің URL мекенжайы: https://openstax.org/books/chemistry-2e/pages/16-4-free-energy

    © 22 қаңтар, 2021 OpenStax. OpenStax шығарған оқулық мазмұны Creative Commons Attribution License 4.0 лицензиясы бойынша лицензияланған. OpenStax атауы, OpenStax логотипі, OpenStax кітап мұқабалары, OpenStax CNX атауы және OpenStax CNX логотипі Creative Commons лицензиясына жатпайды және Райс университетінің алдын ала және тікелей жазбаша келісімінсіз көшіруге болмайды.


    Мазмұны

    1-тарау Негізгі ұғымдар

    1.1.2 Элементтер, қосылыстар және қоспалар

    1.2.2 Кейбір жиі қолданылатын өлшемдерге шолу

    1.2.3 Дәлдік және дәлдік

    1.3.2 Изотоптар, радиоактивтілік және сәулелену түрлері

    1.4 Стехиометрия ұғымдары: химиядағы шамаларды есептеу

    1.4.2 Avogadro Υ ¦ сандары мен меңі туралы түсінік

    1.4.3 Формулалар және молекулалық масса

    1.4.4 Массалық пайыздық құрам

    1.4.5 Эмпирикалық және молекулалық формулалар

    1.4.6 Химиялық теңдеулерді жазу және теңестіру

    1.4.7 Теңдеулерді теңестіру: Жүйелі тәсіл

    1.4.9 Ерітінділердің концентрациясы

    2 -тарау. Атомдар, периодтылық және химиялық байланыс

    2.2 Электромагниттік сәулелену

    2.3 Атомның Бор моделі

    2.4 Атомдық орбитальдарға кіріспе

    2.5 Атомдардағы электронды конфигурациялар

    2.7 Байланыстыруға кіріспе. Атомдар қалай молекулаға айналады.

    2.7.4 Формальды тотығу күйлері

    2.7.5 Поляризация: коваленттік немесе иондық байланыс?

    2.7.7 Молекулалардың пішіндері ΥV VSEPR тәсілі

    2.8 Коваленттік байланыс ΥV атомдық және молекулалық орбитальдар

    2.9.1 Диполь-дипольдық әрекеттесу

    2.9.2 Дисперсиялық (Лондон) күштер

    2.9.4 Сутектік байланыстың биологиялық салдары

    3-тарау. Көміртек химиясына кіріспе

    3.3 Органикалық молекулалардың классификациясы

    3.3.1 Органикалық қосылыстардың номенклатурасы (атауы).

    3.3.2 Жүйелік номенклатура

    3.3.3 Функционалдық топтар тұжырымдамасына кіріспе

    3.3.4 Құрамында функционалдық топтары бар алифатты қосылыстарды атау

    3.4 Органикалық молекулалардың құрылысы

    3.4.1 Органикалық химияның құрылымдық ерекшеліктері

    3.4.2 Изомерияға кіріспе

    3.4.3 Құрылымдық/конституциялық изомерия

    3.4.4 Стереоизомерияға кіріспе

    3.4.6 Конфигурациялық изомерияға кіріспе

    3.4.7 Геометриялық изомерия

    3.4.8 Симметрия, хиральдылық және оптикалық изомерия

    3.4.9 Пішін неліктен маңызды? ΥV кейбір мысалдар.

    4.1.2 Энергия: жылу, жұмыс және термодинамиканың бірінші бастамасы

    4.2.2 Жылу сыйымдылығы, C және меншікті жылу сыйымдылығы, в

    4.2.3 Эндотермиялық және экзотермиялық процестер

    4.3 Термодинамиканың бірінші заңы ΥV жұмыс ұғымын енгізеді

    4.3.2 Химия контекстіндегі энергия

    4.3.3 Энтальпия түсінігі

    4.3.4 Биологиялық процестердегі энтальпия өзгерістерінің мысалдары

    4.3.5 Энтальпияларды анықтау: Гесс заңы

    4.4 Спонтанды процестер, энтропия және бос энергия

    4.4.1 Термодинамиканың 2 -ші заңы.

    4.4.2 Бос энергия және АТФ: Реакциялардың қосылуы

    4.4.3 Биологиялық мысал: Мицеллалар әрекетінің термодинамикалық негіздемесі

    5-тарау Тепе-теңдік: Реакция қандай қашықтыққа барады?

    5.2 Тепе-теңдік идеясын дамыту: тепе-теңдік константасы

    5.2.1 Тепе-теңдік константалары мен концентрацияларын есептеу

    5.3 Тепе-теңдік және энергетика

    5.3.2 Реакция бөлімі

    5.3.3 К парциалды қысымды пайдаланып, газ фазасындағы тепе-теңдік константаларын есептеуб

    5.4 ƒ´G ƒá және К арасындағы қатынас.

    5.4.1 Реакция коэффициенті Q және тепе-теңдік константасы, K туралы толығырақ қарау.

    5.5 Тепе -теңдікті бұзу

    5.5.1 Le Chatelier Υ ¦s принципінің мәлімдемесі

    5.5.2 Ле Шателье принципі және температураның тепе-теңдікке әсері.

    5.5.3 Ле Шателье принципін қамтитын мысалдар

    5.6 Биологиялық контекстегі энергетика және тепе-теңдік.

    5.6.1 Эксперименталды түрде анықталған композициялардан ƒ´G Υò есептеу (K мәндері арқылы)

    5.6.2 ƒ´G Υò-дан тепе-теңдік композицияларын есептеу

    5.6.3 Макромолекулалар-лигандтардың әрекеттесуі.

    5.7 Қосылған реакцияларды қайталау

    6 -тарау Сулы тепе -теңдік

    6.1.1 Неліктен бұл биологияда маңызды?

    6.1.2 РН мен рН бақылауының маңызы

    6.2 Судың өздігінен иондалуы

    6.3.1 Қышқыл және негіз терминдері нені білдіреді?

    6.3.3 Негіздердің қасиеттері6.3.4 Күшті қышқылдар және күшті негіздер

    6.4.1 Әлсіз қышқылдардың әрекеті

    6.4.2 Әлсіз негіздердің әрекеті

    6.5 Қышқылдар мен негіздердің диссоциациясы - конъюгатты қышқылдар мен негіздер

    6.6 Сулы ерітіндідегі қышқылдар мен негіздер ΥV рН түсінігі

    6.6.2 Қышқылдар суда ерігенде не болады?

    6.6.3 Су тепе-теңдігі бұзылғанда не болады

    6.6.4 Қышқылдар үшін рН мәндерін есептеу

    6.7 рН – буферлік ерітінділерді бақылау

    6.7.2 Буферлердің теориялық аспектілері

    6.7.3 Буферлік шешімдерді жасаудың жалпы стратегиясы

    6.10 Ерігіштікпен таныстыру

    6.10.1 Ерімейтін иондық қосылыстар. Ерігіштік өнімі туралы түсінік.

    6.10.2 Жалпы иондық эффект

    7-тарау Биомалекулалар және биополимерлер

    7.2.1 Майлар, майлар және май қышқылдары

    7.2.3 Майлардың қолданылуы - мицеллалар

    7.3.2 Көмірсулардың стереохимиясы

    7.3.3 Қанттардағы циклизация

    7.3.4 Ди- және полисахаридтер

    7.4 Амин қышқылдары, пептидтер және белоктар

    7.4.2 Амин қышқылдарының қышқылдық-негіздік әрекеті: цвиттериондар

    7.4.3 Изоэлектрлік нүкте

    7.4.4 Аминқышқылдарының стереохимиясы

    7.4.5 Пептидтер мен белоктар

    7.4.6 Біріншілік, екіншілік, үшіншілік және төрттік құрылымдар

    7.4.7 Ақуыздардың денатурациясы

    7.5.2 Нуклеин қышқылдарының біріншілік құрылымы

    7.5.3 Нуклеин қышқылдарындағы екіншілік құрылым

    7.5.4 РНҚ-ның құрылымдық ерекшеліктері

    8-тарау Реакция механизмдері

    8.2 Органикалық реакция түрлері

    8.2.2 Элиминациялық реакциялар

    8.2.3 Орынбасу реакциялары

    8.2.4 Изомерлену реакциялары

    8.2.5 Тотығу және тотықсыздану

    8.3.4 Карбокатиондар мен карбаниондар түрлері және негізгі нүктелері

    8.4 Электронегативтілік және байланыс полярлығы

    8.5.1 Алкендер мен алкиндерге электрофильді қоспалар

    8.5.2 Нимметриялы емес алкендерге HBr қосылуы

    8.5.3 Алкендерге басқа электрофилдердің қосылуы

    8.5.4 Биологиядағы электрофилді қосу

    8.5.5 H + кейінгі нуклеофильді қосуды жоғалтпай электрофилді қосу

    8.5.6 Конъюгацияланған диендерге HBr қосылуы

    8.6 Орынбасу және жою реакциялары

    8.6.1 Қаныққан көміртегі атомындағы нуклеофильді орынбасу

    8.6.2 Бимолекулалық нуклеофильді орынбасу СН2

    8.6.3 Бірмолекулярлынуклеофильді орынбасу СН1

    8.6.4 Қандай механизм орындалатынын анықтау

    8.7.1 Бимолекулярлық элиминация, E2

    8.7.2 Бірмолекулярлық элиминация, E1

    8.8 С.-ның биологиялық мысалыН2 реакция

    8.9 Карбонилді қосылыстардың реакция механизмдері

    8.9.2 Карбонил тобының құрылымы, C=O

    8.10 Альдегидтер мен кетондардың реакциялары

    8.10.1 Альдегидтер мен кетондардың Υ§гидридΥ¨

    8.10.2 Альдегидтер мен кетондардың гидрленуі

    8.10.3 Гемиацетальды түзіліс

    8.10.4 Ацетальдық (кетальды) түзілу

    8.10.5 Шифф негіздері мен иминдерінің түзілуі

    8.10.6 Альдегидтер мен кетондардың тотығуы

    8.11 Карбон қышқылының туындылары

    8.11.2 Күрделі күрделі эфирлердің қышқылдық катализді гидролизі

    8.11.3 Негізгі (:OH - ) күрделі эфирлердің гидролизі

    8.12 Энолизация және энолизация реакциялары

    8.12.1 Энолдар көміртекті нуклеофилдер ретінде

    8.13 Энолиздену нәтижесіндегі реакциялар

    8.13.2 Айқасқан альдол реакциялары/конденсациялар

    8.13.3 Клейзен конденсациялары

    8.14 Биологиялық реакциялардағы реакция механизмдері: стероидтардың синтезі

    8.15 Әртүрлі жағдайларда карбонил реакцияларының механизмдерінің қысқаша мазмұны

    9-тарау. Химиялық кинетика

    9.2 Тарифтер, жылдамдық заңдары және жылдамдық константалары

    9.2.2 Тарифтер мен концентрация

    9.2.3 Жылдамдық константасының бірліктері

    9.2.4 Жылдамдық заңдары мен жылдамдық константаларын анықтау

    9.3 Реакция жылдамдығы мен жылдамдық константаларының температураға тәуелділігі

    9.4.1 Реакция механизмдерін дедукциялау

    9.4.2 Күрделі реакция механизмдеріне толығырақ шолу

    9.5 Ферменттік катализделген реакциялардың кинетикасы

    9.5.1 Катализаторлар және катализ

    9.5.3 Бір субстратты ферментті реакциялар

    9.5.4 Ферменттердің кинетикалық мәліметтерін талдау

    9.6.1 Тежеу механизмдері

    10-тарау Биоэнергетика және биоэлектрохимия

    10.2 Электрохимиялық элементтер

    10.2.1 Жасушалар және жасуша номенклатурасы

    10.2.3 Ұяшықтың кернеуін өлшеу

    10.2.4 Бос энергияның қатынасы

    10.2.5 Жасушада жүретін реакцияны анықтау

    10.2.6 Шоғырланудың әсері

    10.3 Датчиктер және анықтамалық электродтар

    10.3.1 Күміс электрод

    10.3.2 Каломель электроды

    10.4.1 Биохимиялық/биологиялық стандартты күй

    10.4.2. Биологиялық мембраналар

    10.4.3 Мембраналық тасымалдаудың термодинамикасы

    11-тарау. Көміртектен басқа элементтердің рөлі

    11.2 Фосфор мен фосфат эфирлері

    11.2.1 Фосфор қышқылы және фосфат эфирлері

    11.3 Биология химиясындағы металдар

    11.4 Өтпелі металдар және олардың биологиялық жүйелердегі рөлі

    11.4.1 Биологиялық жүйелердегі лигандтарға кіріспе.

    11.4.2 Өтпелі металдармен танысу

    11.4.4Биологиялық жүйелердегі өтпелі металдардың мысалдары

    11.5 Сілтілік және сілтілік-жер металдары

    11.5.2 Қатты дененің құрылымдары

    11.5.3 1-топ және 2-топ металдарының координациялық химиясы

    11.5.4 Биологиядағы сілтілік және сілтілік-жер метал иондарының иондары

    12-тарау Метаболизм

    12.2.1 Гликолизге кіріспе

    12.2.2 Гликолиз жолы

    12.3 Гликолиз механизмін талдау

    12.4 Енді ше? Пируват қайда кетеді?

    12.4.1 Пируваттың лактатқа айналуы

    12.4.2 Пируваттың этанолға айналуы

    12.4.3 Пируваттың ацетил-коэнзим-А-ға айналуы

    12.5.1 Кіріспе және шолу

    12.6 ТСА циклінің механизмін талдау

    12.7 Гликолиз және TCA циклдарының нәтижелерінің қысқаша мазмұны

    13-тарау Құрылымдық әдістер

    13.2.2 Масса спектрін талдау

    13.2.3 Изотоптар: асқындыратын факторлар немесе диагностикалық құралдар?

    13.2.4 Функционалдық топтарды қамтитын фрагментация жолдары

    13.3 Электромагниттік сәулеленуге кіріспе

    13.3.1 Негізгі қағидалар

    13.4 Ультракүлгін және көрінетін (УК-визуалды) спектроскопия

    13.4.2 Спектрді өлшеу

    13.4.3 Қосылыстарды сипаттау үшін UV-vis Spectra қолдану

    13.4.5 Биологиялық маңызды қосылыстардың концентрациясын өлшеу үшін ультракүлгін сәулелермен көрінетін спектрлерді қолдану


    Қазіргі заманғы NMR спектроскопиясына толық кіріспе, жазған: Роджер С.Макомбер

    Дж. 1 ЯМР спектроскопиясы дегеніміз не? 1 .2 Электромагниттік сәулеленудің қасиеттері 1 .3 Сәулеленудің затпен әрекеттесуі: Классикалық сурет 1 .4 Белгісіздік және уақыт шкаласының мәселесі Жиынтық шолу мәселелері тарау.

    2-тарау ЯДРОЛАРДЫҢ МАГНИТТІК ҚАСИЕТТЕРІ

    2.1 Атомның құрылымы 2.2 Магниттік өрістегі ядро ​​2.3 Ядролық энергия деңгейлері және релаксация уақыттары 2.4 Айналмалы анықтамалық жүйе 2.5 Релаксация механизмдері және корреляция уақыттары Тарау қысқаша мәлімет Қосымша ресурстарды шолу мәселелері

    3-тарау ЯМР СПЕКТРУМЫН АЛУ

    3.1 Электр және магнетизм 3.2 ЯМР магниті 3.3 Ескі әдіспен сигнал өндіру: Үздіксіз толқын (CW) эксперименті 3.4 Сигналдарды алудың заманауи импульстік режимі 3.5 Сызықтың ені, сызық пішіні және сынама алуды қарастыру 3.6 Қайталау көздерін өлшеудің қосымша уақыттары. Мәселелер

    4 -тарау СИММЕТРИЯНЫҢ КИШІ БІР

    4.1 Симметрия операциялары және олардың ажыратылуы 4.2 Конформациялар және олардың симметриясы 4.3 Гомотопиялық, энантиотоптық және диастереотоптық ядролар 4.4 Кездейсоқ эквиваленттік тарау Қысқаша мазмұны Қосымша ресурстарды қарастыру мәселелері

    5-тарау ТОЛУЕННІҢ H ЖӘНЕ 13 С ЯМР СПЕКТРІ

    5.1 80 МГц жиілікте толуолдың ‘H ЯМР спектрі 5.2 Химиялық ығысу шкаласы 5.3 Толуолдың 250- және 400-МГц ‘H ЯМР спектрі 5 .4 Толуолдың 1 3 C ЯМР спектрі 201, 26. және 1 00,6 МГц 5,5 Деректерді жинау параметрлері Тарау Жиынтық шолу мәселелері

    6-тарау ПРОТОНДЫ ХИМИЯЛЫҚ ығысуларды молекулалық құрылыммен байланыстыру

    6.1 Shielding and Deshielding 6.2 Chemical Shifts of Hydrogens Attached to Tetrahedral Carbon 6.3 Vinyl and Formyl Hydrogen Chemical Shifts 6.4 Magnetic Anisotropy 6.5 Aromatic Hydrogen Chemical Shift Correlations 6.6 Hydrogen Attached to Elements Other than Carbon Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 7 CHEMICAL SHIFT CORRELATIONS FOR 13 C AND OTHER ELEMENTS

    7.1 l3 C Chemical Shifts Revisited 7.2 Tetrahedral (sp 2 Hybridized) Carbons 7.3 Heterocyclic Structures 7.4 Trigonal Carbons 7.5 Triple Bonded Carbons 7.6 Carbonyl Carbons 7.7 Miscellaneous Unsaturated Carbons 7.8 Summary of l3 C Chemical Shifts 7.9 Chemical Shifts of Other Elements Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 8 FIRST-ORDER (WEAK) SPIN-SPIN COUPLING

    8.1 Unexpected Lines in an NMR Spectrum 8.2 The ‘H Spectrum of Diethyl Ether 8.3 Homonuclear ‘H Coupling: The Simplified Picture 8.4 The Spin-Spin Coupling Checklist 8.5 Thew+lRule 8.6 Heteronuclear Spin-Spin Coupling 8.7 Review Examples Chapter Summary Review Problems

    Chapter 9 FACTORS THAT INFLUENCE THE SIGN AND MAGNITUDE OF SECOND-ORDER (STRONG) COUPLING EFFECTS

    9.1 Nuclear Spin Energy Diagrams and the Sign of J 9.2 Factors that Influence /: Preliminary Considerations 9.3 One-Bond Coupling Constants 9.4 Two-Bond (Geminal) Coupling Constants 9.5 Three-Bond (Vicinal) Coupling Constants 9.6 Long-Range Coupling Constants 9.7 Magnetic Equivalence 9.8 Pople Spin System Notation 9.9 Slanting Multiplets and Second-Order (Strong Coupling) Effects 9.10 Calculated Spectra 9.11 The AX -> AB -> A 2 Continuum 9. 12 More About the ABX System: Deceptive Simplicity and Virtual Coupling Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 10 THE STUDY OF DYNAMIC PROCESSES BY NMR

    10.1 Reversible and Irreversible Dynamic Processes 10.2 Reversible Intramolecular Processes Involving Rotation Around Bonds 10.3 Simple Two-Site Intramolecular Exchange 10.4 Reversible Intramolecular Chemical Processes 10.5 Reversible Intermolecular Chemical Processes 10.6 Reversible Intermolecular Complexation 1 0.7 Other Examples of Reversible Complexation: Chemical Shift Reagents Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 11 ELECTRON PARAMAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY AND CHEMICALLY INDUCED DYNAMIC NUCLEAR POLARIZATION

    11.1 Electron Paramagnetic Resonance 11.2 Free Radicals 11.3 The £ Factor 11 .4 Sensitivity Considerations 11 .5 Hyperfine Coupling and the a Value 11.6 A Typical EPR Spectrum 11 .7 CIDNP: Mysterious Behavior of NMR Spectrometers 11.8 The Net Effect 11.9 The Multiple! Effect 11.10 The Radical-Pair Theory of The Net Effect 11.11 The Radical-Pair Theory of the Multiplet Effect 11.12 A Few Final Words about CIDNP Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 12 DOUBLE-RESONANCE TECHNIQUES AND COMPLEX PULSE SEQUENCES

    12.1 What is Double Resonance? 12.2 Heteronuclear Spin Decoupling 12.3 Polarization Transfer and the Nuclear Overhauser Effect 12.4 Gated and Inverse Gated Decoupling 12.5 Off-Resonance Decoupling 12.6 Homonuclear Spin Decoupling 12.7 Homonuclear Difference NOE: The Test for Proximity 12.8 Other Homonuclear Double-Resonance Techniques 12.9 Complex Pulse Sequences 12.10 The 7-Modulated Spin Echo and the APT Experiment 12. 1 1 More About Polarization Transfer 12.12 Distortionless Enhancement by Polarization Transfer Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 13 TWO-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE

    13. 1 What is 2D NMR Spectroscopy? 13.2 2D Heteroscalar Shift-Correlated Spectra 13.3 2D Homonuclear Shift-Correlated Spectra 13.4 NOE Spectroscopy (NOESY) 13.5 Hetero- and Homonuclear 2D ./-Resolved Spectra 13.6 ID and 2D INADEQUATE 13.7 2D NMR Spectra of Systems Undergoing Exchange Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 14 NMR STUDIES OF BIOLOGICALLY IMPORTANT MOLECULES

    14. 1 Introduction 14.2 NMR Line Widths of Biopolymers 14.3 Exchangeable and Nonexchangeable Protons 14.4 Chemical Exchange 14.5 The Effects of pH on the NMR Spectra of Biomolecules 14.6 NMR Studies of Proteins 14.7 NMR Studies of Nucleic Acids 14.8 Lipids and Biological Membranes 14.9 Carbohydrates Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 15 SOLID-STATE NMR SPECTROSCOPY

    15.1 Why Study Materials in the Solid State? 15.2 Why is NMR of Solids Different from NMR of Fluids? 15.3 Chemical Shifts in Solids 15.4 Spin-Spin Coupling 15.5 Quadrupole Coupling 297 15.6 Overcoming Long T Cross Polarization Chapter Summary Additional Resources Review Problems

    Chapter 16 NMR IN MEDICINE AND BIOLOGY: NMR IMAGING

    16.1 A Window into Anatomy and Physiology 16.2 Biomedical NMR 16.3 Pictures with NMR: Magnetic Resonance Imaging 16.4 Image Contrast 16.5 Higher Dimensional Imaging 16.6 Chemical Shift Imaging 16.7 NMR Movies: Echo Planar Imaging 16.8 NMR Microscopy 16.9 In Vivo NMR Spectroscopy 16.10 Nonmedical Applications of MRI Chapter Summary Additional Resources

    Appendix 1 ANSWERS TO REVIEW PROBLEMS

    Appendix 2 PERIODIC TABLE

    A Complete Introduction to MODERN NMR Spectroscopy by Roger S. Macomber

    File Size: 8.62 MB. Pages: 378. Please read Disclaimer.


    Мазмұны

    Jannik Bjerrum developed the first general method for the determination of stability constants of metal-ammine complexes in 1941. [1] The reasons why this occurred at such a late date, nearly 50 years after Alfred Werner had proposed the correct structures for coordination complexes, have been summarised by Beck and Nagypál. [2] The key to Bjerrum's method was the use of the then recently developed glass electrode and pH meter to determine the concentration of hydrogen ions in solution. Bjerrum recognised that the formation of a metal complex with a ligand was a kind of acid–base equilibrium: there is competition for the ligand, L, between the metal ion, M n+ , and the hydrogen ion, H + . This means that there are two simultaneous equilibria that have to be considered. In what follows electrical charges are omitted for the sake of generality. The two equilibria are

    Hence by following the hydrogen ion concentration during a titration of a mixture of M and HL with base, and knowing the acid dissociation constant of HL, the stability constant for the formation of ML could be determined. Bjerrum went on to determine the stability constants for systems in which many complexes may be formed.

    The following twenty years saw a veritable explosion in the number of stability constants that were determined. Relationships, such as the Irving-Williams series were discovered. The calculations were done by hand using the so-called graphical methods. The mathematics underlying the methods used in this period are summarised by Rossotti and Rossotti. [3] The next key development was the use of a computer program, LETAGROP [4] [5] to do the calculations. This permitted the examination of systems too complicated to be evaluated by means of hand-calculations. Subsequently, computer programs capable of handling complex equilibria in general, such as SCOGS [6] and MINIQUAD [7] were developed so that today the determination of stability constants has almost become a "routine" operation. Values of thousands of stability constants can be found in two commercial databases. [8] [9]

    The formation of a complex between a metal ion, M, and a ligand, L, is in fact usually a substitution reaction. For example, in aqueous solutions, metal ions will be present as aquo ions, so the reaction for the formation of the first complex could be written as

    The equilibrium constant for this reaction is given by

    [L] should be read as "the concentration of L" and likewise for the other terms in square brackets. The expression can be greatly simplified by removing those terms which are constant. The number of water molecules attached to each metal ion is constant. In dilute solutions the concentration of water is effectively constant. The expression becomes

    Following this simplification a general definition can be given, for the general equilibrium

    The definition can easily be extended to include any number of reagents. The reagents need not always be a metal and a ligand but can be any species which form a complex. Stability constants defined in this way, are association constants. This can lead to some confusion as pҚа values are dissociation constants. In general purpose computer programs it is customary to define all constants as association constants. The relationship between the two types of constant is given in association and dissociation constants.

    Stepwise and cumulative constants Edit

    A cumulative or overall constant, given the symbol β, is the constant for the formation of a complex from reagents. For example, the cumulative constant for the formation of ML2 арқылы беріледі

    The stepwise constants, Қ1 және Қ2 refer to the formation of the complexes one step at a time.

    A cumulative constant can always be expressed as the product of stepwise constants. Conversely, any stepwise constant can be expressed as a quotient of two or more overall constants. There is no agreed notation for stepwise constants, though a symbol such as Қ L
    ML is sometimes found in the literature. It is good practice to specify each stability constant explicitly, as illustrated above.

    Hydrolysis products Edit

    The formation of a hydroxo complex is a typical example of a hydrolysis reaction. A hydrolysis reaction is one in which a substrate reacts with water, splitting a water molecule into hydroxide and hydrogen ions. In this case the hydroxide ion then forms a complex with the substrate.

    In water the concentration of hydroxide is related to the concentration of hydrogen ions by the self-ionization constant, Қw.

    The expression for hydroxide concentration is substituted into the formation constant expression

    In general, for the reaction

    In the older literature the value of log K is usually cited for an hydrolysis constant. The log β * value is usually cited for an hydrolysed complex with the generic chemical formula MбLq(OH)r.

    Acid–base complexes Edit

    A Lewis acid, A, and a Lewis base, B, can be considered to form a complex AB.

    There are three major theories relating to the strength of Lewis acids and bases and the interactions between them.

    1. Hard and soft acid–base theory (HSAB). [10] This is used mainly for qualitative purposes.
    2. Drago and Wayland proposed a two-parameter equation which predicts the standard enthalpy of formation of a very large number of adducts quite accurately. −ΔХ ⊖ (A − B) = ЕАЕБ + CАCБ. Values of the Е және C parameters are available. [11]
    3. Guttmann donor numbers: for bases the number is derived from the enthalpy of reaction of the base with antimony pentachloride in 1,2-Dichloroethane as solvent. For acids, an acceptor number is derived from the enthalpy of reaction of the acid with triphenylphosphine oxide. [12]

    The thermodynamics of metal ion complex formation provides much significant information. [13] In particular it is useful in distinguishing between enthalpic and entropic effects. Enthalpic effects depend on bond strengths and entropic effects have to do with changes in the order/disorder of the solution as a whole. The chelate effect, below, is best explained in terms of thermodynamics.

    An equilibrium constant is related to the standard Gibbs free energy change for the reaction

    R is the gas constant and Т. is the absolute temperature. At 25 °C, ΔГ ⊖ = (−5.708 kJ mol −1 ) ⋅ log β . Free energy is made up of an enthalpy term and an entropy term.

    The standard enthalpy change can be determined by calorimetry or by using the Van 't Hoff equation, though the calorimetric method is preferable. When both the standard enthalpy change and stability constant have been determined, the standard entropy change is easily calculated from the equation above.

    The fact that stepwise formation constants of complexes of the type MLn decrease in magnitude as n increases may be partly explained in terms of the entropy factor. Take the case of the formation of octahedral complexes.

    For the first step м = 6, n = 1 and the ligand can go into one of 6 sites. For the second step м = 5 and the second ligand can go into one of only 5 sites. This means that there is more randomness in the first step than the second one ΔС. ⊖ is more positive, so ΔГ ⊖ is more negative and K 1 > K 2 >K_<2>> . The ratio of the stepwise stability constants can be calculated on this basis, but experimental ratios are not exactly the same because ΔХ ⊖ is not necessarily the same for each step. [14] Exceptions to this rule are discussed below, in #chelate effect and #Geometrical factors.

    Ionic strength dependence Edit

    The thermodynamic equilibrium constant, Қ ⊖ , for the equilibrium

    қайда is the activity of the chemical species ML etc. Қ ⊖ is dimensionless since activity is dimensionless. Activities of the products are placed in the numerator, activities of the reactants are placed in the denominator. See activity coefficient for a derivation of this expression.

    Since activity is the product of concentration and activity coefficient (γ) the definition could also be written as

    where [ML] represents the concentration of ML and Γ is a quotient of activity coefficients. This expression can be generalized as

    To avoid the complications involved in using activities, stability constants are determined, where possible, in a medium consisting of a solution of a background electrolyte at high ionic strength, that is, under conditions in which Γ can be assumed to be always constant. [15] For example, the medium might be a solution of 0.1 mol dm −3 sodium nitrate or 3 mol dm −3 sodium perchlorate. Қашан Γ is constant it may be ignored and the general expression in theory, above, is obtained.

    All published stability constant values refer to the specific ionic medium used in their determination and different values are obtained with different conditions, as illustrated for the complex CuL (L = glycinate). Furthermore, stability constant values depend on the specific electrolyte used as the value of Γ is different for different electrolytes, even at the same ionic strength. There does not need to be any chemical interaction between the species in equilibrium and the background electrolyte, but such interactions might occur in particular cases. For example, phosphates form weak complexes with alkali metals, so, when determining stability constants involving phosphates, such as ATP, the background electrolyte used will be, for example, a tetralkylammonium salt. Another example involves iron(III) which forms weak complexes with halide and other anions, but not with perchlorate ions.

    When published constants refer to an ionic strength other than the one required for a particular application, they may be adjusted by means of specific ion theory (SIT) and other theories. [17]

    Temperature dependence Edit

    All equilibrium constants vary with temperature according to the Van 't Hoff equation [18]

    R is the gas constant and Т. is the thermodynamic temperature. Thus, for exothermic reactions, where the standard enthalpy change, ΔХ ⊖ , is negative, Қ decreases with temperature, but for endothermic reactions, where ΔХ ⊖ is positive, Қ increases with temperature.

    The chelate effect Edit

    Consider the two equilibria, in aqueous solution, between the copper(II) ion, Cu 2+ and ethylenediamine (en) on the one hand and methylamine, MeNH2 on the other.

    In the first reaction the bidentate ligand ethylene diamine forms a chelate complex with the copper ion. Chelation results in the formation of a five-membered ring. In the second reaction the bidentate ligand is replaced by two monodentate methylamine ligands of approximately the same donor power, meaning that the enthalpy of formation of Cu–N bonds is approximately the same in the two reactions. Under conditions of equal copper concentrations and when then concentration of methylamine is twice the concentration of ethylenediamine, the concentration of the bidentate complex will be greater than the concentration of the complex with 2 monodentate ligands. The effect increases with the number of chelate rings so the concentration of the EDTA complex, which has six chelate rings, is much higher than a corresponding complex with two monodentate nitrogen donor ligands and four monodentate carboxylate ligands. Thus, the phenomenon of the chelate effect is a firmly established empirical fact: under comparable conditions, the concentration of a chelate complex will be higher than the concentration of an analogous complex with monodentate ligands.

    The thermodynamic approach to explaining the chelate effect considers the equilibrium constant for the reaction: the larger the equilibrium constant, the higher the concentration of the complex.

    When the analytical concentration of methylamine is twice that of ethylenediamine and the concentration of copper is the same in both reactions, the concentration [Cu(en)] 2+ is much higher than the concentration [Cu(MeNH2)2] 2+ because β11β12.

    The difference between the two stability constants is mainly due to the difference in the standard entropy change, ΔС. ⊖ . In the reaction with the chelating ligand there are two particles on the left and one on the right, whereas in equation with the monodentate ligand there are three particles on the left and one on the right. This means that less entropy of disorder is lost when the chelate complex is formed than when the complex with monodentate ligands is formed. This is one of the factors contributing to the entropy difference. Other factors include solvation changes and ring formation. Some experimental data to illustrate the effect are shown in the following table. [19]

    Equilibrium журнал β ΔГ ⊖ /kJ mol −1 ΔХ ⊖ /kJ mol −1 Т.ΔС. ⊖ /kJ mol −1
    Cd 2+ + 4 MeNH2 ⇌ Cd(MeNH
    2 ) 2+
    4
    6.55 −37.4 −57.3 19.9
    Cd 2+ + 2 en ⇌ Cd(en) 2+
    2
    10.62 −60.67 −56.48 −4.19

    These data show that the standard enthalpy changes are indeed approximately equal for the two reactions and that the main reason why the chelate complex is so much more stable is that the standard entropy term is much less unfavourable, indeed, it is favourable in this instance. In general it is difficult to account precisely for thermodynamic values in terms of changes in solution at the molecular level, but it is clear that the chelate effect is predominantly an effect of entropy. Other explanations, including that of Schwarzenbach, [20] are discussed in Greenwood and Earnshaw. [19]

    The chelate effect increases as the number of chelate rings increases. For example, the complex [Ni(dien)2)] 2+ is more stable than the complex [Ni(en)3)] 2+ both complexes are octahedral with six nitrogen atoms around the nickel ion, but dien (diethylenetriamine, 1,4,7-triazaheptane) is a tridentate ligand and en is bidentate. The number of chelate rings is one less than the number of donor atoms in the ligand. EDTA (ethylenediaminetetracetic acid) has six donor atoms so it forms very strong complexes with five chelate rings. Ligands such as DTPA, which have eight donor atoms are used to form complexes with large metal ions such as lanthanide or actinide ions which usually form 8- or 9-coordinate complexes. 5-membered and 6-membered chelate rings give the most stable complexes. 4-membered rings are subject to internal strain because of the small inter-bond angle is the ring. The chelate effect is also reduced with 7- and 8- membered rings, because the larger rings are less rigid, so less entropy is lost in forming them.

    Deprotonation of aliphatic –OH groups Edit

    Removal of a proton from an aliphatic –OH group is difficult to achieve in aqueous solution because the energy required for this process is rather large. Thus, ionization of aliphatic –OH groups occurs in aqueous solution only in special circumstances. One such circumstance is found with compounds containing the H2N–C–C–OH substructure. For example, compounds containing the 2-aminoethanol substructure can form metal–chelate complexes with the deprotonated form, H2N–C–C–O − . The chelate effect supplies the extra energy needed to break the –OH bond.

    An important example occurs with the molecule tris. This molecule should be used with caution as a buffering agent as it will form chelate complexes with ions such as Fe 3+ and Cu 2+ .

    The macrocyclic effect Edit

    It was found that the stability of the complex of copper(II) with the macrocyclic ligand cyclam (1,4,8,11-tetraazacyclotetradecane) was much greater than expected in comparison to the stability of the complex with the corresponding open-chain amine. [21] This phenomenon was named "the macrocyclic effect" and it was also interpreted as an entropy effect. However, later studies suggested that both enthalpy and entropy factors were involved. [22]

    An important difference between macrocyclic ligands and open-chain (chelating) ligands is that they have selectivity for metal ions, based on the size of the cavity into which the metal ion is inserted when a complex is formed. For example, the crown ether 18-crown-6 forms much stronger complexes with the potassium ion, K + than with the smaller sodium ion, Na + . [23]

    In hemoglobin an iron(II) ion is complexed by a macrocyclic porphyrin ring. The article hemoglobin incorrectly states that oxyhemoglogin contains iron(III). It is now known that the iron(II) in hemoglobin is a low-spin complex, whereas in oxyhemoglobin it is a high-spin complex. The low-spin Fe 2+ ion fits snugly into the cavity of the porhyrin ring, but high-spin iron(II) is significantly larger and the iron atom is forced out of the plane of the macrocyclic ligand. [24] This effect contributes the ability of hemoglobin to bind oxygen reversibly under biological conditions. In Vitamin B12 a cobalt(II) ion is held in a corrin ring. Chlorophyll is a macrocyclic complex of magnesium(II).

    Cyclam Porphine, the simplest porphyrin.
    Structures of common crown ethers: 12-crown-4, 15-crown-5, 18-crown-6, dibenzo-18-crown-6, and diaza-18-crown-6

    Geometrical factors Edit

    Successive stepwise formation constants Қn in a series such as MLn (n = 1, 2, . ) usually decrease as n артады. Exceptions to this rule occur when the geometry of the MLn complexes is not the same for all members of the series. The classic example is the formation of the diamminesilver(I) complex [Ag(NH3)2] + in aqueous solution.

    In this case, Қ2 > Қ1. The reason for this is that, in aqueous solution, the ion written as Ag + actually exists as the four-coordinate tetrahedral aqua species [Ag(H2О)4] + . The first step is then a substitution reaction involving the displacement of a bound water molecule by ammonia forming the tetrahedral complex [Ag(NH3)(H2О)3] + . In the second step, all the aqua ligands are lost and a linear, two-coordinate product [H3N–Ag–NH3] + is formed. Examination of the thermodynamic data [25] shows that the difference in entropy change is the main contributor to the difference in stability constants for the two complexation reactions.

    equilibrium ΔХ ⊖ /kJ mol −1 ΔС. ⊖ /J K −1 mol −1
    Ag + + NH3 ⇌ [Ag(NH3)] + −21.4 8.66
    [Ag(NH3)] + + NH3 ⇌ [Ag(NH3)2] + −35.2 −61.26

    Other examples exist where the change is from octahedral to tetrahedral, as in the formation of [CoCl4] 2− from [Co(H2О)6] 2+ .

    Classification of metal ions Edit

    Ahrland, Chatt and Davies proposed that metal ions could be described as class A if they formed stronger complexes with ligands whose donor atoms are nitrogen, oxygen or fluorine than with ligands whose donor atoms are phosphorus, sulfur or chlorine and class B if the reverse is true. [26] For example, Ni 2+ forms stronger complexes with amines than with phosphines, but Pd 2+ forms stronger complexes with phosphines than with amines. Later, Pearson proposed the theory of hard and soft acids and bases (HSAB theory). [27] In this classification, class A metals are hard acids and class B metals are soft acids. Some ions, such as copper(I), are classed as borderline. Hard acids form stronger complexes with hard bases than with soft bases. In general terms hard–hard interactions are predominantly electrostatic in nature whereas soft–soft interactions are predominantly covalent in nature. The HSAB theory, though useful, is only semi-quantitative. [28]

    The hardness of a metal ion increases with oxidation state. An example of this effect is given by the fact that Fe 2+ tends to form stronger complexes with Н-donor ligands than with O-donor ligands, but the opposite is true for Fe 3+ .

    Effect of ionic radius Edit

    The Irving–Williams series refers to high-spin, octahedral, divalent metal ion of the first transition series. It places the stabilities of complexes in the order

    This order was found to hold for a wide variety of ligands. [29] There are three strands to the explanation of the series.

    1. The ionic radius is expected to decrease regularly for Mn 2+ to Zn 2+ . This would be the normal periodic trend and would account for the general increase in stability.
    2. The crystal field stabilisation energy (CFSE) increases from zero for manganese(II) to a maximum at nickel(II). This makes the complexes increasingly stable. CFSE returns to zero for zinc(II).
    3. Although the CFSE for copper(II) is less than for nickel(II), octahedral copper(II) complexes are subject to the Jahn–Teller effect which results in a complex having extra stability.

    Another example of the effect of ionic radius the steady increase in stability of complexes with a given ligand along the series of trivalent lanthanide ions, an effect of the well-known lanthanide contraction.

    Stability constant values are exploited in a wide variety of applications. Chelation therapy is used in the treatment of various metal-related illnesses, such as iron overload in β-thalassemia sufferers who have been given blood transfusions. The ideal ligand binds to the target metal ion and not to others, but this degree of selectivity is very hard to achieve. The synthetic drug deferiprone achieves selectivity by having two oxygen donor atoms so that it binds to Fe 3+ in preference to any of the other divalent ions that are present in the human body, such as Mg 2+ , Ca 2+ and Zn 2+ . Treatment of poisoning by ions such as Pb 2+ and Cd 2+ is much more difficult since these are both divalent ions and selectivity is harder to accomplish. [30] Excess copper in Wilson's disease can be removed by penicillamine or Triethylene tetramine (TETA). DTPA has been approved by the U.S. Food and Drug Administration for treatment of plutonium poisoning.

    DTPA is also used as a complexing agent for gadolinium in MRI contrast enhancement. The requirement in this case is that the complex be very strong, as Gd 3+ is very toxic. The large stability constant of the octadentate ligand ensures that the concentration of free Gd 3+ is almost negligible, certainly well below toxicity threshold. [31] In addition the ligand occupies only 8 of the 9 coordination sites on the gadolinium ion. The ninth site is occupied by a water molecule which exchanges rapidly with the fluid surrounding it and it is this mechanism that makes the paramagnetic complex into a contrast reagent.

    EDTA forms such strong complexes with most divalent cations that it finds many uses. For example, it is often present in washing powder to act as a water softener by sequestering calcium and magnesium ions.

    The selectivity of macrocyclic ligands can be used as a basis for the construction of an ion selective electrode. For example, potassium selective electrodes are available that make use of the naturally occurring macrocyclic antibiotic valinomycin.

    An ion-exchange resin such as chelex 100, which contains chelating ligands bound to a polymer, can be used in water softeners and in chromatographic separation techniques. In solvent extraction the formation of electrically-neutral complexes allows cations to be extracted into organic solvents. For example, in nuclear fuel reprocessing uranium(VI) and plutonium(VI) are extracted into kerosene as the complexes [MO2(TBP)2(NO3)2] (TBP = tri-n-butyl phosphate). In phase-transfer catalysis, a substance which is insoluble in an organic solvent can be made soluble by addition of a suitable ligand. For example, potassium permanganate oxidations can be achieved by adding a catalytic quantity of a crown ether and a small amount of organic solvent to the aqueous reaction mixture, so that the oxidation reaction occurs in the organic phase.

    In all these examples, the ligand is chosen on the basis of the stability constants of the complexes formed. For example, TBP is used in nuclear fuel reprocessing because (among other reasons) it forms a complex strong enough for solvent extraction to take place, but weak enough that the complex can be destroyed by nitric acid to recover the uranyl cation as nitrato complexes, such as [UO2(NO3)4] 2− back in the aqueous phase.

    Supramolecular complexes Edit

    Supramolecular complexes are held together by hydrogen bonding, hydrophobic forces, van der Waals forces, π-π interactions, and electrostatic effects, all of which can be described as noncovalent bonding. Applications include molecular recognition, host–guest chemistry and anion sensors.

    A typical application in molecular recognition involved the determination of formation constants for complexes formed between a tripodal substituted urea molecule and various saccharides. [32] The study was carried out using a non-aqueous solvent and NMR chemical shift measurements. The object was to examine the selectivity with respect to the saccharides.

    An example of the use of supramolecular complexes in the development of chemosensors is provided by the use of transition-metal ensembles to sense for ATP. [33]

    Anion complexation can be achieved by encapsulating the anion in a suitable cage. Selectivity can be engineered by designing the shape of the cage. For example, dicarboxylate anions could be encapsulated in the ellipsoidal cavity in a large macrocyclic structure containing two metal ions. [34]

    The method developed by Bjerrum is still the main method in use today, though the precision of the measurements has greatly increased. Most commonly, a solution containing the metal ion and the ligand in a medium of high ionic strength is first acidified to the point where the ligand is fully protonated. This solution is then titrated, often by means of a computer-controlled auto-titrator, with a solution of CO2-free base. The concentration, or activity, of the hydrogen ion is monitored by means of a glass electrode. The data set used for the calculation has three components: a statement defining the nature of the chemical species that will be present, called the model of the system, details concerning the concentrations of the reagents used in the titration, and finally the experimental measurements in the form of titre and pH (or emf) pairs.

    It is not always possible to use a glass electrode. If that is the case, the titration can be monitored by other types of measurement. Ultraviolet–visible spectroscopy, fluorescence spectroscopy and NMR spectroscopy are the most commonly used alternatives. Current practice is to take absorbance or fluorescence measurements at a range of wavelengths and to fit these data simultaneously. Various NMR chemical shifts can also be fitted together.

    The chemical model will include values of the protonation constants of the ligand, which will have been determined in separate experiments, a value for log Қw and estimates of the unknown stability constants of the complexes formed. These estimates are necessary because the calculation uses a non-linear least-squares algorithm. The estimates are usually obtained by reference to a chemically similar system. The stability constant databases [8] [9] can be very useful in finding published stability constant values for related complexes.

    In some simple cases the calculations can be done in a spreadsheet. [35] Otherwise, the calculations are performed with the aid of a general-purpose computer programs. The most frequently used programs are:

    • Potentiometric and/or spectrophotometric data: PSEQUAD [36]
    • Potentiometric data: HYPERQUAD, [37] BEST, [38]ReactLab pH PRO
    • Spectrophotometric data: HypSpec, SQUAD, [39] SPECFIT, [40][41]ReactLab EQUILIBRIA. [42]
    • NMR data HypNMR, [43]WINEQNMR2[44]

    In biochemistry, formation constants of adducts may be obtained from Isothermal titration calorimetry (ITC) measurements. This technique yields both the stability constant and the standard enthalpy change for the equilibrium. [45] It is mostly limited, by availability of software, to complexes of 1:1 stoichiometry.

    The following references are for critical reviews of published stability constants for various classes of ligands. All these reviews are published by IUPAC and the full text is available, free of charge, in pdf format.


    Аннотация

    A new 2-(9-anthrylmethylamino)ethyl-appended cyclen, L 3 (1-(2-(9-anthrylmethylamino)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane) (cyclen = 1,4,7,10-tetraazacyclododecane), was synthesized and characterized for a new Zn 2+ chelation-enhanced fluorophore, in comparison with previously reported 9-anthrylmethylcyclen L 1 (1-(9-anthrylmethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane) and dansylamide cyclen L 2 . L 3 showed protonation constants log Қамен of 10.57 ± 0.02, 9.10 ± 0.02, 7.15 ± 0.02, <2, and <2. The log Қa3 value of 7.15 was assigned to the pendant 2-(9-anthrylmethylamino)ethyl on the basis of the pH-dependent 1 H NMR and fluorescence spectroscopic measurements. The potentiometric pH titration study indicated extremely stable 1:1 Zn 2+ −L 3 complexation with a stability constant log Қс(ZnL 3 ) (where Қс(ZnL 3 ) = [ZnL 3 ]/[Zn 2+ ][L 3 ] (M - 1 )) of 17.6 at 25 °C with I = 0.1 (NaNO3), which is translated into the much smaller apparent dissociation constant Қг (=[Zn 2+ ]free[L 3 ]free/[ZnL 3 ]) of 2 × 10 - 11 M with respect to 5 × 10 - 8 M for L 1 at pH 7.4. The quantum yield (Φ = 0.14) in the fluorescent emission of L 3 increased to Φ = 0.44 upon complexation with zinc(II) ion at pH 7.4 (excitation at 368 nm). The fluorescence of 5 μM L 3 at pH 7.4 linearly increased with a 0.1−5 μM concentration of zinc(II). By comparison, the fluorescent emission of the free ligand L 1 decreased upon binding to Zn 2+ (from Φ = 0.27 to Φ = 0.19) at pH 7.4 (excitation at 368 nm). The Zn 2+ complexation with L 3 occurred more rapidly (the second-order rate constant к2 is 4.6 × 10 2 M - 1 s - 1 ) at pH 7.4 than that with L 1 (к2 = 5.6 × 10 M - 1 s - 1 ) and L 2 (к2 = 1.4 × 10 2 M - 1 s - 1 ). With an additionally inserted ethylamine in the pendant group, the macrocyclic ligand L 3 is a more effective and practical zinc(II) fluorophore than L 1 .


    Publisher’s note Springer Nature жарияланған карталардағы және институционалдық серіктестіктердегі юрисдикциялық шағымдарға қатысты бейтарап болып қалады.

    Extended Data Fig. 1 Screen to identify modulators of LYPLAL1 activity.

    (а) ABPP-based fluorescence polarization assay (Fluopol-ABPP) amenable for high-throughput screening. Purified mLYPLAL1 is incubated with compounds prior to addition of the FP-rhodamine (FP-Rh) probe. FP-biotin probe (a non-fluorescent FP probe, 25 μM) serves as a control for inhibition, while the PPARγ ligand rosiglitazone (25 μM) is used as an inactive control. Data are shown as mean ± s.d., n = 12, where n represents independent samples. (б) A 16,000-compound screen (single point, 10 μM) identified hits that reduced the fluorescence polarization signal of FP-rhodamine labeling of mLYPLAL1 (putative inhibitors) and some that increased it (potential activators). Percent mLYPLAL1 activity was calculated relative to DMSO (100% activity) and FP-biotin (0% activity) wells. 4 is shown as a red dot.

    Extended Data Fig. 2 Validation of primary HTS hits.

    Candidate LYPLAL1 inhibitors and activators were analyzed by gel-based ABPP. Hit picks (10 μM) were incubated with 100 nM of purified mLYPLAL1 for 1.5 h at 37 °C prior to the addition of FP-rhodamine probe (1 μM). After 1 h at 37 °C, reactions were quenched, separated by SDS–PAGE and in-gel fluorescence scanned. LYPLAL1 activity was calculated relative to DMSO (100%). Designations above lanes correspond to compound location on the plate. Red asterisk denotes 4. Representative results from two independent experiments similar results were obtained in both experiments. Uncropped gels are shown in Supplementary Fig. 6.

    Extended Data Fig. 3 Derivatized thermal melt curves for compound-treated mLYPLAL1.

    Temperature-dependent fluorescence shifts in purified mLYPLAL1 incubated with increasing concentrations of 4 және 12. Increased protein flexibility is noted upon compound interaction. In contrast, an inactive compound, 80, does not shift the derivatized thermal melt curve of mLYPLAL1. Representative results from three independent experiments similar results were obtained in all experiments.

    Extended Data Fig. 4 Evolution of the global Root Mean Square Deviation (RMSD) during Molecular Dynamics (MD) trajectories.

    (а) WT hLYPLAL1 and R80 mutants, and (б) WT hLYPLAL1 with chlorobenzene as cosolvent. The RMSD was calculated considering only the backbone atoms and using the starting frames as the reference structures. Results from 10 independent simulations.


    Problem:

    Starting with the change in free energy at constant temperature: D G° = D H° - T D S°, and with the relation between D G and equilibrium constant, K: D G° = -RT lnK, derive a linear equation that expresses lnK as a function of 1/T (a linear equation is of the form y = mx + b).

    (b) The equilbrium constants for the conversion of 3-phosphoglycerate to 2-phosphoglycerate at pH 7 is provided:

    Calculate D G° at 25°C.

    (c) What is the concentration of each isomer of phosphoglycerate if 0.150 M phosphoglycerate reaches equilbrium at 25°C.


    Бейнені қараңыз: энергияның түрленуі (Ақпан 2023).