Ақпарат

Бұлшық ет жиырылғаннан кейін қалай тыныштық күйге оралады?

Бұлшық ет жиырылғаннан кейін қалай тыныштық күйге оралады?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Мен АДФ миозин басымен байланысқанда, ол бойымен қозғалатынын және осылайша АДФ-ны босататынын білемін. АТФ миозин басына бекітіліп, актин жіпінен миозин басын босатады. Содан кейін ATPase ферменті АТФ -ты АДФ -ке гидролиздейді, осылайша миозин басы бастапқы қалыпқа ауысады.

Менің сұрағым:

  1. Актин жіпшесі (тропонин) бастапқы орнына қалай ауысады? Ол бұлаққа ұқсас механизмді қолдана ма?
  2. Миозин басының актин жіпін қаншалықты тарта алатынында шектеу бар ма?

Кристиан сіздің бірінші сұрағыңызға жауап берді, бұл бұлшықеттің «тынығу» пішінін қалпына келтіретін сыртқы шектеулер - бұл қуық сияқты қаңқалық емес бұлшықеттерге де қатысты.

2-сұрақ бойынша мен Huxley 1957-ге негізделген біршама егжей-тегжейлі мәліметтер беремін: бұлшық ет шексіз резистенттік нәрсеге қарсы жиырылуға тырысады деп елестетіңіз. Толық қысқаруға қол жеткізу мүмкін емес. Миозиннің бастары әлі де актинмен байланысады, бірақ актин миозин жіпшеден сырғып кете алмайды және бұл кернеудің өсуі кезінде тек жергілікті деформация мүмкін. Бірақ миозиннің бастары мәңгілікке байланбайды, және ол бөлінген кезде бұл шиеленістің өсуі жергілікті түрде жоғалады (жылу пайда болады, бұл энергияны таратады), осылайша бұлшықеттің жаһандық кернеуі одан әрі жоғарыламайды. Бұл қанша қуат бар деген сұрақ емес, кірістірілген шектеу.


ad 1. : Қаңқа бұлшықетінде антагонисттің жиырылуы агонистті бастапқы орнына дейін созады (Cурет 1).

ad 2. : Иә, ATP өндірілетін күшті шектейтін тұрақты энергия мөлшерін жасайды.


Сурет 1. Қаңқа бұлшықеттеріндегі агонист/антагонист жұптары қарама -қарсы әрекетке ие. дереккөз: wikipedia


Бұлшықет жасушасының жиырылуы үшін саркомер қысқаруы керек. Алайда, саркомерлер мен mdashdo компоненттерінің қалың және жұқа жіптері қысқармайды. Оның орнына, олар бір -бірімен сырғып кетеді, бұл саркомердің қысқаруына әкеледі, ал жіптер ұзындығы өзгеріссіз қалады. Бұлшықеттің жиырылуының жылжымалы жіп теориясы бұлшықеттің жиырылуы мен босаңсуының әр түрлі дәрежелерінде саркомерде аталған жолақтарда байқалатын айырмашылықтарға сәйкес келу үшін жасалған. Жиырылу механизмі-жіп қозғалысын тудыратын көлденең көпірлер құрайтын миозиннің актинмен байланысы (6.7-сурет).

6.7-сурет. (а) саркомера (b) жиырылғанда, Z сызықтары бір-біріне жақындайды және I жолағы кішірейеді. А жолағы бірдей енінде қалады және толық жиырылған кезде жіңішке жіптер қабаттасады.

Саркомер қысқарғанда, кейбір аймақтар қысқарады, ал басқалары сол ұзындықта қалады. Саркомера бұлшық ет жиырылғанда, Z дискілерінің арасындағы қашықтық азайған кезде, екі қатарынан Z дискілері немесе Z сызықтары арасындағы қашықтық ретінде анықталады. H аймағы&mdashА аймағының орталық аймағы&mdashтек қалың жіптерден тұрады және жиырылу кезінде қысқарады. I тобында тек жіңішке жіптер бар, сонымен қатар қысқарады. А жолағы қысқармайды&mdashit бірдей ұзындықта қалады&mdashбірақ әр түрлі саркомерлердің A жолақтары жиырылу кезінде бір-біріне жақындап, ақырында жойылып кетеді. Жұқа жіпшелер Z дискілері қалың жіптерге жақындағанша саркомердің ортасына қарай жуан жіптермен тартылады. Жұқа талшықтар мен қалың жіптер бір аймақты алып жатқан қабаттасу аймағы жіңішке жіпшелердің ішке қарай жылжуымен ұлғаяды.

ATP және бұлшықеттің жиырылуы

Бұлшықеттердің қысқару қозғалысы миозин бастары актинмен байланысып, актинді ішке қарай тартатындықтан пайда болады. Бұл әрекет энергияны қажет етеді, оны АТФ қамтамасыз етеді. Миозин шар тәрізді актин ақуызымен байланысатын жерде актинмен байланысады. Миозиннің АТФ үшін тағы бір байланыстыру орны бар, онда ферментативті белсенділік АТФ-ны АДФ-ге гидролиздеп, бейорганикалық фосфат молекуласы мен энергиясын босатады.

АТФ байланысуы миозиннің актин шығаруына әкеледі, бұл актин мен миозиннің бір -бірінен бөлінуіне мүмкіндік береді. Осыдан кейін жаңадан байланысқан АТФ ADP және бейорганикалық фосфатқа, Pi-ге айналады. Миозинді байланыстыру орнындағы фермент АТФаза деп аталады. АТФ гидролизі кезінде бөлінетін энергия миозин басының бұрышын &ldquococked&rdquo күйіне өзгертеді. Миозиннің басы потенциалдық энергияға ие, әрі қарай қозғалатын күйде болады, бірақ ADP және Pi әлі де бекітілген. Егер актинмен байланысатын жерлер жабық болса және қол жетімсіз болса, онда миозин АТФ гидролизденген жоғары энергия конфигурациясында қалады, бірақ әлі де қосылады.

Егер актинді байланыстыратын жерлер ашылса, көлденең көпір пайда болады, яғни миозин басы актин мен миозин молекулалары арасындағы қашықтықты қамтиды. Содан кейін Пи шығарылады, бұл миозинге жинақталған энергияны конформациялық өзгеріс ретінде жұмсауға мүмкіндік береді. Миозин басы М сызығына қарай жылжиды, онымен бірге актинді тартып алады. Актин тартылған кезде жіптер М сызығына қарай шамамен 10 нм жылжиды. Бұл қозғалыс күш соққысы деп аталады, өйткені бұл күш пайда болатын кезең. Актин М сызығына қарай тартылғанда, саркомер қысқарады және бұлшықет жиырылады.

Миозин басы &ldquococked кезде&rdquo ол энергияны қамтиды және жоғары энергия конфигурациясында болады. Бұл энергия миозин басы қуат соққысының соңында қозғалыс кезінде қозғалады, миозин басы төмен энергия күйінде болады. Қуат соққысынан кейін ADP босатылады, алайда пайда болған көлденең көпір әлі де орнында, актин мен миозин бір-бірімен байланысады. Содан кейін АТФ миозинге қосыла алады, бұл кросс-көпірлік циклді қайтадан бастауға мүмкіндік береді және бұлшықеттің одан әрі жиырылуы мүмкін (6.8-сурет).

Бұлшықет жиырылуының сигналы қалай болатынын түсіндіретін мына бейнені қараңыз.

6.8 -сурет. Са2+ актиннің белсенді учаскесіне қосылуымен іске асатын кросс-көпірлі бұлшықеттердің жиырылу циклы көрсетілген. Әрбір жиырылу циклінде актин миозинге қатысты қозғалады.

Бұлшық еттің жиырылуы туралы төмендегі тұжырымдардың қайсысы дұрыс?

  1. Қуат инсульт АТФ АДФ пен фосфатқа гидролизденгенде пайда болады.
  2. Қуат инсульті ADP мен фосфат миозин басынан бөлінген кезде пайда болады.
  3. Қуат инсульті АДФ пен фосфат актиннің белсенді орнынан ажырағанда пайда болады.
  4. Қуат инсульті Ca2+ кальций басын байланыстырғанда пайда болады.

Бұл көлденең бұлшықеттердің жиырылуының бейне анимациясын қараңыз.

Реттеуші белоктар

Бұлшық ет тыныштық күйде болғанда актин мен миозин бөлінеді. Актиннің миозиннің белсенді аймағымен байланысуын болдырмау үшін реттеуші белоктар молекулалық байланысу орындарын блоктайды. Тропомиозин актин молекулаларында миозинді байланыстыратын жерлерді блоктайды, бұл көпірлердің пайда болуын болдырмайды және жүйке кірусіз бұлшықеттің жиырылуын болдырмайды. Тропонин тропомиозинмен байланысады және оны актин молекуласына орналастыруға көмектеседі, сонымен қатар кальций иондарын байланыстырады.

Бұлшықеттің жиырылуын қамтамасыз ету үшін тропомиозин конформацияны өзгертуі керек, актин молекуласындағы миозинмен байланысатын жерді ашып, көпірлердің пайда болуына мүмкіндік береді. Бұл саркоплазмада өте төмен концентрацияда сақталатын кальцийдің қатысуымен ғана болуы мүмкін. Егер бар болса, кальций иондары тропонинмен байланысады, бұл тропониннің конформациялық өзгерістерін тудырады, бұл тропомиозиннің актиндегі миозинмен байланысатын жерлерінен алыстауына мүмкіндік береді. Тропомиозин жойылғаннан кейін актин мен миозин арасында көлденең көпір пайда болуы мүмкін, бұл жиырылуын тудырады. Көпірлі велосипед Ca2+ иондары мен АТФ жоқ болғанша жалғасады және тропомиозин қайтадан актинмен байланысатын жерлерді жабады.

Қозу-жиырылу байланысы

Қозу-жиырылу қосылысы - бұл сарколеммада пайда болған әрекет потенциалы мен бұлшықет жиырылуының басталуы арасындағы байланыс (трансдукция). Саркоплазмалық тордан кальцийдің саркоплазмаға түсуінің қоздырғышы нейрондық сигнал болып табылады. Әрбір қаңқа бұлшық ет талшығы мидағы нейронмен бақыланады, ол миға немесе жұлынға бұлшықетке сигнал береді. Нейронмен әрекеттесетін бұлшықет талшығындағы сарколемма аймағын қозғалтқыштың соңғы тақтасы деп атайды. Нейронның & rsquos аксонының ұшы синаптикалық терминал деп аталады және ол шын мәнінде қозғалтқыштың соңғы тақтасына тимейді. Синаптикалық ойық деп аталатын кішкене кеңістік синаптикалық терминалды қозғалтқыштың соңғы тақтасынан бөледі. Электрлік сигналдар бұлшықет арқылы тармақталып, жүйке-бұлшықет түйінінде жеке бұлшықет талшықтарына қосылатын нейрондық аксон бойымен таралады.

Жасушалардың электрлік байланыс жасау қабілеті жасушалардың жасуша мембраналары арқылы электрлік градиент жасау үшін энергия жұмсауын талап етеді. Бұл заряд градиенті мембрана бойынша дифференциалды түрде таралатын иондар арқылы жүзеге асырылады. Әрбір ион электрлік және концентрациялы әсер етеді. Сүт ақырында кофемен араластырудың қажеті жоқ араласатыны сияқты, иондар да, егер рұқсат етілсе, біркелкі таралады. Бұл жағдайда оларға біркелкі араласқан күйге оралуға рұқсат етілмейді.

Натрий-калий АТФазасы жасуша энергиясын пайдаланып, К+ иондарын жасуша ішінде, ал Na+ иондарын сыртқа шығарады. Мұның өзі шағын электр зарядын жинақтайды, бірақ үлкен концентрация градиенті. Жасушада К+ көп, жасушадан тыс Na+ көп. Калий 90% ашық болатын K+ арналары арқылы жасушадан шыға алады және солай етеді. Алайда Na+ арналары сирек ашылады, сондықтан Na+ жасушадан тыс қалады. К+ жасушадан шыққан кезде, оның концентрация градиентіне бағынып, теріс заряд артта қалады. Демек, тыныштықта Na+ жасушаға ену үшін үлкен концентрация градиенті болады және жасушада қалған теріс зарядтардың жинақталуы болады. Бұл тыныштық мембраналық потенциал. Бұл контексте потенциал жұмыс істеуге қабілетті электр зарядының бөлінуін білдіреді. Ол батарея сияқты вольтпен өлшенеді. Алайда трансмембраналық потенциал едәуір кіші (0,07 В), сондықтан кіші мән милливольт (мВ) немесе 70 мВ түрінде көрсетіледі. Жасушаның ішкі жағы сыртынан теріс болғандықтан, минус белгісі ұяшық ішіндегі теріс зарядтардың минус 70 мВ екенін білдіреді.

Егер бір оқиға мембрананың өткізгіштігін Na+ иондарына өзгертсе, олар жасушаға енеді. Бұл кернеуді өзгертеді. Бұл ұялы сигнал ретінде пайдалануға болатын әрекет потенциалы деп аталатын электрлік оқиға. Нервтер мен бұлшықеттер арасындағы байланыс нейротрансмиттерлер арқылы жүреді. Нейронның әсер ету потенциалы синаптикалық терминалдан нейротрансмиттерлерді синаптикалық саңылауға шығарады, содан кейін олар синаптикалық саңылауға таралып, қозғалтқыштың соңғы тақтасындағы рецептор молекуласымен байланысады. Қозғалтқыштың соңғы пластинасында сарколеммада нейротрансмиттер үшін рецепторлармен байланысуы үшін үлкен бет аймағын жасайтын түйісетін қатпарлар мен қатпарлар бар. Рецепторлар нейротрансмиттер сигналын алған кезде жасушаға Na+ өтуін қамтамасыз ету үшін ашылатын натрий арналары болып табылады.

Ацетилхолин (ACh) мотор нейрондары шығаратын нейротрансмиттер болып табылады, ол қозғалтқыштың соңғы тақтасындағы рецепторлармен байланысады. Нейротрансмиттердің бөлінуі әрекет потенциалы мотор нейроны мен аксонның бойымен өтетін кезде пайда болады, нәтижесінде синаптикалық терминал мембранасының өткізгіштігі өзгереді және кальций ағыны пайда болады. Са2+ иондары синаптикалық везикулалардың пресинапстық мембранаға (нейронда) ауысуына және байланысуына мүмкіндік береді және нейротрансмиттерді везикуладан синаптикалық саңылауға шығарады. Синаптикалық терминал шығарғаннан кейін ACh синаптикалық саңылау арқылы қозғалтқыштың соңғы тақтасына таралады, онда ол ACh рецепторларымен байланысады. Нейротрансмиттер байланыстыра отырып, бұл иондық арналар ашылады, ал Na+ иондары мембранадан бұлшықет жасушасына өтеді. Бұл деполяризация деп аталатын жасушаның ішкі және сыртқы арасындағы кернеу айырмашылығын азайтады. ACh қозғалтқыштың соңғы пластинасында байланысқандықтан, бұл деполяризация пластинаның соңғы потенциалы деп аталады. Деполяризация сарколемма бойымен таралады, бұл әрекет потенциалын тудырады, өйткені бастапқы деполяризация алаңына жақын натрий арналары кернеудің өзгеруін анықтайды және ашылады. Әрекет потенциалы бүкіл жасуша бойымен қозғалып, деполяризация толқынын тудырады.

ACh ацетилхолинэстераза ферментінің әсерінен ацетил мен холинге бөлінеді. AChE синаптикалық саңылауда орналасады, ACh рецепторларымен байланысып қалмауы үшін ACh-ті ыдыратады, бұл бұлшықеттердің қажетсіз ұзартылған жиырылуын тудырады (6.9-сурет).

6.9 -сурет. Бұл диаграмма қаңқа бұлшықетінің жиырылуындағы қозу-жиырылу байланысын көрсетеді. Саркоплазмалық ретикулум - бұлшықет жасушаларында кездесетін арнайы эндоплазмалық ретикулум.

Сариннің өлтіретін газы ацетилхолинэстеразаны қайтымсыз тежейді. Бұлшықеттердің жиырылуына Сариннің әсері қандай еді?

Деполяризациядан кейін мембрана тыныштық күйіне оралады. Бұл реполяризация деп аталады, оның барысында кернеумен жабылған натрий арналары жабылады. Калий арналары 90% өткізгіштікпен жалғасады. Плазмалық мембрана натрий және калий АТФазасы әрқашан иондарды тасымалдайтындықтан, тыныштық күйі (сыртқыға қатысты ішінде теріс зарядталған) қалпына келеді. Нейрон немесе бұлшықет жасушасы басқа импульсты өткізу қабілетін қалпына келтіретін нервке немесе бұлшықетке импульстің берілуінен кейінгі кезең отқа төзімді кезең деп аталады. Отқа төзімді кезеңде мембрана басқа әрекет потенциалын тудыра алмайды. Отқа төзімді период кернеуге сезімтал иондық арналардың тыныштық конфигурациясына оралуына мүмкіндік береді. Натрий-калий АТФазасы үнемі Na+ жасушадан, ал К+ жасушаға қайта жылжиды, ал К+ сыртқа заряд қалдырады. Қабық реполяризациялайды, сондықтан оны қайтадан деполяризациялауға болады.

Бұлшықет кернеуін бақылау

Нейрондық бақылау актин-миозин кросс-көпірлерінің түзілуін бастайды, бұл бұлшықеттің жиырылуына қатысатын саркомердің қысқаруына әкеледі. Бұл жиырылу бұлшықет талшығынан дәнекер тін арқылы сүйектерді тартып, сүйек қозғалысын тудырады. Бұлшық еттің тартылуы кернеу деп аталады және бұл кернеуден туындаған күш мөлшері әртүрлі болуы мүмкін. Бұл сол бұлшықеттерге өте жеңіл заттарды және өте ауыр заттарды жылжытуға мүмкіндік береді. Жеке бұлшықет талшықтарында өндірілетін кернеудің мөлшері бұлшықет талшығының көлденең қимасының ауданына және жүйке тітіркенуінің жиілігіне байланысты.

Актин мен миозин арасында пайда болған көлденең көпірлер саны бұлшықет талшығының шығаратын кернеу мөлшерін анықтайды. Айқас көпірлер тек қалың және жіңішке жіпшелер қабаттасатын жерде пайда болуы мүмкін, бұл миозиннің актинмен байланысуына мүмкіндік береді. Егер көпірлік көпірлер пайда болса, миозин актинге көбірек тартылады және кернеу пайда болады.

Максималды керілу кезінде саркомердің идеалды ұзындығы қалың және жіңішке жіпшелер бір -біріне сәйкес келетін жағдайда пайда болады. Егер тыныштықтағы саркомер демалу үшін қолайлы ұзындыққа созылса, қалың және жіңішке жіпшелер бір-біріне сәйкес келмейді, ал аз өтпелі көпірлер пайда болуы мүмкін. Бұл миозиннің бастарын актинге тартуға әкеледі және кернеу азаяды. Саркомер қысқарған сайын, жіңішке жіптер миозинді құйрықтардан тұратын Н аймағына жеткенде қабаттасу аймағы азаяды. Айқас көпірлерді құрайтын миозин бастары болғандықтан, актин бұл аймақта миозинмен байланыспайды, бұл миофибра шығаратын кернеуді төмендетеді. Саркомер қысқарса, одан да көп, жұқа жіптер бір-бірімен қабаттаса бастайды және көлденең көпір түзілуін одан әрі азайтады және одан да аз шиеленіс тудырады. Керісінше, егер саркомер қалың және жіңішке жіптер бір-біріне мүлде қабаттаспайтын дәрежеге дейін созылса, көлденең көпірлер пайда болмайды және кернеу пайда болмайды. Бұл созылу мөлшері әдетте болмайды, өйткені қосымша ақуыздар, ішкі сезімтал нервтер мен дәнекер тіндер экстремальды созылуға қарсы тұрады.

Күштің түзілуін анықтайтын негізгі айнымалы - бұл талшықты басқаратын нейроннан әрекет потенциалын алатын бұлшықет ішіндегі мижіптердің саны. Қарындаш алу үшін бицепсті қолданған кезде мидың моторлы қыртысы бицепстің бірнеше нейрондарына ғана сигнал береді, ал бірнеше миофибра жауап береді. Омыртқалы жануарларда әрбір миофибр ынталандырылған жағдайда толық жауап береді. Пианиноны алған кезде мотор кортексі бицепстегі барлық нейрондарға сигнал береді және әрбір миофибр қатысады. Бұл бұлшықет шығара алатын максималды күшке жақын. Жоғарыда айтылғандай, әрекет потенциалдарының жиілігін жоғарылату (секундына сигналдар саны) күшті біршама арттыруы мүмкін, себебі тропомиозин кальциймен толып кетеді.

Бұлшықеттердің жиырылу кезіндегі оқиғалар туралы құрбыларыңызға үйретіңіз, нейрондық сигнал келгеннен бастап бұлшық етпен қозғалатын қозғалыс. Аяқтағаннан кейін құрбыңыздан қандай терминдерді немесе қадамдарды өткізіп алғаныңызды немесе жақсы түсіндірмегеніңізді сұраңыз. Құрбыңыз олқылықтардың орнын толтырсын. Егер олқылықтар болмаса, жолдасыңыз түсіндіруге қатысты кейбір сұрақтармен сізге қарсы шығуы мүмкін. Есіңізде болсын, сіз оқып жатқандығыңызды тексерудің бір әдісі - өз біліміңізді басқа адамға беру.


Бұлшықеттердегі химиялық өзгерістер процестері | Адамдар | Биология

Адам ағзасындағы анаэробты және аэробты фазаларда жиырылу кезінде келесі химиялық өзгерістер болады.

1. Гликолиз және тотығудың ыдырауы:

Бұл процесс көптеген жеке ферменттер мен әртүрлі аралық өнімдерді қамтиды. Соңғы өнімдер пирувикалық немесе сүт қышқылынан тұрады. Жиырылу үшін энергияны босатудағы бірінші қадам бұлшықет талшығындағы гликогеннің ыдырауы болып табылады. Гликоген бейорганикалық фосфатпен әрекеттеседі және фосфорилазаның көмегімен глюкоза-1-фосфатқа (Кори эфирі) бөлінеді. Бұлшықет фосфорилазасының құрамында кофактор ретінде пиридоксальфосфат бар.

Фосфатты алу және оның глюкоза фосфатына бөліну процесі фосфоролиз деп аталады. Глюкоза-1-фосфат глюкоза-6-фосфатқа айналады. Глюкоза-6-фосфат фруктоза-6-фосфатқа, содан кейін фруктоза-1, 6-дифосфатқа және екі үштік фосфатқа айналады. Триозалық фосфат ақырында пирожүзім қышқылына айналады (6.12 -сурет).

Пирув қышқылы никотинамид аденин динуклеотидінің (NAD.2H) төмендеуімен сүт қышқылына дейін азаяды [бұрын төмендетілген кофермент-1 немесе ДПНН2] және оттегі болмаған кезде сүт дегидрогеназа. Анаэробты жағдайда түзілетін сүт қышқылының жалпы көлемінің бестен бір бөлігі СО-ға дейін тотығады2 және Х2О және бестен төрт бөлігі бауырда гликогенге қайта синтезделеді. Оттегі болған кезде пирожүзім қышқылы Кребс трикарбон қышқылы (TCA) циклі деп аталатын бірқатар қадамдар арқылы тотығады.

Бұл циклде пирожүзім қышқылының бір молекуласы СО бір молекуласын жоғалтады2 және белсенді ацетатқа (ацетилкоэнзим-А) айналады. Белсенді ацетат лимон қышқылының айналымы деп аталатын бірқатар реакциялар арқылы метаболизденеді (көмірсулар метаболизмінде сипатталған). Пирожүзім қышқылының әрбір молекуласы циклдің әр айналымында СО үш молекуласын босатады2 және судың екі молекуласы.

Метаболизденетін гликогеннің бір гексоза бірлігіне 39 АТФ таза өндірісі бар. Бірақ глюкозаның бір молекуласының СО-ға тотығуына2және су 38 АТФ шығарылады. Анаэробты жағдайда метаболизденетін глюкозаның бір молекуласында тек 2 АТФ түзіледі және мұндай жағдайда метаболизденетін гликогеннің гексоза бірлігіне 3 АТФ түзіледі.

Бұлшықет жиырылуына энергия АТФ ретінде қамтамасыз етіледі- (а) гликоген мен глюкозаның пирожүзімге және сүт қышқылдарына дейін ыдырауына әкелетін анаэробты гликолиз, (б) сүт қышқылының пирожүзім қышқылына дейін тотығуы және ацетил арқылы TCA циклінде пирув қышқылының ыдырауы. CoA H2O және CO2, (в) β-тотығу арқылы және TCA циклі арқылы май қышқылдарының тотығуы бұлшықет энергиясы ретінде АТФ-тың белгілі бір мөлшерін береді, және (d) Бұлшықет белсенділігі кезінде креатинфосфат бұлшықеттің АТФ деңгейін де ұстап тұрады.

2. Креатинфосфаттың немесе фосфагеннің және аденозинтрифосфаттың (АТФ) рөлі:

Креатинфосфаты (CrPO4) бұлшықеттің жиырылуында маңызды рөл атқарады. Көмірсулар метаболизмінің рөлі креатинфосфаттың қайта синтезі үшін энергиямен қамтамасыз ету болып табылады. Креатинфосфаттың ыдырау процесі 6.12-сурет АТФ қайта синтезделуін қамтиды. Креатинфосфат АДФ -пен әрекеттеседі, нәтижесінде креатинфосфат фосфатын жоғалтады, радиальды -шикальды және АТФ түзіледі.

АТФ қайтадан аденозинтрифосфатазамен (АТФ-азе) бөлініп, АДФ пен бейорганикалық фосфат түзеді. АТФ ыдырауы креатинфосфаттан бұрын жүреді. АТФ аденин, д-рибоза және ортофосфаттың 3-молекуласынан тұрады. Энергияға бай фосфат байланыстары креатинфосфат пен АТФ құрамында болады және бұл байланыс олардың формулаларында ‘∼ ’ белгісімен көрсетілген. АТФ-дан бөлінген терминалдық фосфат тобы немесе фосфаттық байланыс энергиясы басқа қосылысқа ауысуы мүмкін, мысалы, фруктоза-6-фосфат фруктоза-1, 6-дифосфатқа айналуы және АДФ түзілуі мүмкін.

Креатинфосфаттың қайта синтезі қайтымды реакцияда АТФ бөлінетін фосфат көмегімен жүреді. Фосфаттың ауысуы нәтижесінде АТФ АДФ -ке ауысады. Креатин фосфаты сонымен қатар йодо-сірке қышқылымен уланған бұлшықеттер кезінде АТФ жылдам қайта синтезі үшін фосфаттық байланыс энергиясының резервтік көзі ретінде қызмет етеді. Йод-ацетатпен уланған бұлшықеттерде көмірсулардың ыдырауы тежеледі, бірақ креатинфосфаттың көмегімен АТФ қайта синтезі ұзақ уақытқа созылады.

Оқиғалар тізбегін келесі ретпен жинақтауға болады:

(1) АТФ АДФ -ға ыдырайды және фосфат пен энергия бөлінеді. Актин мен миозин - жиырылатын заттар. АТФ актомиозин жіптерінің қысқаруына көмектеседі.

(2) Креатинфосфат ыдырайды және фосфат өзінің энергиясымен АДФ -ға ауысады және АТФ түзеді. Креатинфосфат дүкені АТФ тұрақты жеткізушісі болып табылады.

(3) Бұлшықеттің гликогені бірнеше кезеңдерде ыдырайды және аралық кезеңдерінде энергияға бай фосфат байланысын босатады, бұл өз кезегінде АТФ қайта синтезіне, сонымен қатар креатин фосфатының қайта синтезіне көмектеседі.

Анаэробты жағдайда гликогеннің ыдырауы пирожүзім қышқылына дейін жүреді, ол қайтадан NAD.2H сутегін алады және сүт қышқылына айналады. Дегидрогеназа қайтымды реакцияны катализдейді. Бұл лактаттан бұлшық ет гликогені Кори циклі деп аталатын процесс арқылы түзіледі.

Аэробты жағдайда сүт қышқылы да түзіледі. Ол қан айналымы мен басқа дене сұйықтықтарына таралады. Ол негізінен бауырда пирожүзім қышқылына қайта тотығады және лимон қышқылының айналымына енеді немесе гликогенге айналуы мүмкін.

3. Бұлшықет жиырылуы және оның АТФ ыдырауымен байланысы:

Бұлшықеттің жиырылу механизмі АТФ ыдырауынан басталады. Жиырылу АТФ-дан фосфаттық байланыс энергиясының бөлінуіне байланысты орын алады. Бұлшықетті қоздырғанда, талшық бойымен жүретін импульстің мембрананың натрий мен кальций өткізгіштігінің жоғарылауымен байланысы бар.

Нәтижесінде бұлшықет талшығының ішкі жағына натрий иондарының түсуі бір мезгілде кальций иондарының аздап түсуімен бірге жүреді. Кальций ионы бұлшықет талшықтарын қоршап тұрған АТФ энергиясын шығаруға көмектесетін аденозинтрифосфатазаны (АТФ-азе) ынталандырады.

Энергия актин жəне миозин жіпшелері арасында бір мезетте электростатикалық заряд тудырады, ол өз кезегінде актин жіптерін миозин жіптері арасындағы бос орындарға тартады. ATP-аза белсендірілген күйде қалады, сондықтан кальций иондары бұлшықет талшығында ұзақ болады.

Жіптер мен саркоплазмалық тор мен шйлюмнің айналасында босаңсытатын зат деп аталатын тағы бір зат бар, ол кальций иондарын талшықтың ішкі жағына енгеннен кейін секунд ішінде бөлшектермен байланыстырады, осылайша кальций біріктірілген түрге ауысады. Бұлшықет талшығының ішкі бөлігінде кальций иондарының инактивациясы нәтижесінде аденозинтрифосфаттан энергия бөлінбейді. Актин мен миозин жіпшелері арасындағы электростростатикалық зарядтар жоғалады, осылайша бұлшықеттер босаңсады.

4. Бұлшықет жиырылуы кезінде басқа отындарды пайдалану:

Қаңқа бұлшықеттері АТФ қайта синтезі үшін кетон денелері мен бос май қышқылдарын да пайдалануы мүмкін. Бұл әсіресе қоныс аударатын құстардың ұшатын бұлшықеттеріне қатысты, егер бұлшықеттердің жиырылуының ұзақ уақытында энергиямен қамтамасыз ету үшін гликоген қоры жеткіліксіз болса.

Жүрек бұлшықеті биохимиялық тұрғыда жоғарыда аталған ұшу бұлшықетіне ұқсайды және белсенділігін жалғастыру үшін кетон денелерін және олармен үйлескен бос май қышқылдарын тұтынады.

5. Н-ион концентрациясының өзгеруі:

Бұлшықеттің қалыпты реакциясы аздап сілтілі жағында (рН 7,3). Бұлшықет белсенділігі кезінде қышқылдық және сілтілік өнімдер түзіледі. Бұл қосылыстар бір -бірін бейтараптандыруға тырысады және осылайша реакцияның елеулі өзгеруіне жол бермейді. Сонымен қатар, бұлшықеттерде бұлшықет ақуыздары, олардың Na-және К-тұздары, бейорганикалық фосфат, бикарбонаттар және т.б түрінде тиімді буферлік жүйе бар, олардың барлығы бұлшықет рН-ның күрт өзгеруіне жол бермейді.

Бірақ бұған қарамастан, бастапқы сатыларда бос креатининнің (ол қатты сілтілі) бөлінуіне байланысты реакциялар сілтілі бола бастайды. Ұзақ белсенділікте, әсіресе оттегінің жеткіліксіз берілуінде, реакция сүт қышқылының жиналуына байланысты айқын қышқылға айналады (рН 6,0 шамасында).

6. Басқа химиялық өзгерістер:

Тыныштық бұлшықетінде R.Q. 0,85-тен 0,90-ға дейін ауытқиды, бұл тыныштық метаболизмі көмірсусыз кейбір тағамдық өнімдердің тотығуымен байланысты екенін көрсетеді. Хилл әр түрлі жағдайларда бұлшықеттің осмостық қысымын анықтай отырып, көмірсулардың тотығуынан басқа шамалы белгісіз реакциялар жүретінін дәлелдеді. Сондай-ақ глицерин, кетондар және т.б. гликоген алмасуының жолына қосылып, тотығу процесіне ұшырауы мүмкін екендігі дәлелденді.

Сонымен қатар, карнозин, инозит, бос креатин және т.

7. Оттегінің қолданылуы және СО2 Өндіріс:

Бұл туралы кең фактілер келесідей:

(а) Тыныштықтағы бұлшықет О-ны пайдаланады2 және CO -ны босатады2, R.Q. 0,85-0,90 құрайды.

(б) О2 жиырылу мен сүт қышқылының түзілуі үшін қажет емес. Бұлшықет тітіркену мен жиырылғыштықты жақсы анаэробты жағдайда да жақсы уақыт бойы сақтайды, және

(в) Сүт қышқылы күйіп, гликогенді қайта синтездегенде оттегі қалпына келтіру процесінде маңызды. The R.Q. бұл кезеңнің бірлігі.

8. Кори циклы:

Тірі организмде қалыпты жағдайда бұлшықеттерге оттегінің берілуі соншалықты тиімді, шамалы немесе қалыпты жаттығулар сүт қышқылының жиналуын болдырмайды. Өйткені оттегінің дайын болуына байланысты сүт қышқылы тез жоғалады. Бірақ ауыр жаттығулар кезінде оттегінің жеткіліксіздігі бұлшықет талшықтарында сүт қышқылының шамадан тыс жиналып, қанға таралады.

Бұл қан лактатының едәуір бөлігі жүрекпен, ал аз бөлігі басқа ұлпалармен қолданылады. Оның аз бөлігі гликоген түзу үшін бұлшықетке қайта түсуі мүмкін. Бірақ қандағы лактаттың негізгі бөлігін бауыр қабылдайды және гликогенге айналады.

Бауыр сүт қышқылынан гликогенді бұлшықетке қарағанда тезірек дайындай алады. Бұл бауыр гликогені қан ағымына енетін глюкозаға айналады, содан кейін таусылған бұлшықеттерге гликогенге қосылады. Бұлшықет глюкозадан бауырға қарағанда гликоген түзе алады. Осылайша бұлшықет өзінің таусылған гликоген қорын қалпына келтіреді. Бауыр мен бұлшықеттер бір -біріне сүт қышқылы қозғалатын үлкен циклды ұйымдастыруға көмектеседі.

Бұл цикл келесідей:

Бұлшықет гликогені Бұлшықет сүт қышқылы Қандағы лактат Бауыр гликогені Қандағы глюкоза Бұлшықет гликогені. Бұл цикл Кори циклы деп аталады (6.14 -сурет).


Бұлшық ет тіні

АТФ 5%
• өндіріс 2,5 есе жылдам
• гликолиз
o оттегінің бар немесе жоқтығында пайда болады
o оттегін пайдаланбайды
o глюкоза 2 пирожүзім қышқылына дейін ыдырайды + 2 АТФ түзіледі
• пируват АТФ немесе одан да көп өндіру үшін аэробты жолдарға түседі
• сүт қышқылына айналған пируват
оттегі жетіспеушілігі кезінде пайда болады
• бұлшықеттер максималды жиырылады

70%
• сүт қышқылының түзілуі
o Cori Cycle арқылы
• бұлшықеттерде өндіріс
• бауырға немесе бүйрекке тасымалдау
• бауырдағы глюкозаға айналу
• қан арқылы бұлшықетке қайта кіру
• арқылы көбірек энергия өндіріледі
o) глюкоза катаболизмі
• қаннан
o 2) гликоген қоймаларының бұзылуы
• бұлшықетте
• қысқа мерзімді күшті жаттығуларды қолдау үшін энергия береді
о

30-40 сек
• мәселе
o көп мөлшерде глюкоза қолданылады
• аз мөлшерде АТФ пайда болады
o сүт қышқылын жинайды
• қарқынды жаттығулармен байланысты бұлшықеттердің шаршауы мен ауырсынуына әкеледі
• АКА тотығу фосфорлануы
• энергия көзі
o глюкоза
• қан немесе гликоген ыдырауы
o пирожүзім қышқылы
o бос FA (майлы тін)
оа (ақуыз катаболизмі)
• аэробты оттегін пайдалануды қажет етеді)
• өнімдер
o 36 ATP/глюкоза, көмірқышқыл газы, су
• АТФ жоғары шығымдылығы
баяу процесс
• тудырады


Клиникалық маңыздылығы

Бұлшықеттің күші мен бұлшық еттерінің жиырылуын бағалау пациенттің физикалық тексерілуіне үнемі енгізілген процедура болып табылады. Медициналық зерттеулер кеңесінің бұлшықетті сынау шкаласы ең жиі қолданылатын бұлшықет күшін бағалау жүйесі болып табылады, мұнда пациенттің қабілетіне қарай 0-ден 5-ке дейінгі ұпайлар тағайындалады. 0 ұпай бұлшықет белсендірілмегендігін білдіреді. 1 ұпайының болуы бұлшықеттің аздап жиырылу қабілеттілігін білдіреді. 2 балл - ауырлық күші болмаған кезде бұлшықеттердің активтенуі кезінде. 3 бұлшықеттің ауырлыққа қарсы активтенуін білдіреді, бірақ қарсылықпен емес. 4 - ауырлық күшіне қарсы бұлшықеттердің активтенуі, ал кейбір қарсылықтар мен 5 - бұлшықеттердің ауырлық күшіне де, толық қарсылыққа да қосылуы. Физикалық емтихан кезінде бұлшықет күшін тексерудің негізгі мақсаты пациент әлсіздік шағымдарымен, көбінесе неврологиялық ауру жағдайында болған кездегі дифференциалды диагнозды бағалау және анықтау болып табылады.[12]


Бұлшық ет серпімділігі дегеніміз не? Және бұлшық еттердің серпімділігін қалай арттыруға болады?

Адам денесі - физика, геометрия, психология және осындай керемет заттар. Бұлшықеттер біздің бүкіл жүйеміздің бір бөлігі болып табылады және бұл жағдайда олар қандай функцияны орындаса да, не болып жатқанына қарамастан, ол жеке болмайды. Процедуралардың тұтас тізбегі жүріп жатыр.

Бұл мақалада біз «бұлшық ет серпімділігі дегеніміз не?» және қартайған сайын салауатты өміріміздің маңызды аспектісі ретінде бұлшықет серпімділігін қалай арттыруға болатынын зерттейміз.

Бұлшық еттің қасиеттері

Бұлшықеттің серпімді элементінде болатын коллаген созылу күшіне ұшыраған кезде мінез -құлықтың екі түріне ие.

Серпімділік

Олардың бірі бұлшықеттің серпімді мінез-құлқы болып табылады, ол бұлшықет талшығында орналасқан серпімді тін арқылы созылу күші жойылған кезде матаны бастапқы ұзындығына қайтарады.

Пластикалық

Мінез -құлықтың тағы бір түрі - бұл пластмасса, бұл бұлшықетке оның серпімді диапазонынан асатын шамадан тыс жүктемеге бейімделуіне мүмкіндік береді, сондықтан матада құрылымдық өзгерістер болады, мысалы, мата сәйкес келмейді және бастапқы ұзындығына оралады. күш жойылады.

Viscoelasticity

Бұлшықеттің сонымен қатар бір мезгілде серпімді және тұтқыр мінез -құлыққа ие болуына мүмкіндік беретін қасиеттері, жабысқақтылығы бар.

Икемділік

Серпімділіктен айырмашылығы, жабысқақтық уақытқа тәуелді, сондықтан бұлшықет кернеуінің амплитудасы қолданылатын күшке де (серпімді компонентке) де, қолданылатын уақытқа да (жабысқақ компонентке) пропорционалды болатындай икемділікке әсер етеді.

Стресстік релаксация

Ақырында, демалатын бұлшықет созылып, біршама уақыт бойы тұрақты ұзындықта ұсталған кезде, оның релаксациясы деп аталатын кернеудің жоғалуы байқалады, бұл оның жабысқақтылығына байланысты.

Созылу мүмкіндігі

Сондықтан, биомеханикалық факторлардың ішінде бұл қасиеттердің бұлшық ет-су бірлігінің созылу амплитудасын анықтаудағы рөлін білу маңызды, әрқашан созылу кезінде тіндердің зақымдану мөлшері күш дәрежесі сияқты факторлармен анықталатынын байқайды. сол күштің әсер ету жылдамдығы мен уақыттың шамасы.

Осы тұқым қуалайтын белгілерді пайдалана отырып, бұлшықеттің қызметін қарастырайық.

Кеңес: Сіз білесіз бе Қант диабеті денеңізге әсер етуі мүмкін бұлшықеттер және оның қызметі. Қант диабеті ұзақ мерзімді перспективада дене бұлшықет массасын азайтатынын ғылым дәлелдеді. Сондықтан, бұл туралы білуге ​​тұрарлық Әйелдерде қант диабетінің алғашқы белгілері, ерлер және балалар.

Бұлшықеттің функционалдық сипаттамасы

Қысқару-созылу циклы

Егер бұлшықеттің концентрациялы әрекеті немесе қысқаруы бұлшықеттің эксцентриктік әрекетімен (немесе алдын ала созылуымен) жүрсе, нәтижесінде бұлшықеттің созылуына байланысты концентрлі әрекеттің күші көбірек болады. Бұлшық еттің сериялық серпімді құрамдас бөлігінде потенциалды серпімді энергияны сақтау арқылы оның кернеуін арттыру арқылы бұлшық ет өзінің сипаттамаларын өзгертеді. Бұл эксцентриктік жиырылу үлгісі, содан кейін бірден концентрлі жиырылу деп аталады қысқару-ұзару циклі.

Бұлшық ет созылғаннан кейін қысқарғанда не болады?

Созылғаннан кейін 0,0-ден 0,9 секундқа дейінгі уақыт ішінде бұлшықеттің қысқаруы жиырылғанда не болатынын білесіз бе? Сіздің денеңізде жинақталған серпімді энергия қалпына келеді және пайдалы болады. Бірақ егер сіз ұзақ уақыт созылуды жалғастырсаңыз, жылу әсерінен энергия жоғалады.

Сіздің денеңіздің бұлшық еттері толығымен созылған кезде, бұлшықет тобының ынталандыруы бұлшықеттердің концентрлік қозғалысымен бірге жүреді. Бұл созылу-қысқару циклінде, серпімді компоненттер үлес қосады нейрондық компоненттер. Бұл процестің арқасында бұлшықеттердің концентрациялы әрекеті 30% -ға ғана артады, ал қалғандары денеде сақталатын энергияны арттырады.

Баяу және тез бұралатын талшықтар

Созылу-қысқару циклінің маңызды факторларының бірі-онда қолданылатын талшықтардың түрлері. Баяу және тез бұралатын талшықтар алдын ала созуға әртүрлі жауап береді, ал созылу белсенділігі соларға байланысты.

Ие болатын бұлшықеттер жылдам талшықтар серпімді энергияға ие баяу талшықтармен салыстырғанда. Қысқа қашықтықта олар өте жоғары жылдамдықпен алдын ала созыла алады. As in the fast-twitch fibers cross bridging of myosin takes place quickly, they can control the rapid elongation taking place.

Whereas, in slow-twitch fiber, cross-bridging occurs slowly and energy doesn’t get stored, which means that the small pre-elongation that takes place is of no advantage. But a benefit from the slow-twitch fiber is that of a vast range of motion from slow pre-stretching.

Irritability

When we can give the response to stimulation, it is called irritability. Chemical neurotransmitters are responsible for the stimulation of muscles. For movement, the type and quantity of fibers control stimulation in the skeletal muscle, which is an editable tissue.

Contractility

When stimulation in the muscle tissue is ample, the muscles can shorten, and this is called contractility. The distance on which the muscle shortening happens is finite due to the physical limitations of the human body.

50 to 70% is the shortening percentage of some muscles’ resting length. While 57 is the average percentage for all muscles’ resting length.

For example, upon removal and stimulation in a laboratory setup, the Sartorius shortens for more than it’s half, while in the human body, the position of the thigh and trunk along with hip joint limits the shortening distance.

Tip: Did you know when the heart muscles enlarge due to high blood pressuқайта or an associated heart condition, the heart muscles loses its elasticity and contractility? It’s worth monitoring for Warning Signs of Hypertension.

Икемділік

Flexibility is considered one of the basic physical qualities of body fitness. It depends directly on joint mobility and muscle elasticity. However, for your physiological mechanism to be understood, it is necessary to understand the complex muscle structure.

Histologically there are four types of tissues among them, the muscle tissue that is formed by several protein filaments with different structures and functions. Of these, only the third filament – the titin – can change its shape when intended.

When the muscle is stretched, the Z lines move apart and the titin filaments that are connected to the stretch, working as a rubber band. The basis cell function analysis of muscle tissue and the important role-played by the third filament, to identify the possible implications of these mechanisms on flexibility. Faced with a review, it was concluded that the titin is the main responsible for the muscular elasticity, contributing as well as flexibility.

Tip: As you grow old muscles lose their elasticity, and that is a reason why as we grow old, the risk for sprain and muscle teas increases. Мысалға, lower back pains, upper back pains, және leg aches become part of life for most as we age.

How to Increase Muscle Elasticity

Muscle Elasticity and flexibility is an important factor for both performing functional activities and achieving good athletic performance. It can be defined by the muscle’s ability to stretch, allowing one or two joints in series to increase its range of motion.

In general, it is well accepted that increased muscle flexibility of a musculoskeletal unit promotes performance improvement, as well as decreasing injury rates in sports practice from exercise.

Stretching exercises are widespread as part of a physical rehabilitation program and are also used in the various sport. Among the various existing stretching techniques, the most used are:

proprioceptive neuromuscular facilitation (PNF).

Ballistic Stretching

Ballistic stretching is characterized by cyclic movements where the muscle is rapidly stretched and immediately returns to its previous position. The effectiveness of this technique is questioned because a rapid muscle stretching sensitizes the spindle and consequently generates a protective contraction in response.

Thus, there is a higher risk of injury to the musculoskeletal junction, especially if used for rehabilitation purposes.

Static Stretch

Static stretches are defined by stretching the muscle group, associated with a large range of motion and sustaining the stretching position for 15 to 60 seconds.

However, despite sustaining the stretching position with a consequent increase in muscle flexibility, after one hour, the decline observed in biomechanical variables with improved range of motion returned to its baseline values.

Қорытынды

The last thing you would want is stained or reinjure muscle. You can prevent a muscle strain with some simple ways:

  • Give your muscle time to heal from the injury
  • Add a little muscle stretching in your daily routine
  • Strengthen your muscle with some activities: sports or weightlifting will be helpful
  • Always make sure to warm up before exercise or any intense activity
  • Take high in potassium, such as avocados, a banana before any exercise to prevent muscle injuries
  • Keep yourself hydrated during exercise

Consult a physiotherapist to get advice on steps to avoid muscle strains if you regularly strain them. In case, you have a muscle tear that requires medication, physical therapy or surgery, you need to be extra careful. Follow the expressly provided instruction of your doctor to prevent more damage.

Tip: Muscles are not the only human organs with elasticity. Intervertebral discs which hold our spine together also have elastic properties. With aging, flexibility diminishes, and we become prone to back pain due to disc bulging және disc protrusion.


Acetylcholine-acetylcholine receptor interaction

The resting membrane potential of the muscle cell is held at about −80 millivolt. Binding of acetylcholine to its receptor causes the receptor molecule to alter its configuration so that the ion channel is opened for about one millisecond (0.001 second). This permits the entry of small positive ions, mainly sodium. The resulting local depolarization (the end plate potential) causes voltage-gated sodium channels located around the end plate to open. At a critical point (the firing threshold for the muscle cell) a self-generating action potential is triggered, causing the membrane potential to reverse and become briefly positive. The action potential propagates over the muscle fibre membrane to activate the contractile process.

The amplitude of the end plate potential is normally sufficient to bring the membrane potential of the muscle cell well above the critical firing threshold. The extent to which it does so represents a “safety factor” for neuromuscular transmission. The safety factor will be reduced by any event that, by interfering with presynaptic or postsynaptic function, reduces the size of the end plate potential.


Muscle Contraction Steps in Detail

  • A signal is sent from the brain or the spinal cord to the muscle via neurons
  • An action potential is generated in the neuron, releasing Ca ++ in the neuromuscular junction
  • The influx of caalcium ions causes acetylcholine (AcH) to be released in the synaptic cleft
  • AcH binds to the AcH receptors present in the sarcolemma, increasing its permeability
  • Na ++ enter the sarcolemma, changing its polarity, and creating an action potential
  • Ca ++ are released by the sarcoplasmic reticulum, as the action potential travels down the T-tubules in the muscle fiber
  • Ca ++ bind with troponin C, causing the tropomyosin to shift, and expose the myosin binding sites on actin
  • ATP is hydrolyzed into ADP and phosphorus, releasing energy for myosin power stroke
  • Myosin binds to actin
  • Myosin head bends and actin slides over the myosin surface
  • Myosin releases the ADP molecule

As the myosin head swivels, another ATP molecule binds to myosin, breaking the actin-myosin bridge. The ATP is again hydrolyzed, and last four steps of the process are repeated, making the sarcomere shorter and shorter, until adequate Ca ++ and ATP are present. Many myosin heads move in the same direction and a number of times, to contract a single muscle.

When the nervous impulse stops, the calcium gates close, and the sarcoplasmic reticulum is no longer permeable. The Ca ++ return to the sarcoplasmic reticulum, and troponin and tropomyosin are reverted to their original positions. With the binding sites blocked, myosin cannot form cross-bridges with actin, and the muscle relaxes.

Here is a list of few structures, to help you have a better understanding of the process –

Myofibrils – Thin fibers in the muscle cells
Sarcomere – A structural unit of myofibril
Sarcoplasmic Reticulum – Tubules surrounding myofibrils responsible for storing and diffusing Ca ions
Sarcolemma – Cell membrane of muscle cells

T-tubules – Tubules running through the muscle fibers through which Ca ++ flow
Troponin – A complex of proteins, which combine with Calcium ions, and shift tropomyosin
Tropomyosin – Protein component of muscle fiber, which in its natural state, blocks myosin-actin binding sites

In short, when a stimulus reaches a muscle, its sarcoplasmic reticulum releases calcium ions, which bind troponin and shift the tropomyosin, which are blocking the myosin-binding sites on actin. Once the binding sites are free, myosin binds with actin, shortening the sarcomere, and contracting the muscle. This mechanism is also known as the sliding-filament theory. As the movement of myosin head resembles a ratchet, the process is also referred as ratchet mechanism.


The abrupt transition from rest to activity in muscle

The internal mechanical condition of an excited muscle has been examined by applying quick stretches at various moments after a maximal shock. At the end of the latent period there is an abrupt change of state, the contractile component suddenly becoming capable of bearing a load equal to the maximum tension set up in an isometric tetanus. The intensity of the active state produced by a shock is greatest at the start, is maintained for a time and then declines as relaxation sets in. The properties of the fully active state are defined by the three constants of the characteristic equation relating speed of shortening to load. A muscle consists mechanically of three components: (1) a contractile one, (2) an undamped series elastic one and (3) a parallel elastic one. The complication provided by (3) is avoided by working with small initial loads. The load-extension relation of the series elastic component has been determined. Its extensibility is high at small loads, becoming much less at greater ones. The full isometric force produces an extension in it of about 10% of the muscle’s length. In an isometric tetanus the form of the myogram is fully determined by the characteristic force-velocity relation of the contractile component and the load-extension curve of the series elastic one, the former having to shorten and stretch the latter before an external tension can be manifested. In a twitch there is insufficient time, before relaxation sets in, for the full tension to be developed. When the tension is raised sufficiently by a quick stretch applied early after a shock the contractile component cannot shorten as it would normally and the heat of shortening is absent. The heat of activation is probably a by-product of the process by which the sudden change of state from rest to full activity occurs. When a muscle is subjected to a tension rather greater than it can bear it lengthens slowly to a tension considerably greater it ‘gives’ or ‘slips’. When a muscle is stretched rapidly a transitory overshoot of tension occurs followed by ‘slip’. During the disappearance of this extra tension heat is produced, as in the ‘cold drawing’ of a wire or thread. An analogous process occurs in relaxation under a load. When two shocks are applied in succession, the second restores the active state to its full intensity, from which it has declined to an extent depending on the interval after the first one. If, under isometric conditions, the series elastic component is still partly stretched at the moment when the second response occurs, the total tension developed is greater. This is the origin of the so-called ‘supernormal phase’ and the basis of the greater tension maintained in atetanic contraction. During a tetanus each shock restores the active state of the muscle to its full intensity. It seems reasonably certain that excitation of a muscle fibre occurs at its surface. It has been suggested that contraction is set up inside by the arrival of some chemical substance diffusing inwards after liberation a t the surface. The onset, however, of full activity occurs so soon after a shock that diffusion is far too slow to account for it. A process, not a substance, must carry activation inwards.


Femur, hip and pelvis

Jane E Carreiro DO , in Pediatric Manual Medicine , 2009

Clinical Notes

Muscle strains, sprains and spasms may develop as a result of rapid stretching, over-training or improper training which emphasizes eccentric contraction. Muscle strains occur at the musculotendinous junction due to rapid or forceful contraction. Strains can be categorized into three degrees: first degree results in tenderness to palpation and stretch second degree results in muscle spasm which alters joint position and third degree presents with significant pain, spasm and tearing of the tissue. Third-degree muscle strains are more likely to occur in children in late puberty. Younger children are more susceptible to avulsion fractures owing to the weakness of the growth plate. Muscle strains and spasms typically occur in the long restrictor muscles involved in eccentric contraction. The biceps muscle in a tennis player or pitcher, the hamstrings or tibialis muscles in a runner, and the quadriceps in a dancer are common examples.

In the acute phase, rest, ice, compression and elevation (RICE) are the hallmarks of treatment for muscle strains. Pain should resolve between 48 and 72 hours after initiating RICE. If pain persists, an intramuscular hematoma needs to be considered. In severe cases intramuscular hematoma can increase compartment pressures, resulting in compartment syndrome, which typically presents as paresthesias distal to the injury, decreased pulse pressure and changes on neurological examination. Immediate surgical treatment is required. In general, however, surgery is unnecessary for the treatment of muscle strains unless complete rupture of the tendon has occurred, an exceedingly rare event in the pediatric population.

Reciprocal inhibition, balancing and indirect techniques can also be helpful in the acute phase. Once the pain has improved, heat, passive stretching and soft tissue techniques are added. Active stretching, dynamic loading exercises, isometric and concentric isotonic techniques can be introduced to tolerance. Aquatic therapy is very helpful in patients with muscle strains of the lower extremity or back.


Striated Muscle Dynamics

Isotonic Contraction

Contractions that involve shortening of the muscle are referred to as isotonic or concentric contractions. This type of contraction occurs when the force generated by the muscle is greater than the constant load acting on the muscle. An example of a concentric contraction is the motion during the bicep curl when the load is raised in an arc towards the body ( Figure 10(b) ). In this scenario, the bicep muscle actively shortens to facilitate the inward movement of the arm while working against the weight. The velocity of muscle shortening depends on the load acting on the muscle, and this relationship is described by another important fundamental property of the muscle called the force–velocity (F-V) relationship (see Section Gradation of Force by Muscle Fiber Shortening Velocity (F-V Relationship) ).


Бейнені қараңыз: Пәні: Мейіргер ісі негіздері. Тақырыбы: Бұлшық ет ішіне егу жасау техникасы. Оқытушы: Ахметова А. (Желтоқсан 2022).