Ақпарат

Грам теріс бактериялардағы тасымалдаушы ақуыздар мен эффекторлы ақуыздардың айырмашылығы неде?

Грам теріс бактериялардағы тасымалдаушы ақуыздар мен эффекторлы ақуыздардың айырмашылығы неде?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Патогенді грамтеріс бактерияларды қарастырғанда тасымалдаушы белоктар мен эффекторлық белоктардың қызметі арасында қандай да бір айырмашылық бар ма? Немесе олар бірдей функционалды ма? Кез келген сілтеме өте пайдалы болар еді.


Тасымалдау белоктары мен эффекторлық белоктардың қызметі арасында қандай да бір айырмашылық бар ма?

Иә. Осы контекстте «эффекторлық ақуыздар» термині жұқтырған кезде хост жасушасының процестерін модуляциялау үшін қабылдаушы жасушаға енгізілген ақуыздарды білдіреді. Эффекторлық ақуыздар жасушаға секреторлық жүйенің көмегімен енгізіледі. Секреция жүйесіне қатысатын ақуыздар - тасымалдаушы ақуыздар, бірақ эффекторлы ақуыздардың өздері әр түрлі қызметтер атқарады. Оларға ферменттер, транскрипция факторлары және ақуыз-белок өзара әрекеттесу серіктестері кіреді және олар метаболизмнен бастап везикулярлық трафикке, жасуша адгезиясына және апоптозға дейінгі көптеген хост жасушалық процестерін реттейтіні көрсетілген.

Бұл туралы толығырақ мына жерден оқи аласыз. Бұл шолудың қызықты перспективасы бар және бактериялық эффекторлық ақуыздар туралы Википедия беті де жаман емес.


«Бактерия жасушасының қабығы» тақырыбына 12-ден бір үлес қосылды.

Корольдік қоғам шығарды. Барлық құқықтар сақталған.

Әдебиеттер

. 2008 Грам-теріс пептидогликанның молекулалық ұйымы. Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 105, 18 953–18 957. (doi: 10.1073/pnas.0808035105) Crossref, Google Scholar

. 2003 β-баррельді мембраналық ақуыз. Ақша Опин. Құрылым. Биол. 13, 404-411. (doi: 10.1016/S0959-440X (03) 00099-X) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2008 протеомасы Ішек таяқшасы мембраналық протеомды талдаудағы конверт және технологиялық қиындықтар. Биохим. Биофиз. Акта биомембраналары 1778, 1698-1713 жж. (doi:10.1016/j.bbamem.2007.07.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ұйымдастырушы JW, Noinaj N, Buchanan SK

. 2011 β-баррель мембраналық протеиндердің құрылымдық биологиясы: соңғы есептердің қысқаша мазмұны. Ақша Опин. Құрылым. Биол. 21, 523-531. (doi: 10.1016/j.sbi.2011.05.005) Crossref, PubMed, Google Scholar

Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng S-S, Silhavy TJ, Kahne D

. 2006 Липополисахаридтерді сыртқы мембранада жинайтын ақуыз кешенін анықтау. Ішек таяқшасы . Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 103, 11 754–11 759. (doi:10.1073/pnas.0604744103) Crossref, Google Scholar

Genevrois S, Steeghs L, Roholl P, Letesson JJ, ван дер Лей П.

. 2003 жылы Omp85 ақуызы Neisseria meningitidis липидтердің сыртқы мембранаға экспорты үшін қажет. ЭМБО Дж. 22, 1780-1789 жж. (doi: 10.1093/emboj/cdg174) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Kuszak AJ, Gumbart JC, Lukacik P, Chang H, Easley NC, Lithgow T, Buchanan SK

. 2013 β-баррельді мембраналық ақуыздардың биогенезі туралы құрылымдық түсінік. Табиғат 501, 385-390. (doi:10.1038/nature12521) Crossref, PubMed, Google Scholar

Альбрехт Р, Шуц М, Оберхеттингер П, Фаульстих М, Бермехо I, Рудель Т, Дидерихс К, Зет К.

. 2014 BamA құрылымы, сыртқы мембраналық ақуыз биогенезінің маңызды факторы. Acta Crystallogr. Секция. D 70, 1779-1789 жж. (doi: 10.1107/S1399004714007482) Crossref, PubMed, Google Scholar

2014 BamA β-баррель доменінің құрылымдық және функционалдық талдауы Ішек таяқшасы . ФАСЕБ Дж. 28, 2677–2685. (doi:10.1096/fj.13-248450) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ву Т, Малинверни Дж, Руиз Н, Ким С, Силхави ТДж, Кан Д

. 2005 жылы сыртқы мембраналық биогенезге қажет көп компонентті кешенді анықтау Ішек таяқшасы . Ұяшық 121, 235-245. (doi: 10.1016/j.cell.2005.02.015) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sklar JG, Wu T, Gronenberg LS, Malinverni JC, Kahne D, Silhavy TJ

. 2007 Lipoprotein SmpA - сыртқы мембрана ақуыздарын жинайтын YaeT кешенінің құрамдас бөлігі. Ішек таяқшасы . Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 104, 6400-6405. (doi: 10.1073/pnas.0701579104) Crossref, PubMed, Google Scholar

Voulhoux R, Bos MP, Geurtsen J, Mols M, Tommassen J

. 2003 Сыртқы мембраналық ақуызды жинауда жоғары сақталған бактериялық ақуыздың рөлі. Ғылым 299, 262-265. (doi: 10.1126/science.1078973) Crossref, PubMed, Google Scholar

Onufryk C, Crouch M-L, Fang FC, Gross CA

. 2005 Құрамындағы алты липопротеиннің сипаттамасы σ E regulon. J. Бактериол. 187, 4552-4561 жж. (doi: 10.1128/jb.187.13.4552-4561.2005) Crossref, PubMed, Google Scholar

Струйве М, Айлар М, Томмассен Дж

. 1991 Карбокси-терминалды фенилаланин бактериялық сыртқы мембрана ақуызының дұрыс жиналуы үшін өте маңызды. Ж.Мол. Биол. 218, 141–148. (doi:10.1016/0022-2836(91)90880-F) Crossref, PubMed, Google Scholar

Berg Bvd, Clemons WM, Collinson I, Modis Y, Hartmann E, Harrison SC, Rapoport TA

. 2004 Ақуыз өткізгіш каналдың рентгендік құрылымы. Табиғат 427, 36-44. (doi:10.1038/nature02218) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1994 SecA мембрана енгізу мен дезинсерацияның АТФ-циклді циклінен өту арқылы протеин протеинінің транслокациясына ықпал етеді. Ұяшық 78, 835–843. (doi:10.1016/S0092-8674(94)90582-7) Crossref, PubMed, Google Scholar

Matlack KES, Mothes W, Rapoport TA

. 1998 Ақуыздың транслокациясы: туннельдік көру. Ұяшық 92, 381–390. (doi:10.1016/S0092-8674(00)80930-7) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2006 Сигнал тізбегінің таңқаларлық күрделілігі. Трендтер Биохимия. Ғылым. 31, 563–571. (doi:10.1016/j.tibs.2006.08.004) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Kuszak AJ, Balusek C, Gumbar JC, Buchanan SK

. 2014 BamA функциясы үшін бүйірлік саңылаулар мен тесіктердің пайда болуы қажет. Құрылым 22, 1055–1062. (doi: 10.1016/j.str.2014.05.008) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 Дисульфидті байланыстың түзілуі мен изомерленуінің катализі Ішек таяқшасы периплазма. Биохим. Биофиз. Acta Mol. Ұяшық рез. 1694, 111–119. (doi:10.1016/j.bbamcr.2004.02.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 Бактериялық периплазмадағы сапаны бақылау. Биохим. Биофиз. Acta Mol Ұяшық рез. 1694, 121–134. (doi:10.1016/j.bbamcr.2004.04.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Behrens S, Maier R, de Cock H, Schmid FX, Gross CA

. 2001 Парвулиндік домен функциялары жоқ SurA периплазмалық PPIase in vivo және шаперондық белсенділікке ие. EMBO J . 20, 285–294. (doi:10.1093/emboj/20.1.285) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sklar JG, Wu T, Kahne D, Silhavy TJ

. 2007 SurA, Skp және DegP периплазмалық шаперондардың рөлін анықтау Ішек таяқшасы . Genes Dev. 21, 2473–2484 жж. (doi:10.1101/gad.1581007) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 жылы апериплазмалық ақуыз (Skp) Ішек таяқшасы сыртқы мембраналық ақуыздар класын таңдап байланыстырады. Мол. Микробиол. 19, 1287–1294 жж. (doi:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02473.x) Crossref, PubMed, Google Scholar

Qu J, Mayer C, Behrens S, Holst O, Kleinschmidt JH

. 2007 Тримерикалық периплазмалық шаперон Skp Ішек таяқшасы гидрофобты және электростатикалық әсерлесу арқылы сыртқы мембраналық ақуыздармен 1: 1 комплекстерін құрайды. Ж.Мол. Биол. 374, 91-105. (doi: 10.1016/j.jmb.2007.09.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 Skp кристалды құрылымы, еритін және мембраналық ақуыздарды агрегациядан қорғайтын префолдинге ұқсас шаперон. Мол. Ұяшық 15, 367-374 жж. (doi: 10.1016/j.molcel.2004.07.023) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1997 HtrA серинді протеазалар отбасы. Мол. Микробиол. 26, 209–221. (doi: 10.1046/j.1365-2958.1997.5601928.x) Crossref, PubMed, ISI, Google Scholar

Страуч К.Л., Джонсон К., Беквит Дж

. 1989 сипаттамасы град, жасуша қабығындағы протеолизге қажет және өсуі үшін қажет ген Ішек таяқшасы жоғары температурада. J. Бактериол. 171, 2689–2696 жж. Crossref, PubMed, Google Scholar

Спайс С, Бейл А, Эрман М.

. 1999 Кеңінен сақталған жылу соққысы ақуызында шапероннан протеазаға температураға тәуелді ауысу. Ұяшық 97, 339–347. (doi:10.1016/S0092-8674(00)80743-6) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ge X, Wang R, Ma J, Liu Y, Ezemaduka AN, Chen PR, Fu X, Chang Z

. 2014 DegP негізінен грам теріс бактериядағы бета-баррельді сыртқы мембраналық ақуыздардың биогенезі үшін протеаза қызметін атқарады. Ішек таяқшасы . FEBS J. 281, 1226–1240. (doi:10.1111/febs.12701) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 SurA, пептидил-пролил изомеразалық белсенділігі бар периплазмалық ақуыз, сыртқы мембраналық пориндерді жинауға қатысады. Genes Dev. 10, 3170-3182 жж. (doi: 10.1101/gad.10.24.3170) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 SurA бүктеуге көмектеседі Ішек таяқшасы сыртқы мембраналық ақуыздар. J. Бактериол. 178, 1770-1773 жж. Crossref, PubMed, Google Scholar

Шефер У, Бек К, Мюллер М

. 1999 Skp, грам-теріс бактериялардың молекулалық шапероны сыртқы мембрана ақуыздарының еритін периплазмалық аралық өнімдерін қалыптастыру үшін қажет. J. Биол. Химия 274, 24 567–24 574. (doi: 10.1074/jbc.274.35.24567) Crossref, Google Scholar

Rizzitello AE, Harper JR, Silhavy TJ

. 2001 Периплазмадағы шаперон белсенділігінің параллель жолдарының генетикалық дәлелі Ішек таяқшасы . J. Бактериол. 183, 6794–6800. (doi:10.1128/jb.183.23.6794-6800.2001) Crossref, PubMed, Google Scholar

Родиус В.А., Сух СУ, Нонака Г, Батыс Дж, Гросс CA

. 2005 сақталатын және ауыспалы функциялар σ Байланысты геномдардағы E стресс реакциясы. PLoS Biol. 4, e2. (doi:10.1371/journal.pbio.0040002) Кроссреф, Google ғалымы

Mecsas J, Rouviere PE, Erickson JW, Donohue TJ, Gross CA

. 1993 Сигма Е белсенділігі, ан Ішек таяқшасы жылу индукцияланатын сигма-фактор, сыртқы мембрана ақуыздарының экспрессиясы арқылы модуляцияланады. Genes Dev. 7, 2618–2628 жж. (doi: 10.1101/gad.7.12b.2618) Crossref, PubMed, Google Scholar

Уолш Н.П., Альба Б.М., Бозе В, Гросс CA, Sauer RT

. 2003 OMP пептидтік сигналдары DegS протеазасын оның PDZ доменімен байланысты тежеуді жеңілдету арқылы белсендіру арқылы конверт-стресс реакциясын бастайды. Ұяшық 113, 61-71. (doi: 10.1016/S0092-8674 (03) 00203-4) Crossref, PubMed, Google Scholar

Vertommen D, Ruiz N, Leverrier P, Silhavy TJ, Collet J-F

. 2009 рөлінің сипаттамасы Ішек таяқшасы дифференциалды протеомиканы қолдана отырып, SurA периплазмалық шаперон. PROTEOMICS 9, 2432–2443 жж. (doi:10.1002/pmic.200800794) Crossref, PubMed, Google Scholar

Denoncin K, Schwalm J, Vertommen D, Silhavy TJ, Collet J-F

. 2012 ж Ішек таяқшасы дифференциалды протеомиканы қолданатын периплазмалық шаперонды желі. PROTEOMICS 12, 1391-1401 жж. (doi: 10.1002/pmic.201100633) Crossref, PubMed, Google Scholar

Purdy GE, Fisher CR, Payne SM

. 2007 жылы IcsA беттік презентациясы Shigella flexneri DegP, Skp және SurA периплазмалық шаперондарды қажет етеді. J. Бактериол. 189, 5566–5573. (doi:10.1128/jb.00483-07) Crossref, PubMed, Google Scholar

Вагнер Дж.К., Хейндл Дж.Э., Грей АН, Джейн С, Голдберг МБ

. 2009 Skp периплазмалық шаперонның IcsA автотасымалдаушысының бетінде тиімді көрсетілуіне қосқан үлесі. Shigella flexneri . J. Бактериол. 191, 815-821 жж. (doi:10.1128/jb.00989-08) Crossref, PubMed, Google Scholar

Волохина Е.Б, Грижпстра Дж, Лейк М, Шилдерс I, Томмассен Дж, Бос МП

. 2011 Сыртқы мембраналық ақуыз биогенезінде скип, SurA және DegQ периплазмалық шаперондардың рөлі Neisseria meningitidis . J. Бактериол. 193, 1612-1621 жж. (doi:10.1128/jb.00532-10) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ge X, Lyu Z-X, Liu Y, Wang R, Zhhao XS, Fu X, Chang Z

. 2014 Жылулық соққы жағдайында сыртқы мембраналық ақуыздардың биогенезі үшін негізгі сапаны бақылау факторы ретінде FkpA анықтау. J. Бактериол. 196, 672–680 жж. (doi:10.1128/jb.01069-13) Crossref, PubMed, Google Scholar

Schwalm J, Mahoney TF, Soltes GR, Silhavy TJ

. 2013 жылы LptD құрастыруындағы Skp рөлі Ішек таяқшасы . J. Бактериол. 195, 3734-3742 жж. (doi:10.1128/jb.00431-13) Crossref, PubMed, Google Scholar

Narita S-i, Masui C, Suzuki T, Dohmae N, Akiyama Y

. 2013 протеаза гомологы BepA (YfgC) β-баррель мембраналық ақуыздардың жиналуына және ыдырауына ықпал етеді. Ішек таяқшасы . Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 110, E3612 -E3621. (doi:10.1073/pnas.1312012110) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2009 ж. Q. Rev. Biophys. 42, 83–116. (doi: 10.1017/S0033583509004764) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2002 SurA кристаллографиялық құрылымы, сыртқы мембрана пориналарының қатпарлануын жеңілдететін молекулалық шаперон. Құрылым 10, 1489–1498 жж. (doi: 10.1016/S0969-2126 (02) 00877-8) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1998 Жаңа жылу-шок гені, ppiD, сыртқы мембрана ақуыздарының қатпарлануы үшін қажетті пептидил-пролил изомеразасын кодтайды. Ішек таяқшасы . ЭМБО Дж. 17, 3968-3980 жж. (doi: 10.1093/emboj/17.14.3968) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2003 Периплазмалық молекулалық шаперон ақуызы SurA интегралды сыртқы мембрана ақуыздарына тән пептидтік мотивті байланыстырады. J. Биол. Химия 278, 49 316–49 322. (doi: 10.1074/jbc.M308853200) Crossref, Google Scholar

Роберт V, Волохина Е.Б, Сенф Ф, Бос МП, Гелдер ПВ, Томмассен Дж

. 2006 Omp85 құрастыру факторы оның сыртқы мембраналық ақуыз субстраттарын түрге тән C-терминал мотиві арқылы таниды. PLoS Biol. 4, e377. (doi: 10.1371/journal.pbio.0040377) Crossref, PubMed, Google Scholar

Сюй Х, Ван С, Ху Ю-Х, Маккэй ДБ

. 2007 Периплазмалық бактериялық молекулярлық шаперон SurA өзінің құрылымын әртүрлі конформациядағы пептидтерді байланыстыруға бейімдейді, хош иісті қалдықтардың реттілігін растайды. Ж.Мол. Биол. 373, 367-381 жж. (doi:10.1016/j.jmb.2007.07.069) Crossref, PubMed, Google Scholar

McMorran LM, Bartlett AI, Huysmans GHM, Radford SE, Brockwell DJ

. 2013 Периплазмалық шаперондардың әсерлерін бөлу in vitro сыртқы мембраналық ақуыз PagP бүктелуі. Ж.Мол. Биол. 425, 3178-3191 жж. (doi: 10.1016/j.jmb.2013.06.017) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2010 Тазартылған компоненттерден сыртқы мембраналық ақуыз жинағын қалпына келтіру. Ғылым 328, 890–892 жж. (doi:10.1126/science.1188919) Crossref, PubMed, Google Scholar

Korndorfer IP, Dommel MK, Skerra А.

. 2004 Skip периплазмалық шаперон құрылымы әр түрлі архитектураға қарамастан, цитозоликалық шаперондармен функционалды ұқсастықты ұсынады. Нат. Құрылым. Мол. Биол. 11, 1015–1020. (doi: 10.1038/nsmb828) Crossref, PubMed, Google Scholar

Martín-Benito J, Boskovic J, Gómez-Puertas P, Carrascosa JL, Simons CT, Lewis SA, Bartolini F, Cowan NJ, Valpuesta JM

. 2002 Эукариоттық префольдиннің және оның ашылмаған актин мен цитозолдық шаперонинді КТК бар кешендерінің құрылымы. ЭМБО Дж. 21, 6377-6386 жж. (doi: 10.1093/emboj/cdf640) Crossref, PubMed, Google Scholar

Qu J, Berens-Kneip S, Holst O, Kleinschmidt JH

. 2009 Периплазмалық шаперонмен кешендердегі сыртқы мембрана ақуызының А байланысу аймақтары Skp. Сайтқа бағытталған флуоресцентті зерттеу. Биохимия 48, 4926-44936 жж. (doi: 10.1021/bi9004039) Crossref, PubMed, Google Scholar

Уолтон Т.А., Сандовал СМ, Фаулер CA, Pardi A, Sousa MC

. 2009 Skp қуыс-шапероны субстратты агрегациядан қорғайды, бірақ субстрат домендерінің тәуелсіз жиналуына мүмкіндік береді. Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 106, 1772-1777 жж. (doi: 10.1073/pnas.0809275106) Crossref, PubMed, Google Scholar

Burmann BM, Wang C, Hiller S.

. 2013 OmpX–Skp және tOmpA–Skp периплазмалық мембрана-белок-шаперон кешендерінің конформациясы және динамикасы. Нат. Құрылым. Мол. Биол. 20, 1265–1272. (doi: 10.1038/nsmb.2677) Crossref, PubMed, Google Scholar

Пател ГДж, Беренс-Кнайп С, Холст О, Кляйншмидт Дж

. 2009 Skip периплазмалық шапероны теріс мембраналық потенциалды липидті мембраналарға OmpA -ның бағытталуын, енгізілуін және жиналуын жеңілдетеді. Биохимия 48, 10 235–10 245. (doi: 10.1021/bi901403c) Crossref, Google Scholar

Гацева-Топалова П.З., Уолтон Т.А., Соуса МС

. 2008 YaeT кристалдық құрылымы: конформациялық икемділік және субстратты тану. Құрылым 16, 1873–1881. (doi:10.1016/j.str.2008.09.014) Crossref, PubMed, Google Scholar

Kim S, Malinverni JC, Sliz P, Silhavy TJ, Harrison SC, Kahne D

. 2007 Сыртқы мембраналық ақуызды жинау машинасының маңызды компонентінің құрылымы мен қызметі. Ғылым 317, 961–964 жж. (doi: 10.1126/science.1143993) Crossref, PubMed, Google Scholar

Джонс Ч.Н., Декстер П, Эванс А.К., Лю С, Хултгрен СДж, Хруби Д.Е.

. 2002 Ішек таяқшасы DegP протеазасы табиғи субстраттағы жұптасқан гидрофобты қалдықтар арасында бөлінеді: Папа -пилин. J. Бактериол. 184, 5762–5771 жж. (doi:10.1128/jb.184.20.5762-5771.2002) Crossref, PubMed, Google Scholar

Кройер Т, Гарридо-Франко М, Хубер Р, Эрманн М, Клаузен Т.

. 2002 DegP (HtrA) кристалды құрылымы жаңа протеаз-шаперон машинасын ашады. Табиғат 416, 455-459 жж. (doi:10.1038/416455a) Crossref, PubMed, Google Scholar

Krojer T, Sawa J, Schafer E, Saibil HR, Ehrmann M, Clausen T

. 2008 DegP реттелетін протеаза және шаперон функциясының құрылымдық негізі. Табиғат 453, 885–890. (doi: 10.1038/nature07004) Crossref, PubMed, Google Scholar

Цзян Дж, Чжан Х, Чен Ы, Ву Ы, Чжоу Чж, Чан З, Суй С-Ф

. 2008 Субстрат ақуыздарымен байланысу кезінде үлкен тор тәрізді олигомерлерді қалыптастыру арқылы DegP шаперон-протеазасын белсендіру. Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 105, 11 939–11 944. (doi:10.1073/pnas.0805464105) Crossref, Google Scholar

. 2012 DegP протеазасының торлы құрастыруы протеолитикалық белсенділікті субстратқа тәуелді реттеу немесе жоғары температурада жасуша тіршілігі үшін қажет емес. Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 109, 7263–7268. (doi: 10.1073/pnas.1204791109) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2012 Bam машинасы: молекулалық коопер. Биохим. Биофиз. Acta 1818, 1067–1084. (doi: 10.1016/j.bbamem.2011.08.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Хаган КЛ, Силхави ТДж, Кан Д

. 2011 Бам кешенінің бета-баррель мембраналық ақуызды құрастыру. Анну. Аян биохимия. 80, 189–210. (doi: 10.1146/annurev-biochem-061408-144611) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Rollauer SE, Buchanan SK

. 2015 Грам-теріс бактериялардан бета-баррельді мембраналық протеин инсертазасының аппараты. Ақша Опин. Құрылым. Биол. 31, 35-42. (doi: 10.1016/j.sbi.2015.02.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Malinverni JC, Werner J, Kim S, Sklar JG, Kahne D, Misra R, Silhavy TJ

. 2006 YfiO YaeT кешенін тұрақтандырады және сыртқы мембрана ақуызын жинақтау үшін өте маңызды. Ішек таяқшасы . Мол. Микробиол. 61, 151–164. (doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05211.x) Crossref, PubMed, Google Scholar

2010 Альфа-протеобактериялардың сыртқы қабығындағы модульдік БАМ кешені Caulobacter crescentus . PLoS ONE 5, e8619. (doi:10.1371/journal.pone.0008619) Crossref, PubMed, Google Scholar

Волохина Е.Б., Беккерс Ф, Томмассен Дж., Бос МП

. 2009 ж Neisseria meningitidis . J. Бактериол. 191, 7074–7085. (doi:10.1128/JB.00737-09) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Fayman JW, Buchanan SK

. 2011 BamB кристалды құрылымы BamA -мен өзара әрекеттесуді және оның БАМ кешеніндегі рөлін көрсетеді. Ж.Мол. Биол. 407, 248–260. (doi: 10.1016/j.jmb.2011.01.042) Crossref, PubMed, Google Scholar

Хек А, Шлейфер А, Клаузен Т.

. 2011 ж. Ж.Мол. Биол. 406, 659–666. (doi:10.1016/j.jmb.2011.01.002) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2011 Кристалл құрылымы Ішек таяқшасы BamB, бета-баррельді құрастыру машиналары кешенінің липопротеидті компоненті. Ж.Мол. Биол. 406, 667-678 жж. (doi:10.1016/j.jmb.2010.12.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ким КХ, Аулах С, Паетцель М.

. 2011 BamCD протеинді кешенінің бета-баррельді құрастыру машиналарының кристалды құрылымы. J. Биол. Химия 286, 39 116–39 121. (doi: 10.1074/jbc.M111.298166) Crossref, Google Scholar

Ким КХ, Аулах С, Тан В, Паетцел М

. 2011 C-терминал доменінің кристаллографиялық талдауы Ішек таяқшасы липопротеин BamC. Acta Crystallogr. Секта. F Құрылымы. Биол. Кристал. Коммун. 67, 1350-1358 жж. (doi: 10.1107/S174430911103363X) Crossref, PubMed, Google Scholar

Dong C, Hou HF, Yang X, Shen YQ, Dong YH

. 2012 құрылымы Ішек таяқшасы BamD және оның сыртқы мембраналық ақуыз жинауындағы функционалдық әсері. Acta Crystallogr. D Биол. Crystallogr. 68, 95-101. (doi:10.1107/S0907444911051031) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sandoval CM, Baker SL, Jansen K, Metzner SI, Sousa MC

. 2011 BamD кристалды құрылымы: грамтеріс бактериялардың бета-баррельді құрастыру машинасының маңызды компоненті. Ж.Мол. Биол. 409, 348–357. (doi:10.1016/j.jmb.2011.03.035) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ким КХ, Кан ХС, Окон М, Эскобар-Кабрера Е, Макинтош Л.П., Паецел М.

. 2011 Құрылымдық сипаттама Ішек таяқшасы BamE, бета-баррельді құрастыру машиналар кешенінің липопротеидті компоненті. Биохимия 50, 1081–1090 жж. (doi:10.1021/bi101659u) Crossref, PubMed, Google Scholar

2011 Сыртқы мембранадағы және бета-баррельді құрастыру машинасындағы BamE құрылымы мен қызметі. EMBO өкілі 12, 123–128. (doi: 10.1038/embor.2010.202) Crossref, PubMed, Google Scholar

Гатзева-Топалова П.З., Warner LR, Pardi A, Sousa MC

. 2010 BamA толық периплазмалық доменінің құрылымы мен икемділігі: сыртқы мембрананың ақуызды енгізу машинасы. Құрылым 18, 1492–1501. (doi: 10.1016/j.str.2010.08.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Vuong P, Bennion D, Mantei J, Frost D, Misra R

. 2008 YfgL мен YaeT өзара әрекеттесуін биоинформатика, мутагенез және биохимия арқылы талдау. J. Бактериол. 190, 1507-1517 жж. (doi: 10.1128/JB.01477-07) Crossref, PubMed, Google Scholar

Уретра AR, Endres RG, Wingreen NS, Silhavy TJ

. 2007 жылы LamB сыртқы мембрана ақуызының жиналуының кинетикалық талдауы Ішек таяқшасы мутанттардың әрқайсысында секреция немесе мақсатты фактор жоқ әр түрлі жасушалық бөлікте. J. Бактериол. 189, 446–454. (doi:10.1128/JB.01103-06) Crossref, PubMed, Google Scholar

Парамасивам Н, Хабек М, Линк Д

. 2012 Грам-теріс бактериялардың сыртқы мембрана ақуыздарындағы С-терминалдың кірістіру сигналы түрге тән бе, жоқ па? BMC Genomics 13, 510. (doi:10.1186/1471-2164-13-510) Crossref, PubMed, Google Scholar

Берджесс Н.К., Дао Т.П., Стэнли А.М., Флеминг К.Г

. 2008 жылы орналасқан бета-баррельді ақуыздар Ішек таяқшасы сыртқы мембрана in vivo әртүрлі бүктелу әрекетін көрсетіңіз in vitro . J. Биол. Химия 283, 26 748–26 758. (doi:10.1074/jbc.M802754200) Crossref, Google Scholar

Gessmann D, Chung YH, Danoff EJ, Plummer AM, Sandlin CW, Zaccai NR, Fleming KG

. 2014 Сыртқы мембрана бета-баррель ақуызының қатпарлануы периплазмалық липидтердің бас топтары және BamA арқылы физикалық түрде бақыланады. Проц. Natl Acad. Ғылым. АҚШ 111, 5878–5883. (doi: 10.1073/pnas.1322473111) Crossref, PubMed, Google Scholar


Мазмұны

Пориндер цитоплазмалық жағынан бета бұрылыстармен, ал екіншісінде амин қышқылдарының ұзын ілмектерімен байланысқан бета жіптерден (β жіптерден) тұратын бета парақтардан (β парақтардан) тұрады. Β тізбектері параллельге қарсы орналасқан және цилиндр тәрізді түтік құрайды, оны бета бөшке (β баррель) деп атайды. [2] Порин β жіпшелерінің аминқышқылдарының құрамы олардың бойында полярлы және полярлы емес қалдықтардың кезектесіп тұруымен ерекше. Бұл дегеніміз, полярлы емес қалдықтар сыртқы мембрананың полярлық емес липидтерімен өзара әрекеттесу үшін сыртқа қарайды, ал полярлық қалдықтар су арнасын жасау үшін бета бөшке ортасына қарайды. Арнадағы арнайы амин қышқылдары пориннің әр түрлі молекулаларға тән ерекшелігін анықтайды.

Поринді құрайтын β-бөшкелер сегіз β-жіптен жиырма екі β-ға дейін тізбектерден тұрады. Жеке жіптер ілмектер мен бұрылыстар арқылы қосылады. [3] Пориндердің көпшілігі мономерлер, дегенмен кейбір димерлік пориндер, сондай -ақ октамерлік порин ашылды. [4] Пориннің мөлшеріне байланысты ақуыздың ішкі жағы сумен толтырылуы мүмкін, оның ішкі жағына қайырылған екі β жіпке дейін болуы мүмкін немесе β жіптерінен тұратын «тығын» сегменті болуы мүмкін.

Барлық пориндер сыртқы мембранада гомотримерлерді құрайды, яғни үш бірдей пориндік қосалқы бірігіп, үш каналы бар пориннің суперқұрылымын құрайды. [5] Гомотримердегі әрбір мономердің арасындағы сутегі байланысы және диполь-дипольді әрекеттесу олардың диссоциацияланбауын және сыртқы мембранада бірге қалуын қамтамасыз етеді.

Порин ақуызының құрылымын сипаттау үшін бірнеше параметрлер қолданылды. Оларға қисаю бұрышы (α), ығысу саны (S), жіп саны (n) және оқпан радиусы (R) кіреді. [6] Көлбеу бұрышы мембранаға қатысты бұрышты білдіреді. Кесу саны (S) - әр β тізбегінде кездесетін аминқышқылдарының қалдықтарының саны. Тізбек нөмірі (n) - бұл пориндегі β жіптердің саны, ал баррель радиусы (R) пориннің ашылу радиусына жатады. Бұл параметрлер келесі формулалар арқылы байланысты:

Бұл формулаларды қолдана отырып, пориннің құрылымын қолда бар параметрлердің кейбіреуін ғана білу арқылы анықтауға болады. Көптеген пориндердің құрылымы рентгендік кристаллография көмегімен анықталғанмен, оның орнына ақуыздың бастапқы құрылымын реттеуге балама әдіс қолданылуы мүмкін.

Пориндер-бұл бактериялар мен эукариоттар мембранасында кездесетін су толтырылған тесіктер мен арналар. Порин тәрізді арналар археяда да табылған. [7] «Нуклеопорин» термині ядролық қабықтағы ядролық кеуектер арқылы тасымалдауды жеңілдететін байланыссыз ақуыздарға қатысты екенін ескеріңіз.

Пориндер ең алдымен мембрана арқылы әр түрлі мөлшердегі және зарядтағы гидрофильді молекулаларды пассивті тасымалдауға қатысады. [8] Тірі қалу үшін белгілі бір қажетті қоректік заттар мен субстраттар жасушаларға тасымалдануы керек. Сол сияқты токсиндердің жиналуын болдырмау үшін токсиндер мен қалдықтарды сыртқа шығару керек. [9] Бұған қоса, пориндер жуғыш заттардың жасушаға түсуін шектеу арқылы өткізгіштігін реттей алады және лизистің алдын алады. [8]

Әр түрлі материалдарды тасымалдау үшін пориндердің екі түрі бар - жалпы және селективті. Жалпы пориндердің субстрат ерекшелігі жоқ, дегенмен кейбіреулер аниондар мен катиондарға шамалы артықшылық береді. [8] Селективті пориндер жалпы пориндерден кіші және химиялық түрлерге тән ерекшеліктері бар. Бұл ерекшеліктер пориндердің шекті өлшемдерімен және оларды қаптаған аминқышқылдарының қалдықтарымен анықталады. [5]

Грам теріс бактерияларда ішкі мембрана негізгі өткізгіштік кедергі болып табылады. [10] Сыртқы мембрана құрамында пориндер болғандықтан, гидрофильді заттарды көбірек өткізеді. [5] Пориндер бактериялар мен пориндердің түріне байланысты тасымалданатын молекулалардың шекті өлшемдеріне ие. Әдетте, мөлшері 600 Дальтоннан аз заттар ғана тарай алады. [8]

Пориндер алғаш рет грамтеріс бактерияларда табылған, бірақ пориндердің екі түрі бар грамоң бактериялар табылған. [9] Олар ұқсас тасымалдау функцияларын көрсетеді, бірақ грам-теріс бактерияларда кездесетін таралумен салыстырғанда пориндер саны шектеулі. [9] Грам-позитивті бактерияларда сыртқы мембраналар жоқ, сондықтан бұл пориндік арналар оның орнына жасуша қабырғасындағы арнайы липидтермен байланысады. [7]

Пориндер эукариоттарда, атап айтқанда митохондриялар мен хлоропласттардың сыртқы мембраналарында да кездеседі. [9] [10] Органеллаларда құрылымдық және функционалдық жағынан бактериалдыларға ұқсас жалпы пориндер болады. Бұл ұқсастықтар эндосимбиотикалық теорияны қолдайды, ол арқылы грамтеріс бактериялардан эукариоттық органеллалар пайда болды. [10] Алайда, эукариоттық пориндер грам-оң пориндер сияқты шектеулі әртүрлілікті көрсетеді, сонымен қатар метаболизм кезінде кернеуге тәуелді рөл атқарады. [9] [10]

Архейде жалпы пориндер пайда болған иондық арналар да бар. [7] Арналар ұяшық конвертінде орналасқан және еріген зат алмасуды жеңілдетуге көмектеседі. Олар бактериалды және митохондриялық пориндер сияқты сипаттамаларға ие, бұл тіршіліктің барлық үш саласы бойынша физиологиялық қабаттасуды көрсетеді. [7]

Көптеген пориндер иммундық жасушалардың мақсатты нысаны болып табылады, нәтижесінде бактериялық деградацияға әкелетін сигналдық жолдар пайда болады. Бұл иммундық жауапты толықтыру үшін вакцинация мен антибиотиктер сияқты емдік әдістер қолданылады. [5] Арнайы антибиотиктер жасушалық процестерді тежеу ​​үшін пориндер арқылы өтуге арналған. [8]

Алайда, селективті қысымның әсерінен бактериялар порин генінің мутациясы арқылы төзімділікті дамыта алады. [5] Мутациялар пориндердің жоғалуына әкелуі мүмкін, нәтижесінде антибиотиктер өткізгіштігі төмен немесе тасымалдаудан мүлде алынып тасталады. Бұл өзгерістер ғаламдық антибиотиктерге төзімділіктің пайда болуына және инфекциялардан болатын өлім -жітімнің артуына ықпал етті. [5]

Пориндердің табылуына «поринолог» лақап атымен Хироси Никайдо қатысты. [11]

TCDB мәліметтері бойынша, пориндердің эволюциялық тәуелсіз бес суперфамилиясы бар. Порин I супер-отбасыға мембраналық β-тізбектері (β-TMS) саны бар 47 пориндер отбасы кіреді. Оларға GBP, SP және RPP пориндер отбасы кіреді. PSF I құрамында 47 отбасы болса, PSF II-V әрқайсысында тек 2 отбасы бар. PSF I мүшелері грамтеріс бактериялардан, ең алдымен, эукариоттық митохондриялық пориндердің бір отбасынан алынса, PSF II және V пориндер актинобактериялардан алынған. PSF III және V эукариоттық органелладан алынған. [12] [13]

Porin Superfamily I Edit

1.B.1 - Жалпы бактериялық пориндер тұқымдасы
1.B.2 - хламидиалды пориндер тобы
1.B.3 - Sugar porin (SP) отбасы
1.B.4 - The Бруцелла-ризобий порині (BRP) Отбасы
1.B.5 - The Pseudomonas OprP Porin (POP) отбасы
1.B.6 - OmpA -OmpF porin (OOP) тұқымдасы
1.B.7 Родобактер PorCa porin (RPP) отбасы
1.B.8 Митохондриялық және пластидті пориндер тобы (MPP)
1.B.9 FadL сыртқы мембраналық ақуыз (FadL) тобы
1.B.10 Нуклеозидтерге тән арна түзетін сыртқы мембраналық порин (Tsx) тұқымдасы
1.B.11 Сыртқы мембраналық фимбриальды порин (FUP) тұқымдасы
1.В.12 Автотранспортшы-1 (АТ-1) отбасы
1.B.13 Альгинатты экспорттық порин (AEP) отбасы
1.B.14 Сыртқы мембраналық рецепторлар тобы (OMR)
1.В.15 Рафинозды пориндер (RafY) тұқымдасы
1.В.16 Қысқа тізбекті амидті және мочевиналы пориндер тобы (SAP)
1.В.17 Сыртқы мембраналық фактор (ОМФ) тобы
1.В.18 Сыртқы мембраналық қосалқы (OMA) ақуыздар тобы
1.B.19 Глюкоза-селективті OprB порин (OprB) тұқымдасы
1.B.20 Екі серіктес секреция (TPS) отбасы
1.B.21 OmpG porin (OmpG) отбасы
1.В.22 Сыртқы бактериялық мембрана секретині (секретин) тұқымдасы
1.B.23 Цианобактериялық пориндер (CBP) тұқымдасы
1.B.24 Микобактериялық порин
1.В.25 Сыртқы мембраналық порин (Opr) тұқымдасы
1.В.26 Циклодекстрин порині (CDP) тобы
1.B.31 Jejuni кампилобактериясы сыртқы мембраналық порин (MomP) негізгі отбасы
1.B.32 Фузобактериялық сыртқы мембраналық порин (FomP) тұқымдасы
1.B.33 Сыртқы мембрана протеинін енгізу порині (Bam кешені) (OmpIP) отбасы
1.B.34 ​​Коринебактериалды пориндер
1.B.35 Олигогалактуронаттарға тән порин (KdgM) тұқымдасы
1.B.39 Бактериялық порин, OmpW (OmpW) тұқымдасы
1.B.42 - Сыртқы мембраналық липополисахаридтердің экспорттық пороны (LPS -EP) отбасы
1.B.43 - The Коксиелла Порин P1 (CPP1) отбасы
1.B.44 - Транслокацияланатын ықтимал ақуыз Porphyromonas gingivalis Порин (PorT) отбасы
1.B.49 - Анаплазма P44 (A-P44) Порин отбасы
1.B.54 - Intimin/Invasin (Int/Inv) немесе Автотранспортер -3 отбасы
1.B.55 - поли ацетилглюкозамин порин (PgaA) отбасы
1.B.57 - Legionella Major-Сыртқы мембраналық ақуыз (LM-OMP) отбасы
1.B.60 - Omp50 Porin (Omp50 Porin) отбасы
1.В.61-Дельта-протеобактериалды пориндер тобы (Дельта-Порин)
1.В.62 - Потиналды бактериялық пориндер тобы (PBP)
1.B.66 - Болжалды бета-баррель Порин-2 (BBP2) отбасы
1.B.67 - болжамды бета бөшкесінің Porin-4 (BBP4) отбасы
1.B.68 - Потиналы бета -баррель -5 (BBP5) супер отбасы
1.B.70 - сыртқы мембраналық арна (OMC) отбасы
1.B.71 - Протеобактериялық/Веррукомикробтық Порин (PVP) отбасы
1.B.72 - Протохламидиальды сыртқы мембраналық Порин (PomS/T) отбасы
1.B.73 - Капсула биогенезі/Ассамблеясы (CBA) отбасы
1.B.78 - DUF3374 Электрондық тасымалдаумен байланысты Порин (ETPorin) отбасы

Porin Superfamily II (MspA Superfamily) Өңдеу

1.В.24 - микобактериялық порин
1.B.58 - Nocardial Hetero -олигомерлік жасушалық қабырға арнасы (NfpA/B) отбасы

Porin Superfamily III Өңдеу

1.B.28 - 24 кДа (OEP24) тобының пластидті сыртқы конверттері
1.B.47 - 37 кДа (OEP37) отбасының пластидті сыртқы конверті Порин

Porin Superfamily IV (Tim17/OEP16/PxMPL (TOP) Superfamily) Өңдеу

Бұл супертүрге келесідей көпкомпонентті белок транслоказаларында кеуектерден тұратын ақуыз кіреді: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)] 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP8R20 () 3.D.9 - [NDH 21.3 kDa компоненті (P25710)]

1.B.30 - 16 кДа (OEP16) жанұясының пластидті сыртқы конверті Порин
1.B.69 - Пероксисомалық мембраналық Порин 4 (PxMP4) отбасы
3.A.8 - Митохондриялық ақуыздық транслоказа (МПТ) отбасы

Porin Superfamily V (Corynebacterial PorA/PorH Superfamily) Өңдеу

1.B.34 ​​- Corynebacterial Porin A (PorA) отбасы 1.B.59 - Сыртқы мембраналық Порин, PorH (PorH) отбасы


Реферат

Грам-теріс бактериялар периплазма деп аталатын бос орынмен бөлінген екі қабатты қос қабаттармен қоршалған. Периплазма цитоплазмадан бөлек көп мақсатты бөлім болып табылады, оның нақты қалпына келтіретін ортасы ақуыздың тотығуының, қатпарлануының және сапасын бақылаудың тиімдірек және әртүрлі механизмдеріне мүмкіндік береді. Периплазмада сонымен қатар құрылымдық элементтер мен маңызды экологиялық сенсорлық модульдер бар және ол күрделі наномашиналарға жасуша конвертін таратуға мүмкіндік береді. Жақында жүргізілген жұмыстар периплазманың өлшемі немесе мембрана аралық қашықтығы сыртқы мембрананы периплазмалық пептидогликан полимеріне бекітетін периплазмалық липопротеидтермен бақыланатынын көрсетеді. Бұл периплазмалық мембранааралық қашықтық сыртқы мембрананың зақымдалуын сезіну үшін өте маңызды және қозғалғыштығын бақылайтын флагальды периплазмалық ротордың ұзындығын белгілейді. Бұл қызықты нәтижелер периплазмалық қашықтықтың биологиялық функциясы бар-жоғы туралы ұзақ уақытқа созылған пікірталастарды шешеді және периплазмалық өлшемді сақтау механизмдерін антибиотиктерді дамыту үшін пайдалану мүмкіндігін арттырады.

Дәйексөз: Miller SI, Salama NR (2018) The gram-negative bacterial periplasm: Size matters. PLoS Biol 16(1): e2004935. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.2004935

Жарияланды: January 17, 2018

Авторлық құқық: © 2018 Miller, Salama. Бұл Creative Commons Attribution License шарттары бойынша таратылатын ашық қол жетімді мақала, ол түпнұсқа авторы мен дереккөзі көрсетілген жағдайда кез келген ортада шектеусіз пайдалануға, таратуға және көбейтуге рұқсат береді.

Қаржыландыру: National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number R01AI054423). Received by NRS. The funder had no role in study design, data collection and analysis, decision to publish, or preparation of the manuscript. National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number 5U19AI107775). Received by SIM. The funder had no role in study design, data collection and analysis, decision to publish, or preparation of the manuscript.

Бәсекелес мүдделер: Авторлар бәсекелес мүдделер жоқ деп мәлімдеді.

Қысқартулар: ABC, ATP-binding cassette IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide OM, outer membrane PG, peptidoglycan RcsF, Regulator of capsule synthesis F

Шығу тегі: Commissioned externally peer reviewed.

Gram-negative bacteria, like the energy organelles of plants and animals (the chloroplast and mitochondria), have two membrane bilayers termed the outer and inner membranes. The space between these two membranes is termed the periplasm. Long before single-cell eukaryotes, the periplasm evolved as the first extracytoplasmic compartment to provide an important competitive adaption to gram-negative bacteria. Early knowledge and the discovery of the periplasm developed even before its morphological visualization. In the 1960s, scientists were trying to understand how toxic enzymes involved in degradation of important biological molecules, such as ribonucleases and phosphatases produced by the gram-negative bacteria Ішек таяқшасы, were not toxic to the cell. Biochemical extraction methods suggested a separate compartment, because such extraction preserved the inner membrane-bound cytoplasm, and these spheroplasts could grow again and synthesize more enzymes [1]. The development of electron microscopy led to the visualization of the two membrane bilayers separated by the periplasm [2].

The additional membrane allows for the creation of the periplasm as a separate cellular compartment whose novel functions likely provided a significant and perhaps even more important selective advantage than toxin exclusion (Table 1). These novel functions include protein transport, folding, oxidation, and quality control similar to the eukaryotic cell endoplasmic reticulum. The periplasm also allows for the sequestration of enzymes that may be toxic in the cytoplasm, important signaling functions, and cell division regulation. Additionally, it contributes to the ability of the cell to withstand turgor pressure by providing structural systems that work in concert with the outer membrane, such as peptidoglycan and lipoproteins, multidrug efflux systems, and specific solutes that contribute to a Donnan or ionic potential across the outer membrane. The periplasm also contains the assembly platforms involved in secretion of uniquely structured beta-barrel proteins, lipoproteins, and glycerolphospholipids to the outer membrane (Fig 1).

Shown is the asymmetric bilayer of lipopolysaccharide and glycerolphospholipids that comprise the outer membrane. The inner membrane is a symmetric bilayer of glycerolphospholipids. The periplasmic space is the region between these membranes that includes a variety of enzymes and functions, including the oxidation and quality control of proteins. Also within the periplasmic space is a layer of crosslinked sugars and amino acids termed peptidoglycan, which surrounds the cell. The peptidoglycan is linked to the outer membrane in enteric bacteria through covalent transpeptidase linkages between an abundant outer membrane lipoprotein Lpp. A variety of sensors sit in the inner membrane with periplasmic domains sensing environmental change and, in the case of the Rcs system, a change in location of the RcsF outer membrane lipoprotein. Multicomponent protein complexes such as the flagellar machine span the two membranes. IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide RcsF, Regulator of capsule synthesis F.

The outer membrane is a unique organelle connected to other parts of the cell envelope via the periplasm. Gram-positive bacteria lack an outer membrane but have a more extensive peptidoglycan polymer protecting their surface. In contrast to the bacterial inner membrane—which is a bilayer of glycerolphospholipids similar to that of most mammalian membranes and which has specific flow characterized by lateral diffusion—the outer membrane has restricted flow [3]. It is a unique bilayer, with the inner leaflet having a typical glycerolphospholipid content of phosphotidylethanolamine, phosphatidylglycerol, and cardiolipin and the outer leaflet largely composed of a unique glycolipid, lipopolysaccharide (LPS) [4]. The LPS phosphates confer a negative charge to the surface, and a specific Donnan potential is created across the outer membrane into the periplasm [5]. The outer membrane functions as a selective barrier that allows the transport of valuable nutrients while providing a barrier against toxic compounds, such as cationic antimicrobial compounds produced by all organisms, including many gram-positive bacteria [6]. Another component of this barrier are outer membrane proteins with a unique beta-barrel structure that are inserted into the outer membrane through a specific periplasmic chaperone system [7]. These proteins assemble into the outer membrane as specific puncta, indicating the outer membrane likely assembles into specific discrete patches containing protein and the unique asymmetric lipid bilayer [8]. Included among these outer membrane proteins are the porins, which can act as selective channels that allow hydrophilic substrates of a specific size entrance to the periplasm. Luckily for humans, these porins transport hydrophilic beta-lactam antibiotics, which allows their penetration into the periplasm, where they target the synthesis of the important structural element of the cell wall—the polymeric peptidoglycan. The outer membrane in some bacteria is anchored to the peptidoglycan polymer through abundant lipoproteins, which are inserted into the inner leaflet of the outer membrane through specific secretion systems [9]. A variety of important protein complexes function as nanomachines and utilize ATP hydrolysis to secrete macromolecules or turn a motility organelle termed the flagella [10,11,12]. Therefore, the outer membrane and the inner membrane are also connected across the periplasm by membrane-spanning protein complexes. Hence, the outer membrane is composed of distinctly assembled patches that comprise a complex organelle that can be attached to the peptidoglycan layer and the inner membrane through covalent and noncovalent protein linkages. The assembly of the outer membrane and its link to the peptidoglycan and cytoplasm creates a space between the inner membrane and the outer membrane, which is the periplasm.

Despite the important functions contained within the periplasmic space, for many years there has been debate about the intermembrane distance or size of this compartment and whether there is uniformity of spacing between the inner and outer membranes throughout the cell. There was concern that many of the visualizations of this space as being of a specific size were artifacts of fixation for imaging by electron microscopy and that, in fact, the space was actually only a potential space. The early electron microscopic studies of Bayer demonstrated adhesions between the outer and inner membrane that obliterated part of these spaces he suggested that points of adhesion were areas where the major outer leaflet lipid, LPS, was delivered to the outer membrane from its site of synthesis at the inner membrane [13]. However, his work was subsequently discredited as being derived from observation of potential fixation artifacts, though many experts today think that there may be real protein-based adhesions between the membranes because some efflux and transport systems do not contain components of sufficient dimensions to span the visualized space. The presence of specific areas in which the membranes are close together would explain how some of these ATP-binding cassette (ABC) transport and efflux pumps could work these systems have periplasmic protein components that are essential for efflux, LPS, or other glycolipid transport but lack an intrinsic size or polymeric nature large enough to reach the outer membrane and thus provide a mechanism to promote transport. Furthermore, the periplasm contains many other components that necessitate at least some volume for the periplasmic space, most prominently the peptidoglycan polymeric layer surrounding the cell. At present, it is unclear how these transporters get around this polymer and the width of the periplasm to contact the membrane, though recent work demonstrating that outer membrane lipoproteins can coordinate peptidoglycan synthesis through direct contact indicates that at least some proteins may fit through pores in peptidoglycan to accomplish important functions [14]

In contrast, a variety of organelles, including the flagellum and the virulence-associated Type III secretion system needle complex, require the assembly of polymers within the periplasm that span the two membranes. In the case of the flagellum, its rod or driveshaft spans the periplasm, and its length is determined by the polymer contacting the outer membrane. Elegant recent work by the group of Kelly Hughes has shown that the size of the periplasm, or the distance between the two membranes, is controlled largely in enteric bacteria by a specific lipoprotein termed Braun’s lipoprotein (or Lpp), which covalently links the outer membrane to the peptidoglycan layer [15]. This is quite remarkable because Lpp is the most abundant protein present in enteric bacteria, described by Braun 48 years ago, and until this point no specific function had been ascribed to it. This alpha-helical protein is inserted through its lipid anchor into the inner leaflet of the outer membrane and covalently linked to the peptidoglycan polymer by a family of transpeptidases [16]. Lengthening these lipoproteins that allow expansion of the periplasm leads to a longer flagellar rod and more efficient swimming behavior. These authors interpreted this result as indicating that there must be other evolutionarily selected functions that limited the periplasmic size, forcing a reduction in swimming efficiency. In this issue of PLOS биологиясы, one of those important functions is revealed: a signaling function of envelope damage controlled by another outer membrane lipoprotein, Regulator of capsule synthesis F (RcsF), which senses disorder or damage of the envelope.

Gram-negative bacteria have a variety of important functions that sense membrane damage and toxic compounds, such as antimicrobial peptides, which damage the outer membrane [17,18]. These sensing systems include those that allow remodeling of the bacterial surface to be more resistant to toxic compounds—analogous to spaceships energizing their shields in science fiction stories [19]. Some of these sensing systems are receptors that function as sensor kinases with domains in the periplasm to sense specific molecules or damage. However, one of the more unique sensor kinase systems, termed the Rcs system—which on membrane damage activates synthesis of extracellular polysaccharide to provide cellular protection and biofilm formation—has an outer membrane lipoprotein RcsF, which interacts with signaling proteins with specific periplasmic domains on envelope damage and peptidoglycan stress to activate the synthesis of extracellular polysaccharide production and other stress-related coping pathways [20]. Thus, envelope damage in some way brings the RcsF lipoprotein in greater proximity to the inner membrane-sensing system, and thus it evolved to sense disorder in the outer membrane and/or peptidoglycan (Fig 2). In this issue of PLOS биологиясы, the authors conclusively demonstrate that this sensing requires the periplasm to be a specific size because mutations that lengthen the highly abundant Lpp lipoprotein anchor from the outer membrane to the peptidoglycan (resulting in an increased size of the periplasm) abolished signaling unless the sensing lipoprotein (which on membrane damage must reach to the inner membrane sensor) is also lengthened [21]. This work also clearly shows a very specific order and size to the periplasm the size of the periplasm is clearly seen as it exists in association with the changes in lipoprotein anchoring or length by cryo-electron microscopy. This technology and electron tomography used in the work of the Hughes group in relation to the flagellar rotor [15] are revolutionizing our view of the bacterial cell envelope and the protein complexes that span the periplasm to perform important functions [22].


Molecular Recombination

In each of the cases of HGT, the process is only successful if the genes can be expressed by the altered cell. In conjugation, the genes are located on a plasmid, under the control of promoters on the plasmid. In transformation and transduction, where naked DNA is gaining access to the cell, the DNA could easily be broken down by the cell with no genetic expression occurring. In order for the genes to be expressed, the DNA must be recombined with the recipient’s chromosome.

The most common mechanism of molecular recombination is гомологиялық рекомбинация, involving the RecA protein. In this process DNA from two sources are paired, based on similar nucleotide sequence in one area. An endonuclease nicks one strand, allowing RecA to pair up bases from different strands, a process known as strand invasion. The cross-over between DNA molecules is resolved with resolvase, which cuts and rejoins the DNA into two separate dsDNA molecules.

Recombination can also occur using site-specific recombination, a process often used by viruses to insert their genome into the chromosome of their host. This type of recombination is also used by transposable elements (see next section).


Membrane insertion

Historically, considerably more attention has been devoted to how proteins get across membranes than to how they insert into them. In part, this has been due to the experimental intractability of membrane insertion unlike protein translocation, one cannot simply look in a supernatant fraction to see how much protein has appeared there. The subject of membrane insertion was given a boost, however, with the discovery that bacteria possess an essential protein, YidC ( Samuelson т.б., 2000 ), that is similar to Oxa1, a protein involved in the insertion of mitochondrial inner membrane proteins. As explained by Ross Dalbey from Ohio State University, Columbus, YidC depletion turns out to have quite pleiotropic effects on protein traffic in bacteria. Some of these effects are direct, while others are due to defects in the insertion of YidC-dependent proteins involved in energy transduction and translocation ( Yi т.б., 2003 ). Interestingly, YidC seems to operate both in conjunction with ( Houben т.б., 2002 ) and without ( van der Laan т.б., 2004 ) the SRP-Sec system. Exactly how YidC operates remains a mystery.

The translocation role of the Sec machinery is now well established and the crystal structure of one such machinery has helped conceptualize models for how it works. Transmembrane segments of integral inner membrane proteins that use the Sec machinery in E. coli must leave the translocon and slip laterally into the membrane. This process presumably occurs through sideways opening of the translocation channel to the lipid bilayer ( Osborne т.б., 2005). The orientation of successive transmembrane segments is determined by charged amino acids on either side of these hydrophobic anchors and, as explained by Mikhail Bogdanov from the University of Texas, Houston, by charged phospholipids. Incorrect topology results from phosphatidylethanolamine (PE) depletion in vivo (usually, one transmembrane segment loops out of the membrane and subsequent segments are in the wrong order). This can be mimicked by reconstituting membrane proteins into phospholipid vesicles in vitro. Furthermore, the incorrect topology can be corrected by adding back the missing PE, implying that, contrary to established dogma, topology is not irrevocably fixed in time and space ( Zhang т.б., 2003 ).

Despite substantial effort by a number of groups, the mechanisms of outer membrane protein (OMP) insertion remained only vaguely understood until the breakthrough discovery of the role played by the essential Omp85/YaeT protein ( Voulhoux т.б., 2003 Wu т.б., 2005). In the talks by Tom Silhavy (Princeton University) and Jan Tommassen (University of Utrecht), we learned that Omp85/YaeT is required for the insertion of many, and possibly all β-barrel OMPs and, in E. coli at least, is associated with several lipoproteins, some of which are also essential cell components ( Malinverni т.б., 2006 ). Jan Tommassen demonstrated that, in artificial lipid bilayers, E. coli YaeT forms channels whose activity can be modulated by the C-terminal amphipathic β strand from an outer membrane porin. This is a very significant finding because Tommassen's previous work showed the critical importance of this segment of OMPs for their insertion ( Struyve т.б., 1991 ). Why YaeT should form a channel is not immediately clear, and neither is the way it promotes insertion. One intriguing possibility is that the POTRA repeat domains ( Sanchez-Pulido т.б., 2003 ), of which there are five in the large predicted periplasmic domain of YaeT, interact with successive amphipathic β strands as they arrive at the outer membrane. As all OMPs characterized to date have less than 20 transmembrane segments, there would have to be four YaeT monomers per complex to accommodate a single OMP. According to Tommassen, Omp85/YaeT does appear to be tetrameric, although the number of protomers per complex might vary to accommodate proteins with different numbers of transmembrane segments.

Thus, the POTRA domains could form a periplasmic cavity in which the OMP β strands are correctly organized (note that, in contrast to membrane proteins with α-helical transmembrane segments, which are often arranged in non-linear fashion, transmembrane segments in OMPs are organized in numerical order around the walls of the barrel) prior to insertion. Once the complete barrel has assembled, it might slide perpendicularly into the membrane within the Omp85/YaeT superstructure, which would then dissociate to release the OMP into the membrane, where multimerization could occur.


Biogenesis of ATs

Transport Across Membranes and β-Barrel Insertion

Like most OM proteins, ATs follow a conserved pathway in their biogenesis.

Autotransporters are translated in the cytosol where the polypeptide chain is kept in an unfolded state by the help of chaperones and translocated across the inner membrane (IM) into the periplasm by the SecYEG translocon (Sijbrandi et al., 2003 Tsirigotaki et al., 2017). An N-terminal signal sequence ensures proper recognition of the AT as a Sec target, and targeting and secretion through the IM and signal peptide cleavage after transport works in the same way as for other Sec-secreted proteins (Papanikou et al., 2007). Some ATs, like Hbp and AIDA-I, show an extended Sec signal sequence which might aid in slowing down IM translocation and thus in prevention of premature folding and aggregation of the AT within the periplasm (Henderson et al., 1998 Szabady et al., 2005 Jacob-Dubuisson et al., 2013). For type Vb systems, it has been shown that some TpsA passengers aggregate much faster than others and therefore retaining the AT bound to the Sec is beneficial Otp is a protein which is not prone to aggregation and therefore does not require fast transport to the OM (Choi and Bernstein, 2010). In other systems like FHA, quick secretion is of importance as degradation of unfolded FHA by DegP is more likely due to the length of the FHA precursor (Baud et al., 2009).

In the periplasm, ATs are kept unfolded but in a folding-competent state, shielded from aggregation by periplasmic chaperones like SurA, Skp and DegP (Baud et al., 2009 Ieva and Bernstein, 2009 Oberhettinger et al., 2012 Pavlova et al., 2013 Weirich et al., 2017). Insertion of the β-barrel domain of ATs is then facilitated by the β-barrel assembly machinery (BAM) complex (Jain and Goldberg, 2007 Leo et al., 2012). In E. coli, it is composed of five subunits, BamA through BamE. This complex interacts with most if not all OM integral β-barrel proteins (Lee et al., 2018). The 16-stranded β-barrel integral membrane protein BamA helps in insertion of the substrate barrel into the OM by a not yet entirely understood mechanism (Schiffrin et al., 2017). For type Va ATs, it has been clearly shown by crosslinking experiments that the 12-stranded β-barrel membrane anchor folds and inserts into the OM aided directly by the BAM complex. The passenger of EspP, an E. coli AT, for example, can be crosslinked to periplasmic chaperones, as well as to its β-barrel domain and to BamA (Ieva and Bernstein, 2009 Pavlova et al., 2013). Similarly, type Vc and Ve ATs interact with the Bam complex, as shown for YadA and Invasin (Roggenkamp et al., 2003 Oberhettinger et al., 2015).

Passenger Secretion

While most other bacterial secretion systems have access to energy sources like proton gradients across the IM or are directly energized by cytoplasmic ATP, ATs only span the OM, which is too leaky for ion gradients, and the periplasm is devoid of ATP (Nikaido and Vaara, 1985 Silhavy et al., 2006). Various models for how the secretion and folding process of passengers is energized have been proposed. One plausible explanation is that the energy for transport comes from the intrinsic folding capacity of the AT itself, either directly driving export or leading to a Brownian ratchet model where, once secreted, the passenger cannot slide back into the periplasm and is therefore driven to move outside the cell and fold (Henderson et al., 2004 Choi and Bernstein, 2010). Furthermore, asymmetric charge distribution within the passenger has been put forward as a possible driving factor for passenger secretion (Kang𠆞the and Bernstein, 2013).

Passenger transport and secretion differ slightly between the various AT subclasses due to differences in domain organization. In type Va ATs, the passenger is transported via a C-terminus-first mechanism. According to the widely accepted hairpin-loop model of secretion, a hairpin-loop is formed at the C-terminus of the passenger in the interior of the β-barrel, followed by sequential folding of the passenger on the cell surface starting from the C-terminus (Junker et al., 2006). This was shown for multiple members of the type Va AT subclass, including Pertactin, Hbp and EspP (Junker et al., 2009 Peterson et al., 2010 Soprova et al., 2010).

For type Vb secretion, models are somewhat different since in the TPSSs the β-barrel domain is separated from the passenger domain. After the TpsB transporter is properly inserted into the OM by the BAM complex, recognition of TpsA by TpsB is provided by interaction of the TpsB POTRAs and the N-terminal TPS signal of TpsA (Baud et al., 2009). The TPS signal is a conserved stretch with an amphipathic character that remains unfolded in the periplasm. Association and dissociation rates of the TPS signal with the TpsB POTRA domains are high based on surface plasmon resonance experiments, making the interaction transient, and helping in later release of the TpsA substrate from its transporter (Delattre et al., 2010 Guérin et al., 2017). NMR experiments have shown similar highly dynamic interactions (Garnett et al., 2015). Crosslinking experiments have further shown that the TPS signal interacts with the TpsB POTRA domains, as well as some central amino acids within the barrel lumen (Baud et al., 2014). Similarly to all other Type V secretion systems, it is assumed that during transport, TpsA is unfolded as it passes through the central pore of the TpsB barrel and that folding of the substrate occurs during exit from the transporter barrel.

There are two different models for how the export of the TpsA is initiated: one is that, like in other ATs, a hairpin is formed within the barrel pore driving folding of the secreted substrate in a C-to-N direction. Release of the TpsB-bound TPS domain would then occur at the end of secretion, after major parts of TpsA have already folded (Pavlova et al., 2013 Norell et al., 2014). In this case, the high on/off rate between the PORTA domains and the TPS signal domain would facilitate the release that is based on the pulling forces generated by the folding process itself (Guérin et al., 2017). According to the second model, the N-terminal TPS domain nucleates folding, i.e., the TPS domain is exported first and the rest of the protein folds N-to-C (Hodak and Jacob-Dubuisson, 2007). The fact that the TpsA proteins’ N-terminal domain can also fold independently bolsters this argument (Clantin et al., 2004, 2007).

In type Vc ATs, passenger secretion is more intricate due to the trimeric nature of the proteins. Three passenger polypeptide chains have to be orchestrated through a comparatively narrow β-barrel domain. After formation of the 12-stranded β-barrel, the passenger is transported to the exterior of the cell starting with the formation of a hairpin loop of each of the three passenger domains followed by folding of the coiled coil stalk (Linke et al., 2006 Szczesny and Lupas, 2008 Mikula et al., 2012 Chauhan et al., 2019). Transport of three distinct polypeptide chains in a hairpin loop conformation across a comparably small barrel might be sterically challenging. The interior of type Vc β-barrels contains many glycine and alanine residues which have small side chains, and it has been suggested that this facilitates passage of multiple chains though the barrel interior (Mikula et al., 2012). Additionally, β-barrel proteins are not necessarily fully rigid pores. The capacity of 𠇋reathing” movement without breakage of the hydrogen bonding has already been shown for the usher protein FimD, which in its apo-structure is more narrow than when bound to a transport substrate (Phan et al., 2011). Similar breathing behavior would be necessary in type Vc autotransport to accommodate all chains simultaneously. An additional problem comes with the highly intertwined passenger structure in type Vc systems. Sequential folding after initial hairpin formation would build up mechanical strain. It has been shown for some examples that an YxD/RxD motif toward the C-terminus of the passenger helps in initiation of passenger folding and folding outside the membrane anchor, potentially by releasing mechanical strain. YxD motifs furthermore stabilize right-handed coiled-coils whereas RxD motifs support left-handed coiled-coils (Alvarez et al., 2010). In addition, while the core residues of coiled-coil proteins are generally hydrophobic, some trimeric AT passengers contain hydrophilic residues in these positions. These residues can coordinate anions, which might allow sequences that are otherwise not easily folded to interact and stabilize (Hartmann et al., 2009 Leo et al., 2011).

It is not yet entirely clear how passenger secretion works in type Vd systems, and what role the POTRA domain plays in this (Salacha et al., 2010). It might function either as a chaperone for the passenger, aiding in secretion, or aiding in the recruitment of proteases for passenger cleavage. In some strains of F. nucleatum the passenger domain of FplA seems to be cleaved off while in other strains this could not be shown (Casasanta et al., 2017). It is unclear whether proteolytic cleavage of the passenger of type Vd ATs is achieved via autoproteolysis, like in some type Va ATs, or via an independent protease, like in the example of the NalP cleaving the type Va AT IgA protease for release from its β-barrel domain (Salacha et al., 2010 Casasanta et al., 2017). However, the fact that type Vd passengers remain uncleaved in some strains and when heterologously expressed in E. coli supports the latter interpretation (Salacha et al., 2010).

The biogenesis of type Ve ATs is similar to the one of type Va ATs. Although the topology of type Ve ATs is inverted, the β-barrel functions as a transport pore in an analogous way via formation of a hairpin-loop, and the passenger is secreted in a very similar fashion to the passenger secretion of classical ATs, but in the opposite direction (N-to-C rather than C-to-N) (Oberhettinger et al., 2012, 2015). Folding is energized by sequential folding of the extracellular Ig-like domains, as shown for the example of Intimin (Leo et al., 2016).


Exotoxin

Exotoxins are discharged from bacterial cells and known as the most poisonous substance able to cause disease. These are heat-sensitive proteins. Gram-positive and Gram-negative bacteria both have the ability to produce exotoxin. The exotoxin production is diversified in a few strains of bacterial species while mostly it is the same in all. In a few species, toxin production is associated with the lysogenic phase. There is a diverse range of exotoxin which are classified according to their site of action namely they are cytotoxin, a neurotoxin, enterotoxin, leukotoxin.


Abbreviations

DMEM, Dulbecco’s Modified Eagle Medium DSS, dextran sulfate sodium DTT, dithiothreitol EcN, Ішек таяқшасы Nissle 1917 FBS, fetal bovine serum LB, Luria-Bertani broth LPS, lipopolysaccharide MAMPs, microbial-associated molecular patterns NLR, NOD-like receptor NOD, nucleotide oligomerization domain OMVs, outer membrane vesicles PAGE, polyacrylamide gel electrophoresis PBS, phosphate buffer saline PG, peptidoglycan PRR, pattern recognition receptor RIP2, receptor-interacting protein 2 RT-qPCR, quantitative reverse transcription PCR SDS, sodium dodecyl sulfate TLR, Toll-like receptor ZOs, zonula occludens.


Abstract: The objective of these series of experiments was to identify two unknown bacteria’s. Broth culture #20 was selected and subjected to qualitative te.

The subunits are produced separately in the nucleolus, released by the nuclear envelope out into the cytosol, and then synthesized. They are made of rRNA, or.

Cell wall- Prokaryotic cells have a cell wall whereas eukaryotic cells don’t. The cell wall is what provides shape and protects the cell components. Nucleus-.

The terms prokaryotes and eukaryotes are in reference to where the DNA is actually housed. Eukaryotic cells are found within organism which are single-celled.

In prokaryotes, the DNA is in the cytoplasm, but specifically it is concentrated in the nucleoid region. In eukaryotes, the DNA is all contained and stored i.

Scheme 2: β-lactam antibiotic mechanism with DD-transpeptidase STAND IN. Therefore, the covalent bond between the β-lactam antibiotic and the DD-transpeptida.

The cell wall is composed of several layers of peptidoglycan which are held together by teichoic acids, which gives the cell wall a negative charge. Teichoic.

It 's often called the “protein factories” for the cell. Ribosomes join together with with amino acids and those two together is what makes proteins. They’re.

This test is done to determine whether a zone of inhibition is seen. The size of the zone of inhibition will be dependent on how effective the antibiotic is .

Gene expression by definition is involved with protein synthesis and RNA originates from DNA, and then along with ribosomes are able to transcribe and transl.


Бейнені қараңыз: Ақуыз. Ақуыздардың өзгеруі, құрылымы. (Желтоқсан 2022).